Lessons
Go to Diane

protéines 

162 cards

162 cards

Review
Spaced repetition shows you each card at the optimal time for long-term memorization, with increasingly spaced reviews.
Question
Citez un exemple de microfilament.
Answer
L'actine est un exemple de microfilament, une protéine fibreuse du cytosquelette.
Question
Quel est le principal composant du tissu conjonctif?
Answer
Le collagène est le principal composant du tissu conjonctif, comme les tendons, le cartilage et les os.
Question
Quelle protéine est un marqueur cardiaque puissant?
Answer
La troponine est un puissant marqueur cardiaque, détecté dans le sang suite à un infarctus du myocarde.
Question
Comment est structuré le collagène?
Answer
Le collagène est une triple hélice de trois molécules de tropocollagène, stabilisée par des liaisons hydrogènes inter-chaînes, formant une structure fibrillaire.
Question
Quel est le rôle des protéines du cytosquelette?
Answer
Les protéines du cytosquelette maintiennent la structure cellulaire, sont mécaniquement solides et insolubles. Elles incluent l'actine, la tubuline et les filaments intermédiaires comme la kératine.
Question
Quelle classification utilise la localisation tissulaire comme critère?
Answer
La classification par localisation tissulaire utilise des critères comme le sérum, les enzymes digestives ou les protéines musculaires.
Question
Quel est le rôle des protéines des tissus de soutien?
Answer
Les protéines des tissus de soutien maintiennent la structure de l'organisme, sont souples et fibreuses, comme le collagène.
Question
Combien de grandes fonctions sont utilisées pour classer les protéines?
Answer
Les protéines sont classées selon 6 grandes fonctions: créer/maintenir une structure, bouger/se déplacer, transformer, transporter, informer/signaler, reconnaître/se défendre.
Question
Quel est le rôle de la myosine dans le muscle squelettique?
Answer
La myosine, composant des filaments épais, permet le raccourcissement des filaments d'actine lors de la contraction musculaire.
Question
Citez un exemple de microtubule.
Answer
La tubuline est un exemple de protéine qui compose les microtubules.
Question
Quelle est l'étymologie du mot protéine?
Answer
Le mot "protéine" vient du grec "proteion", signifiant "occuper le premier rang".
Question
Les protéines sont-elles impliquées dans tous les processus biologiques?
Answer
Non, les protéines sont impliquées dans la quasi-totalité des processus biologiques, mais pas dans tous.
Question
Citez une classification des protéines utilisée au XIXe siècle.
Answer
Au XIXe siècle, une classification des protéines était basée sur leur type de structure, distinguant les protéines fibreuses et globulaires.
Question
Quelle est la relation entre la forme et la fonction des protéines?
Answer
La forme d'une protéine est intrinsèquement liée à sa fonction. Une structure tridimensionnelle spécifique est essentielle pour que la protéine puisse interagir correctement avec d'autres molécules et remplir son rôle biologique.
Question
Donnez un exemple de superfamille de protéines.
Answer
La superfamille des immunoglobulines est un exemple de superfamille de protéines.
Question
Citez une localisation cellulaire pour les protéines intracellulaires.
Answer
Les protéines intracellulaires peuvent être trouvées dans le noyau, les mitochondries ou les lysosomes.
Question
Citez un motif super-secondaire simple.
Answer
Un motif super-secondaire simple est une association de plusieurs structures secondaires, comme la boucle β-α-β ou la connexion simple entre feuillets β.
Question
Toutes les protéines possèdent-elles une structure quaternaire?
Answer
Non, seules les protéines multimériques (composées de plusieurs sous-unités) possèdent une structure quaternaire. Les protéines monomériques n'ont qu'une structure tertiaire au maximum.
Question
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine?
Answer
La structure primaire d'une protéine est la séquence linéaire des acides aminés liés par des liaisons peptidiques, déterminant sa structure tridimensionnelle et sa fonction.
Question
Quel est le niveau minimal fonctionnel d'une protéine?
Answer
Le niveau minimal fonctionnel d'une protéine est la structure tertiaire.
Question
Qu'est-ce qui détermine la structure tridimensionnelle d'une protéine?
Answer
La séquence en acides aminés (structure primaire) détermine la structure tridimensionnelle d'une protéine.
Question
Où sont situés les résidus hydrophobes en milieu aqueux?
Answer
En milieu aqueux, les résidus hydrophobes sont généralement situés vers l'intérieur de la protéine.
Question
Les protéines humaines contiennent-elles des L ou D acides aminés?
Answer
Les protéines humaines contiennent uniquement des L acides aminés.
Question
Combien de groupements différents porte le carbone alpha d'un acide aminé?
Answer
Le carbone alpha d'un acide aminé porte quatre groupements différents : une fonction acide carboxylique (-COOH), une fonction amine primaire (-NH2), une chaîne latérale variable (R) et un atome d'hydrogène (H).
Question
Combien d'acides aminés naturels entrent dans la composition des protéines?
Answer
20 acides aminés naturels entrent dans la composition des protéines.
Question
Quel acide aminé a un Cα central non-asymétrique?
Answer
La Glycine (Gly, G) a un Cα central non-asymétrique car sa chaîne latérale contient un atome d'hydrogène.
Question
Quel acide aminé possède un second carbone asymétrique?
Answer
L'isoleucine et la thréonine possèdent un second carbone asymétrique.
Question
Quel acide aminé possède un atome de soufre et est un donneur de groupements méthyls?
Answer
La méthionine (Met, M) possède un atome de soufre et est un donneur de groupements méthyls (CH3).
Question
Quel acide aminé forme un coude avec sa chaîne latérale?
Answer
La Proline (Pro, P) forme un coude avec sa chaîne latérale comprenant un cycle pyrrolidine.
Question
Quels acides aminés aromatiques absorbent à 280 nm?
Answer
Le tryptophane (Trp, W) et la tyrosine (Tyr, Y) absorbent à 280 nm.
Question
Quels résidus hydroxyls sont phosphorylables?
Answer
La Sérine (Ser, S), la Thréonine (Thr, T) et la Tyrosine (Tyr, Y) sont les résidus hydroxyls phosphorylables.
Question
Combien de cystéines peuvent former un pont disulfure?
Answer
Deux cystéines peuvent former un pont disulfure, même si elles sont éloignées dans la structure primaire.
Question
Quel acide aminé est chargé négativement à pH physiologique?
Answer
L'acide glutamique (Glu, E) et l'acide aspartique (Asp, D) sont chargés négativement à pH physiologique (7,4).
Question
Quel acide aminé est neutre à pH physiologique?
Answer
L'histidine (His, H) est neutre à pH physiologique (7,4) en raison de sa chaîne latérale imidazole.
Question
Quel acide aminé est chargé positivement à pH physiologique?
Answer
La Lysine (Lys, K) et l'Arginine (Arg, R) sont chargées positivement à pH physiologique (7,4).
Question
Quel est le pK1 (α-COOH) d'un acide aminé?
Answer
Le pK1 (α-COOH) d'un acide aminé est d'environ 2.
Question
Quel est le pK2 (α-NH2) d'un acide aminé?
Answer
Le pK2 (α-NH2) d'un acide aminé est d'environ 10.
Question
Que signifie un pH < pHi pour un acide aminé?
Answer
Un pH inférieur au pHi signifie que l'acide aminé a une charge globale positive, car la fonction amine est ionisée en raison de l'excès de H+.
Question
Que signifie un pH > pHi pour un acide aminé?
Answer
Si le pH est supérieur au pHi, l'acide aminé aura une charge globale négative, car la fonction acide est ionisée et la fonction amine est sous forme NH2.
Question
Que signifie un pH = pHi pour un acide aminé?
Answer
Un pH = pHi signifie que l'acide aminé est sous forme de Zwitterion, avec une charge globale neutre, et est dans sa forme la plus stable.
Question
Quel est le pHi de l'acide aspartique?
Answer
Le pHi de l'acide aspartique est d'environ 3.
Question
Quel est le pHi de la lysine?
Answer
Le pHi de la lysine est de 10,5.
Question
La protéine prion infectieuse (PrPsc) est-elle soluble ou insoluble?
Answer
La protéine prion infectieuse (PrPsc) est insoluble et riche en feuillets β.
Question
Quel est le pHi de l'histidine?
Answer
Le pHi de l'histidine est d'environ 8, ce qui la rend neutre à pH physiologique (7,4).
Question
La liaison peptidique est-elle covalente?
Answer
Oui, la liaison peptidique est une liaison covalente, essentielle à la structure des protéines.
Question
Comment se forme une liaison peptidique?
Answer
La liaison peptidique se forme par condensation du groupe α-carboxyle d'un acide aminé et du groupe α-aminé de l'acide aminé suivant, avec élimination d'une molécule d'eau.
Question
Quelle configuration de la liaison peptidique est la plus stable?
Answer
La configuration trans est la plus stable pour la liaison peptidique, car les chaînes latérales des deux Cα ne sont pas du même côté, minimisant l'encombrement stérique.
Question
Quelles sont les trois propriétés fondamentales de la liaison peptidique?
Answer
Les trois propriétés fondamentales de la liaison peptidique sont : elle est plane, rigide et polaire.
Question
Par quelle extrémité commence une chaîne polypeptidique?
Answer
Une chaîne polypeptidique commence toujours par l'extrémité N-terminale (fonction amine libre) et finit par l'extrémité C-terminale (fonction acide carboxylique libre).
Question
Par quelle extrémité finit une chaîne polypeptidique?
Answer
Une chaîne polypeptidique se termine toujours par l'extrémité C-terminale, où la fonction acide carboxylique est libre.
Question
À partir de quelle taille parle-t-on de protéine?
Answer
On parle de protéine au-delà de 10 kDa.
Question
Qu'est-ce qu'un oligopeptide?
Answer
Un oligopeptide est un enchaînement de 2 à 10 acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Question
Quels sont les deux types de liberté de rotation dans une chaîne peptidique?
Answer
Les deux types de liberté de rotation dans une chaîne peptidique sont l'angle Φ (phi) autour de la liaison Cα-azote amidique et l'angle Ψ (psi) autour de la liaison Cα-groupe carbonyle.
Question
Quel graphique permet de visualiser les conformations possibles?
Answer
Le graphique de Ramachandran permet de visualiser les conformations possibles des protéines en fonction des angles de rotation Φ et Ψ.
Question
L'hélice α est-elle riche en glycine ou en alanine?
Answer
L'hélice α est riche en alanine et pauvre en glycine et proline.
Question
Quelle est la longueur d'un pas d'hélice α?
Answer
Un pas d'hélice α a une longueur de 3,6 acides aminés (5,41 Å).
Question
Où sont situés les résidus hydrophobes dans l'hélice α?
Answer
Les résidus hydrophobes sont situés à l'intérieur de l'hélice α, tandis que les résidus hydrophiles sont à l'extérieur pour interagir avec l'eau.
Question
Comment est stabilisée l'hélice α?
Answer
L'hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogènes intrachaînes, s'établissant entre des éléments proches ou distants dans un environnement solvaté.
Question
L'hélice α droite est-elle la structure secondaire la plus fréquente?
Answer
Oui, l'hélice α droite est la structure secondaire la plus fréquente au sein des protéines.
Question
Comment l'hélice α des protéines transmembranaires interagit-elle avec la membrane?
Answer
L'hélice α présente des résidus hydrophobes dans sa partie centrale, permettant des interactions hydrophobes avec la membrane plasmique.
Question
Comment les hélices amphiphiles interagissent-elles avec la membrane?
Answer
Les hélices amphiphiles ont des résidus hydrophiles vers l'extérieur et des résidus hydrophobes insérés dans la membrane, créant des interactions hydrophobes avec les protéines membranaires.
Question
Le feuillet β est-il riche en valine ou en glycine?
Answer
Le feuillet β est riche en valine, phénylalanine et tyrosine, mais pauvre en glycine et proline.
Question
Où sont situés les résidus hydrophobes dans le feuillet β?
Answer
Dans le feuillet β, les résidus hydrophobes sont orientés vers l'intérieur de la protéine, tandis que les résidus hydrophiles sont à l'extérieur.
Question
Comment est stabilisé le feuillet β?
Answer
Le feuillet β est stabilisé par des liaisons hydrogènes. Elles sont plus faciles à établir dans les feuillets β anti-parallèles, les rendant plus stables.
Question
Dans quelle structure trouve-t-on des feuillets β?
Answer
On trouve des feuillets β dans la structure secondaire des protéines, notamment dans les immunoglobulines et la protéine prion infectieuse (PrPsc).
Question
Les feuillets β anti-parallèles sont-ils plus stables que les feuillets β parallèles?
Answer
Oui, les feuillets β anti-parallèles sont plus stables en raison de liaisons hydrogènes plus faciles à établir et plus serrées.
Question
Les coudes et boucles sont-ils des structures régulières?
Answer
Non, les coudes et boucles sont des structures secondaires non-régulières et non-répétitives, contrairement aux hélices alpha et feuillets bêta.
Question
Les coudes et boucles sont-ils riches en glycine et proline?
Answer
Oui, les coudes et boucles sont riches en glycine et proline.
Question
Quel est le rôle des boucles dans les protéines?
Answer
Les boucles sont des zones d'interaction avec l'environnement et d'autres molécules, stabilisées par des liaisons hydrogènes avec l'eau.
Question
Où sont situées les boucles dans les protéines?
Answer
Les boucles sont situées à l'extérieur des protéines, en contact avec le solvant, contrairement aux structures secondaires régulières.
Question
La protéine prion normale (PrPc) est-elle riche en hélices α ou en feuillets β?
Answer
La protéine prion normale (PrPc) est riche en hélices α.
Question
Citez un motif super-secondaire complexe.
Answer
Un barillet α/β ou un barillet β.
Question
Quel filament intermédiaire joue un rôle similaire au collagène à l'intérieur de la cellule?
Answer
Les filaments intermédiaires qui jouent un rôle similaire au collagène à l'intérieur de la cellule sont la kératine et les cytokératines.
Question
Quelle protéine est impliquée dans le transport rétrograde?
Answer
La dynéine est la protéine impliquée dans le transport rétrograde.
Question
Quelle protéine est impliquée dans le transport antérograde?
Answer
La kinésine est la protéine impliquée dans le transport antérograde.
Question
Les enzymes sont-elles des protéines globulaires ou fibreuses?
Answer
Les enzymes sont des protéines globulaires, repliées sur elles-mêmes.
Question
Citez une classe d'enzymes qui transfère les électrons.
Answer
Les oxydoréductases permettent le transfert d'électrons.
Question
Quel est le rôle principal des enzymes?
Answer
Les enzymes catalysent les réactions chimiques du vivant, transformant un substrat en produit.
Question
Quelle classe d'enzymes réalise des réactions d'hydrolyse?
Answer
Les hydrolases réalisent des réactions d'hydrolyse, transférant des groupes fonctionnels à l'eau.
Question
Quelle classe d'enzymes forme des liaisons C-C, C-S, C-O ou C-N?
Answer
Les ligases forment des liaisons C-C, C-S, C-O ou C-N par réaction de condensation, nécessitant de l'ATP.
Question
Quelle enzyme nécessite de l'ATP pour fonctionner?
Answer
Les ligases et les protéines des mouvements intracellulaires (kinésine, dynéine) nécessitent de l'ATP pour fonctionner.
Question
Quelle est la fonction de l'hémoglobine?
Answer
L'hémoglobine transporte l'oxygène des poumons vers les tissus.
Question
Quelle est la fonction de la myoglobine?
Answer
La myoglobine stocke l'oxygène dans les muscles. Elle a une forte affinité pour l'oxygène et n'est pas adaptée à son transport.
Question
La transferrine transporte-t-elle le fer ou l'oxygène?
Answer
La transferrine transporte le fer.
Question
Les transporteurs transmembranaires peuvent-ils être actifs?
Answer
Oui, les transporteurs transmembranaires peuvent être actifs, nécessitant de l'énergie pour fonctionner, ou passifs (diffusion facilitée).
Question
Quel est le rôle du CFTR?
Answer
Le CFTR est un transporteur transmembranaire de chlore. Sa fixation à l'ATP ouvre le canal chlore, et un défaut de CFTR est lié à la mucoviscidose.
Question
Quelle maladie est due à un défaut de CFTR?
Answer
La mucoviscidose est causée par un défaut du transporteur de chlore CFTR.
Question
Un ligand est-il toujours une protéine?
Answer
Non, un ligand n'est pas toujours une protéine. Il peut être des photons, du Ca2+, des odeurs, des phéromones, des petites molécules endogènes ou des protéines comme les hormones.
Question
Citez un type de récepteur membranaire.
Answer
Un type de récepteur membranaire est le récepteur-enzyme, qui active une activité enzymatique intracellulaire lors de la liaison du ligand.
Question
Les récepteurs sont-ils toujours des protéines?
Answer

Oui, les récepteur sont tous des protéines.

Question
Quel type de récepteur régule l'expression d'un gène?
Answer
Le récepteur nucléaire de type récepteur aux stéroïdes régule l'expression d'un gène.
Question
Combien de sites de reconnaissance un anticorps possède-t-il?
Answer
Un anticorps possède deux sites de reconnaissance pour un antigène.
Question
La myoglobine est-elle une protéine monomérique ou tétramérique?
Answer
La myoglobine est une protéine monomérique, composée d'une seule chaîne protéique de 153 résidus.
Question
Les immunoglobulines interviennent-elles dans la reconnaissance du soi?
Answer
Oui, les immunoglobulines interviennent dans la reconnaissance du soi et du non-soi, agissant comme des anticorps avec des sites de reconnaissance spécifiques pour les antigènes.
Question
L'hémoglobine est-elle une protéine monomérique ou tétramérique?
Answer
L'hémoglobine est une protéine tétramérique, composée de 4 sous-unités (2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta chez l'adulte).
Question
Quel est le rôle des interrupteurs moléculaires?
Answer
Les interrupteurs moléculaires, des protéines globulaires, régulent la transduction du signal en laissant passer ou en bloquant l'information, souvent vers le noyau pour induire la synthèse de protéines spécifiques.
Question
Quelle maladie est associée à la protéine prion infectieuse?
Answer
La maladie de Creutzfeldt-Jakob, également connue sous le nom de maladie de la vache folle, est associée à la protéine prion infectieuse (PrPsc).
Question
La structure tertiaire résulte-t-elle des interactions entre acides aminés proches ou distants?
Answer
La structure tertiaire résulte des interactions entre acides aminés éloignés dans la séquence primaire, mais rapprochés par le repliement de la structure secondaire.
Question
Comment la stabilité de la protéine est-elle assurée au niveau tertiaire?
Answer
La stabilité tertiaire est assurée par des liaisons covalentes (ponts disulfures) et des interactions entre segments d'une même chaîne.
Question
Qu'est-ce qu'un domaine fonctionnel?
Answer
Un domaine fonctionnel est une partie d'une protéine ayant une fonction biologique spécifique, comme l'interaction avec d'autres protéines ou une activité enzymatique.
Question
Le domaine BH est-il riche en acides aminés chargés positivement?
Answer
Oui, le domaine BH est riche en acides aminés chargés positivement et en acides aminés aromatiques.
Question
Citez un exemple de domaine fonctionnel.
Answer
Un domaine fonctionnel est une partie d'une protéine ayant une fonction spécifique, comme le domaine EGF pour la liaison au récepteur.
Question
Quel est le rôle du domaine transmembranaire?
Answer
Le domaine transmembranaire permet l'ancrage de la protéine à la membrane et est retrouvé dans les protéines capables de traverser les membranes.
Question
La structure quaternaire est-elle une association de monomères?
Answer
Oui, la structure quaternaire est une association de plusieurs sous-unités protéiques, aussi appelées monomères.
Question
L'assemblage des monomères est-il covalent ou non-covalent?
Answer
L'assemblage des monomères est le plus souvent non-covalent.
Question
La reverse transcriptase est-elle une protéine multimérique?
Answer
Oui, la reverse transcriptase est une protéine multimérique, présente chez les virus à ARN comme le VIH.
Question
Qu'est-ce que la coopérativité entre les sous-unités?
Answer
La coopérativité est une modification séquentielle de la conformation des sous-unités d'une protéine, résultant de l'allostérie, permettant de conférer des propriétés de proche en proche.
Question
Qu'est-ce que l'allostérie?
Answer
L'allostérie est un phénomène où la fixation d'un ligand sur un site d'une protéine modifie la liaison d'autres ligands sur d'autres sites, souvent observée dans les protéines à structure quaternaire.
Question
Quel est le rôle de la reverse transcriptase du VIH?
Answer
La reverse transcriptase du VIH transforme l'ARN viral en ADN viral, permettant au virus d'intégrer son ADN dans celui de l'hôte.
Question
La structure primaire du collagène est-elle riche en glycine et proline?
Answer
Oui, la structure primaire du collagène est riche en glycine et proline, formant un motif répétitif "Gly - Pro".
Question
Quels sont les deux acides aminés inhabituels du collagène?
Answer
Les deux acides aminés inhabituels du collagène sont l'hydroxyproline et l'hydroxylysine.
Question
Comment les médicaments antirétroviraux inhibent-ils la reverse transcriptase?
Answer
Les médicaments antirétroviraux inhibent la reverse transcriptase en empêchant l'association de ses deux sous-unités, en se fixant au niveau de la zone d'interface.
Question
Combien d'hélices gauches comporte la structure secondaire du collagène?
Answer
La structure secondaire du collagène comporte 3 hélices gauches.
Question
Comment l'hydroxylation de la lysine et de la proline stabilise-t-elle le collagène?
Answer
L'hydroxylation rend la lysine et la proline plus polaires, permettant des liaisons hydrogènes supplémentaires qui stabilisent la triple hélice du collagène.
Question
Quel est le motif de base de la structure primaire de l'élastine?
Answer
Le motif de base de la structure primaire de l'élastine est une séquence répétitive, notamment Val-Pro-Gly-Val.
Question
Comment est formée la structure quaternaire du collagène?
Answer
La structure quaternaire du collagène, la fibre de collagène, est formée par l'interconnexion de nombreuses molécules de tropocollagène, assurée par les hydroxylysines et les lysines.
Question
Qu'est-ce que le tropocollagène?
Answer
Le tropocollagène est l'unité de base du collagène, formée par le superenroulement de trois hélices gauches en une hélice droite, stabilisée par des liaisons hydrogènes inter-chaînes.
Question
Quelles propriétés confère la séquence primaire de l'élastine?
Answer
La séquence primaire de l'élastine, riche en motifs répétitifs (Val-Pro-Gly-Val), lui confère ses propriétés élastiques, lui permettant de se déformer.
Question
Citez une protéine de la famille des globines qui stocke l'oxygène.
Answer
La myoglobine est une protéine de la famille des globines qui stocke l'oxygène dans les muscles.
Question
Pourquoi l'oxygène est-il nécessaire à la production d'ATP?
Answer
L'oxygène est nécessaire à la chaîne respiratoire mitochondriale pour produire de l'ATP, permettant d'extraire 18 fois plus d'énergie du glucose qu'en son absence.
Question
Citez une protéine de la famille des globines qui transporte l'oxygène.
Answer
L'hémoglobine transporte l'oxygène des poumons vers les tissus, tandis que la myoglobine le stocke dans les muscles.
Question
La myoglobine est-elle un monomère ou un tétramère?
Answer
La myoglobine est un monomère, composée d'une seule sous-unité.
Question
Quelle est la forme de la myoglobine?
Answer
La myoglobine est une protéine globulaire, de forme sphérique, composée d'une seule chaîne protéique (monomère) de 153 résidus.
Question
Combien de sous-unités possède l'hémoglobine?
Answer
L'hémoglobine possède 4 sous-unités : 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta chez l'adulte.
Question
Qu'est-ce qu'une apoprotéine?
Answer
Une apoprotéine est la partie protéique d'une hétéroprotéine, dépourvue de son groupement prosthétique (non-peptidique) essentiel à sa fonction.
Question
Combien de chaînes de globine α et β possède l'hémoglobine adulte?
Answer
L'hémoglobine adulte possède 2 chaînes de globine α et 2 chaînes de globine β.
Question
Les interactions entre les chaînes de l'hémoglobine sont-elles covalentes?
Answer
Non, les interactions entre les chaînes de l'hémoglobine sont non-covalentes, principalement des ponts salins et des liaisons ioniques faibles.
Question
Combien d'hèmes possède l'hémoglobine?
Answer
L'hémoglobine possède 4 hèmes, permettant de fixer 4 molécules d'oxygène.
Question
Quel atome est coordonné par les cycles pyrroles de l'hème?
Answer
L'atome de fer (Fe) est coordonné par les cycles pyrroles de l'hème.
Question
Quel est l'effet de la fixation de l'oxygène sur l'atome de fer de l'hème?
Answer
La fixation de l'oxygène déplace l'atome de fer de 15° par rapport au plan de l'hème, entraînant le déplacement de l'histidine proximale et de la chaîne polypeptidique.
Question
Quel est le rôle des résidus histidine dans la liaison de l'hème à la globine?
Answer
Les résidus histidine régulent la liaison de l'hème à la globine. Le déplacement du fer lors de l'oxygénation entraîne le mouvement de l'histidine proximale et de la chaîne polypeptidique.
Question
Quelle forme du fer fixe l'oxygène?
Answer
Le fer ferreux (Fe2+) est la forme qui fixe l'oxygène, notamment dans l'oxyhémoglobine.
Question
Quelle forme du fer rend la molécule inactive?
Answer
La forme oxydée ou ferrique (Fe3+) du fer rend la molécule inactive, car elle ne peut pas fixer l'oxygène.
Question
Quel est le nom de l'hémoglobine oxydée?
Answer
L'hémoglobine oxydée est appelée ferrihémoglobine ou méthémoglobine.
Question
L'affinité de la myoglobine pour l'oxygène est-elle forte ou faible?
Answer
La myoglobine a une forte affinité pour l'oxygène, ce qui lui permet de le stocker efficacement dans les muscles.
Question
Quelle est la fonction de l'hémoglobine?
Answer
L'hémoglobine transporte l'oxygène des poumons vers les tissus via le sang.
Question
Quelle est la fonction de la myoglobine?
Answer
La myoglobine stocke l'oxygène dans les muscles. Elle a une forte affinité pour l'oxygène et sert de réserve d'O2.
Question
L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est-elle modulable?
Answer
Oui, l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est modulable, contrairement à celle de la myoglobine.
Question
L'affinité de l'hémoglobine est-elle plus forte ou plus faible que celle de la myoglobine?
Answer
L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est plus faible que celle de la myoglobine.
Question
Quel est l'effet de la fixation de l'O2 sur une sous-unité de l'hémoglobine sur les autres?
Answer
La fixation de l'O2 sur une sous-unité de l'hémoglobine entraîne un déplacement de l'atome de fer, puis de l'histidine proximale et de la chaîne polypeptidique, facilitant la fixation de l'O2 sur les autres sous-unités (coopérativité).
Question
Quel état de l'hémoglobine est favorable à la coopérativité?
Answer
L'état relâché (R) de l'hémoglobine est favorable à la coopérativité, permettant une meilleure fixation de l'oxygène.
Question
Quelle est la forme de la courbe de saturation de la myoglobine?
Answer
La courbe de saturation de la myoglobine est une hyperbole, traduisant sa très haute affinité pour l'oxygène.
Question
Quel état de l'hémoglobine est défavorable à la coopérativité?
Answer
L'état tendu (T) de l'hémoglobine est défavorable à la coopérativité, car l'hémoglobine inactive ne fixe pas l'oxygène.
Question
Quelle est la forme de la courbe de saturation de l'hémoglobine?
Answer
La courbe de saturation de l'hémoglobine est une sigmoïde, traduisant l'effet coopératif entre ses sous-unités pour la fixation de l'O2.
Question
Que représente la P50?
Answer
La P50 est la pression partielle en O2 pour laquelle 50% des protéines sont liées à l'O2. Une P50 faible indique une forte affinité.
Question
La P50 de la myoglobine est-elle élevée ou faible?
Answer
La P50 de la myoglobine est faible (environ 3 mm Hg), indiquant une forte affinité pour l'oxygène.
Question
Quel est l'effet d'une baisse du pH sur l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2?
Answer
Une baisse du pH diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2, favorisant sa libération dans les tissus (effet Bohr).
Question
La P50 de l'hémoglobine est-elle élevée ou faible?
Answer
La P50 de l'hémoglobine est élevée (environ 26 mm Hg), indiquant une affinité plus faible pour l'oxygène que la myoglobine.
Question
Quel est le rôle du 2,3-DPG?
Answer
Le 2,3-DPG est un inhibiteur allostérique de l'hémoglobine. Il stabilise la forme T, diminuant l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 et favorisant sa libération dans les tissus.
Question
Quel est l'effet du CO2 sur l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2?
Answer
Le CO2 diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2, stabilisant la forme T (tendue) de l'hémoglobine, favorisant ainsi la libération d'O2 dans les tissus (effet Bohr).
Question
Quel est l'effet d'une augmentation du 2,3-DPG sur l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2?
Answer
Une augmentation du 2,3-DPG diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2, déplaçant la courbe de saturation vers la droite et stabilisant la forme T.
Question
Quel est l'effet de l'absence de 2,3-DPG sur l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2?
Answer
L'absence de 2,3-DPG augmente l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2, déplaçant la courbe de saturation vers la gauche et réduisant sa coopérativité.
Question
Comment la courbe de saturation est-elle déplacée en cas d'augmentation du 2,3-DPG?
Answer
L'augmentation du 2,3-DPG diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'O₂, déplaçant la courbe de saturation vers la droite (PO₂ plus élevée).
Question
Où se fixe le 2,3-DPG sur l'hémoglobine?
Answer
Le 2,3-DPG se fixe entre les deux chaînes β de l'hémoglobine α2β2, dans l'espace libre entre les 4 sous-unités.
Question
Quelle forme de l'hémoglobine présente une affinité pour le 2,3-DPG?
Answer
Seule la forme désoxygénée (forme T) de l'hémoglobine présente une affinité pour le 2,3-DPG.
Question
Quelle est la composition de l'HbF?
Answer
L'HbF (hémoglobine fœtale) est un tétramère composé de 2 chaînes alpha (α) et 2 chaînes gamma (γ).
Question
Quelle est la composition de l'HbA?
Answer
L'HbA est un tétramère composé de 2 chaînes de globine α et 2 chaînes de globine β.
Question
L'affinité de l'HbF pour l'O2 est-elle supérieure ou inférieure à celle de l'HbA1?
Answer
L'affinité de l'HbF pour l'O2 est supérieure à celle de l'HbA1, car la chaîne γ de l'HbF a moins d'affinité pour le 2,3-DPG que la chaîne β de l'HbA1.
Question
Quelle est la mutation génétique responsable de la drépanocytose?
Answer
La drépanocytose est causée par une mutation ponctuelle sur l'ADN, transformant l'acide glutamique en valine sur la chaîne β de l'hémoglobine.
Question
Quel acide aminé est muté dans l'HbS?
Answer
L'acide aminé muté dans l'HbS est l'acide glutamique, remplacé par une valine.
Question
Quel est le rôle de la valine dans la précipitation de l'HbS?
Answer
La valine, apolaire, crée des liaisons hydrophobes, entraînant la précipitation de l'HbS en désoxyhémoglobine S et la déformation des globules rouges.
Question
Quelle est la forme des hématies falciformes?
Answer
La précipitation de l'hémoglobine S (HbS) à l'intérieur du globule rouge donne aux hématies une forme de faucille.
Voici une série de questions à choix multiples (QCM) basées sur la fiche de cours fournie, organisées par page pour faciliter l'apprentissage détaillé.

Page 2 : Introduction aux Protéines

Question 1

L'étymologie du mot "Protéine" vient du grec "proteion" qui signifie :

  • A. "Force vitale"
  • B. "Élément essentiel"
  • C. "Occuper le premier rang"
  • D. "Molécule complexe"

Question 2

Les protéines sont impliquées dans :

  • A. Un nombre limité de processus biologiques
  • B. La quasi-totalité des processus biologiques
  • C. Principalement les processus de structure
  • D. Uniquement les processus enzymatiques

Question 3

Quelle affirmation est vraie concernant la relation entre la forme et la fonction des protéines ?

  • A. La fonction détermine la forme, mais pas l'inverse.
  • B. La forme et la fonction sont indépendantes.
  • C. Les protéines possèdent une structure adaptée à leur fonction.
  • D. La forme est secondaire par rapport à la fonction.

Question 4

La classification des protéines par "Type de structure" au XIXe siècle utilisait la méthode de :

  • A. Séquençage génétique
  • B. Précipitation et chauffage
  • C. Analyse fonctionnelle
  • D. Localisation cellulaire

Question 5

Parmi les types de structure utilisés pour classer les protéines au XIXe siècle, on trouve :

  • A. Protéines membranaires
  • B. Protéines fibreuses et globulaires
  • C. Protéines nucléaires
  • D. Protéines enzymatiques

Question 6

La classification par "Familles et superfamilles" regroupe les protéines selon :

  • A. Leur localisation tissulaire
  • B. Leurs éléments ou fonctions communs
  • C. Leur poids moléculaire
  • D. Leur solubilité

Question 7

La superfamille des immunoglobulines est un exemple de classification basée sur :

  • A. La localisation cellulaire
  • B. La fonction
  • C. Les familles et superfamilles
  • D. Le type de structure

Question 8

La classification par "Localisation tissulaire" utilise comme critères de tri :

  • A. Le sérum, les enzymes digestives, les protéines musculaires
  • B. Les protéines membranaires, cytosoliques, nucléaires
  • C. Les protéines fibreuses, globulaires
  • D. Les oxydoréductases, transférases

Question 9

Les protéines mitochondriales sont un exemple de classification par :

  • A. Localisation tissulaire
  • B. Fonction
  • C. Localisation cellulaire
  • D. Familles et superfamilles

Question 10

Combien de grandes fonctions sont utilisées pour classer les protéines selon la méthode fonctionnelle ?

  • A. 3
  • B. 4
  • C. 5
  • D. 6

Page 3 : Classification par Fonction (Créer et Maintenir une Structure)

Question 11

Les protéines des tissus de soutien sont caractérisées par :

  • A. Leur rigidité et leur insolubilité
  • B. Leur souplesse et leur forme de corde
  • C. Leur localisation intracellulaire
  • D. Leur capacité à transformer l'énergie chimique

Question 12

Le collagène est un exemple de protéine des tissus de soutien. Il est le principal composant de :

  • A. La membrane plasmique
  • B. Le tissu conjonctif (tendons, cartilage, os)
  • C. Le cytosquelette cellulaire
  • D. Les enzymes digestives

Question 13

La structure du collagène implique l'association de :

  • A. Deux molécules de tropocollagène en double hélice
  • B. Trois molécules de tropocollagène en triple hélice
  • C. Quatre molécules de tropocollagène en quadruple hélice
  • D. Une seule molécule de tropocollagène

Question 14

Les protéines du cytosquelette sont présentes :

  • A. À l'extérieur des cellules, dans la matrice extracellulaire
  • B. À l'intérieur des cellules
  • C. Uniquement dans le noyau cellulaire
  • D. Dans le sérum sanguin

Question 15

Parmi les exemples de protéines du cytosquelette, on trouve :

  • A. Le collagène
  • B. La myosine
  • C. L'actine (microfilaments) et la tubuline (microtubules)
  • D. L'hémoglobine

Question 16

Les filaments intermédiaires du cytosquelette, comme la kératine, jouent un rôle similaire à celui du collagène mais :

  • A. À l'extérieur de la cellule
  • B. À l'intérieur de la cellule
  • C. Uniquement dans les tissus de soutien
  • D. Dans le transport de molécules

Question 17

Les cytokératines sont un exemple de :

  • A. Protéines des tissus de soutien
  • B. Protéines à fonction motrice
  • C. Filaments intermédiaires du cytosquelette
  • D. Protéines globulaires

Question 18

Les protéines des tissus de soutien sont généralement :

  • A. Globulaires
  • B. Fibreuses
  • C. Membranaires
  • D. Enzymatiques

Question 19

La structure en forme de corde est caractéristique de :

  • A. Les protéines du cytosquelette et les protéines des tissus de soutien
  • B. Les enzymes
  • C. Les transporteurs transmembranaires
  • D. Les récepteurs

Question 20

Le rôle principal des protéines des tissus de soutien est de :

  • A. Catalyser des réactions chimiques
  • B. Maintenir la structure de l'organisme
  • C. Transporter l'oxygène
  • D. Transmettre des signaux

Page 4 : Classification par Fonction (Bouger / Se Déplacer)

Question 21

Les protéines à fonction motrice transforment :

  • A. L'énergie mécanique en énergie chimique
  • B. L'énergie chimique en énergie mécanique
  • C. L'énergie lumineuse en énergie chimique
  • D. L'énergie thermique en énergie mécanique

Question 22

Dans le muscle squelettique, les filaments épais sont composés de :

  • A. Actine
  • B. Tubuline
  • C. Myosine
  • D. Collagène

Question 23

La troponine est un marqueur cardiaque détecté dans le sang suite à un infarctus du myocarde. Elle fait partie des filaments :

  • A. Épais
  • B. Fins
  • C. Intermédiaires
  • D. De collagène

Question 24

Les protéines des mouvements intracellulaires sont impliquées dans le transport d'éléments grâce à l'hydrolyse de :

  • A. GTP
  • B. ATP
  • C. ADP
  • D. NAD+

Question 25

La kinésine est une protéine impliquée dans le transport :

  • A. Rétrograde
  • B. Antérograde
  • C. Passif
  • D. Transmembranaire

Question 26

La dynéine est une protéine impliquée dans le transport :

  • A. Antérograde
  • B. Passif
  • C. Rétrograde
  • D. Transmembranaire

Question 27

Les protéines des mouvements intracellulaires possèdent des chaînes lourdes avec un site de fixation aux :

  • A. Microfilaments
  • B. Filaments intermédiaires
  • C. Microtubules
  • D. Fibres de collagène

Question 28

Les chaînes légères des protéines des mouvements intracellulaires possèdent un site de fixation pour :

  • A. Les microtubules
  • B. La molécule à déplacer
  • C. L'ATP
  • D. L'actine

Question 29

Les cellules les plus longues de l'organisme, où le transport le long des microtubules est crucial, sont :

  • A. Les cellules musculaires
  • B. Les cellules hépatiques
  • C. Les neurones
  • D. Les cellules sanguines

Question 30

Quel type de protéines est responsable du raccourcissement des filaments d'actine lors de la contraction musculaire ?

  • A. Tubuline
  • B. Troponine
  • C. Myosine
  • D. Kinésine

Page 5 : Classification par Fonction (Transformer)

Question 31

Les enzymes sont des protéines :

  • A. Fibreuses, rigides
  • B. Globulaires, repliées sur elles-mêmes
  • C. Membranaires, insolubles
  • D. Linéaires, non repliées

Question 32

La principale caractéristique des enzymes est leur capacité à :

  • A. Stocker l'énergie
  • B. Catalyser l'essentiel des réactions chimiques du vivant
  • C. Transporter des molécules
  • D. Maintenir la structure cellulaire

Question 33

Quelle classe d'enzymes permet le transfert d'électrons ?

  • A. Transférases
  • B. Hydrolases
  • C. Oxydoréductases
  • D. Ligases

Question 34

Les enzymes qui transfèrent les groupes chimiques sont appelées :

  • A. Lyases
  • B. Isomérases
  • C. Transférases
  • D. Hydrolases

Question 35

Les hydrolases réalisent des réactions de :

  • A. Condensation
  • B. Oxydation
  • C. Hydrolyse
  • D. Isomérisation

Question 36

Les lyases sont des enzymes qui :

  • A. Forment des liaisons C-C, C-S, C-O ou C-N
  • B. Transfèrent des groupes à l'intérieur d'une molécule
  • C. Additionnent des groupes sur des doubles liaisons ou forment des doubles liaisons par soustraction de groupe
  • D. Transfèrent des électrons

Question 37

Les isomérases ont pour fonction de :

  • A. Transférer des groupes chimiques
  • B. Réaliser des réactions d'hydrolyse
  • C. Transférer des groupes à l'intérieur d'une molécule pour former un isomère
  • D. Former des liaisons avec consommation d'ATP

Question 38

Les ligases forment des liaisons C-C, C-S, C-O ou C-N par réaction de condensation et nécessitent la fourniture d'énergie sous forme d' :

  • A. GTP
  • B. ADP
  • C. ATP
  • D. NADH

Question 39

La structure des enzymes est déterminée par :

  • A. Leur taille
  • B. Leur solubilité
  • C. Leur fonction
  • D. Leur localisation

Question 40

Quel type d'enzymes est responsable de la formation de liaisons avec consommation d'énergie ?

  • A. Oxydoréductases
  • B. Transférases
  • C. Ligases
  • D. Lyases

Page 6 : Classification par Fonction (Transporter)

Question 41

Les protéines spécialisées dans le transport de l'oxygène sont majoritairement de forme :

  • A. Fibreuse
  • B. Globulaire
  • C. Linéaire
  • D. Membranaire

Question 42

L'hémoglobine est un tétramère composé de :

  • A. 2 sous-unités alpha et 2 sous-unités gamma
  • B. 4 sous-unités alpha
  • C. 2 sous-unités alpha et 2 sous-unités bêta
  • D. 4 sous-unités bêta

Question 43

La myoglobine est un monomère impliqué dans :

  • A. Le transport de l'oxygène dans le sang
  • B. Le stockage de l'oxygène dans les muscles
  • C. Le transport du fer
  • D. La contraction musculaire

Question 44

La transferrine est une protéine globulaire impliquée dans le transport de :

  • A. L'oxygène
  • B. Le glucose
  • C. Le fer
  • D. Les lipides

Question 45

Les transporteurs transmembranaires peuvent être actifs, ce qui signifie qu'ils nécessitent :

  • A. Un gradient de concentration
  • B. De l'énergie pour fonctionner
  • C. Un canal pour la diffusion
  • D. Un changement de pH

Question 46

Le récepteur de la transferrine est un exemple de :

  • A. Transporteur de petites molécules
  • B. Protéine cytosquelettique
  • C. Transporteur transmembranaire
  • D. Enzyme

Question 47

Le transporteur de chlore (CFTR) est un exemple de protéine :

  • A. ATP-binding cassette (ABC transporter)
  • B. Récepteur-enzyme
  • C. Canal ionique couplé
  • D. Protéine G hétérotrimérique

Question 48

La mucoviscidose est due à un défaut de :

  • A. Hémoglobine
  • B. Myoglobine
  • C. Transferrine
  • D. CFTR

Question 49

Les mutations sur le domaine de fermeture du canal CFTR entraînent :

  • A. Une ouverture permanente du canal
  • B. Un canal qui reste fermé
  • C. Une augmentation du transport de chlore
  • D. Une diminution de l'affinité pour l'ATP

Question 50

Les transporteurs transmembranaires sont composés d'une douzaine de domaines transmembranaires leur permettant de traverser la membrane plasmique :

  • A. Hydrophile
  • B. Hydrophobe
  • C. Amphotère
  • D. Polaire

Page 7 : Classification par Fonction (Informer / Signaler : Récepteurs et Ligands)

Question 51

Les informations transmises par les protéines peuvent être locorégionales, ce qui signifie que la cellule réceptrice est :

  • A. À grande distance de la cellule émettrice
  • B. Proche de la cellule émettrice
  • C. Dans un autre organisme
  • D. Uniquement dans le système nerveux

Question 52

Un ligand peut être une hormone comme l'insuline, ce qui indique une transmission d'information :

  • A. Locorégionale
  • B. À distance
  • C. Intracellulaire
  • D. Par contact direct

Question 53

Quelle affirmation est vraie concernant les ligands ?

  • A. Ils sont toujours des protéines.
  • B. Ils doivent pénétrer à l'intérieur de la cellule pour transmettre l'information.
  • C. Ils sont repérés à la surface de la cellule par une protéine réceptrice.
  • D. Ils sont toujours des petites molécules endogènes.

Question 54

La forme du récepteur est dépendante de :

  • A. La taille de la cellule
  • B. La forme du ligand
  • C. Le pH ambiant
  • D. La température

Question 55

Les récepteurs sont tous, sans exception, des :

  • A. Lipides
  • B. Glucides
  • C. Protéines
  • D. Acides nucléiques

Question 56

Les récepteurs peuvent être :

  • A. Uniquement membranaires
  • B. Uniquement intracellulaires
  • C. Membranaires ou intracellulaires
  • D. Uniquement nucléaires

Question 57

Combien de domaines transmembranaires peuvent avoir les récepteurs membranaires ?

  • A. 1 ou 2
  • B. 4, 5 ou 7
  • C. 10 ou 11
  • D. 15 ou plus

Question 58

Un canal ionique couplé (A) s'ouvre et se ferme en fonction de :

  • A. La concentration en ATP
  • B. La présence d'un ligand
  • C. Le potentiel de membrane
  • D. La température

Question 59

Pour un récepteur-enzyme (B), l'activité enzymatique intracellulaire est stimulée quand :

  • A. Le pH change
  • B. Le ligand se lie
  • C. Il y a une augmentation de calcium
  • D. La cellule se divise

Question 60

La liaison au ligand d'un récepteur couplé à 7 domaines transmembranaires (C) entraîne :

  • A. La régulation de l'expression d'un gène
  • B. L'activation d'un second messager
  • C. L'ouverture d'un canal ionique
  • D. Une activité enzymatique directe

Question 61

Un récepteur "nucléaire" de type récepteur aux stéroïdes (D) voit la liaison de son ligand entraîner :

  • A. L'activation d'un second messager
  • B. L'ouverture d'un canal ionique
  • C. La régulation de l'expression d'un gène
  • D. Une activité enzymatique directe

Question 62

Les récepteurs couplés aux protéines G sont un exemple de récepteurs à :

  • A. 4 domaines transmembranaires
  • B. 5 domaines transmembranaires
  • C. 7 domaines transmembranaires
  • D. 13 domaines transmembranaires

Question 63

Les ligands peuvent être des photons, du Ca2+, des odeurs, des phéromones ou des petites molécules endogènes. Quelle est leur nature commune ?

  • A. Ils sont tous des protéines.
  • B. Ils sont tous des signaux générés.
  • C. Ils sont tous des hormones.
  • D. Ils sont tous des acides nucléiques.

Question 64

Bien que les cellules répondent à des milliers de ligands différents, les récepteurs comprennent environ :

  • A. Une centaine de familles
  • B. Une vingtaine de familles
  • C. Cinq familles
  • D. Deux familles

Question 65

Les récepteurs sont couplés à des mécanismes différents de :

  • A. Réplication de l'ADN
  • B. Transduction du signal
  • C. Synthèse protéique
  • D. Transport actif

Page 8 : Classification par Fonction (Interrupteurs Moléculaires et Reconnaître/Se Défendre)

Question 66

Les "interrupteurs moléculaires" ont pour rôle de :

  • A. Synthétiser des protéines spécifiques
  • B. Laisser passer ou empêcher la transduction du signal à l'intérieur de la cellule
  • C. Réguler le pH intracellulaire
  • D. Stocker l'énergie

Question 67

Le signal envoyé par les interrupteurs moléculaires est généralement dirigé vers :

  • A. Le cytoplasme
  • B. La membrane plasmique
  • C. Le noyau
  • D. Les mitochondries

Question 68

Les interrupteurs moléculaires sont des protéines :

  • A. Fibreuses
  • B. Globulaires
  • C. Membranaires
  • D. Linéaires

Question 69

L'activation de la protéine G hétérotrimérique entraîne la transduction du signal par l'intermédiaire d'un :

  • A. Ligand
  • B. Récepteur
  • C. Second messager
  • D. Premier messager

Question 70

Les immunoglobulines sont des :

  • A. Protéines chaperonnes
  • B. Anticorps
  • C. Enzymes
  • D. Hormones

Question 71

Les immunoglobulines interviennent dans la reconnaissance de :

  • A. La forme du récepteur
  • B. Le soi et le non-soi
  • C. Les signaux intracellulaires
  • D. Les protéines du cytosquelette

Question 72

Les immunoglobulines contiennent une zone de reconnaissance spécifiquement adaptée à :

  • A. Un type de cellule
  • B. Un antigène
  • C. Une hormone
  • D. Un ion

Question 73

Combien de sites de reconnaissance de l'élément étranger possèdent les immunoglobulines ?

  • A. 1
  • B. 2
  • C. 3
  • D. 4

Question 74

Le site hypervariable des immunoglobulines s'adapte à :

  • A. La température
  • B. La forme de l'antigène
  • C. Le pH
  • D. La concentration en sel

Question 75

Un répertoire d'anticorps étendu est important pour :

  • A. La stabilité des protéines
  • B. La protection contre les antigènes
  • C. Le transport de l'oxygène
  • D. La contraction musculaire

Page 9 : Structure des Protéines (Diversité et Niveaux)

Question 76

Les protéines monomériques sont composées de :

  • A. Deux sous-unités
  • B. Une seule sous-unité
  • C. Trois sous-unités
  • D. Quatre sous-unités

Question 77

La myoglobine est un exemple de protéine :

  • A. Tétramérique
  • B. Di- à pentamérique
  • C. Monomérique
  • D. Multimérique complexe

Question 78

Les immunoglobulines sont des protéines :

  • A. Monomériques
  • B. Di- à pentamériques
  • C. Tétramériques
  • D. Uniquement dimériques

Question 79

L'hémoglobine est un exemple de protéine :

  • A. Monomérique
  • B. Dimérique
  • C. Tétramérique
  • D. Pentamérique

Question 80

Une fonction complexe est le plus souvent associée à une structure :

  • A. Simple
  • B. Linéaire
  • C. Complexe
  • D. Monomérique

Question 81

Toutes les protéines contiennent plusieurs niveaux structurels. Quels sont ces niveaux généralisés ?

  • A. Primaire et secondaire uniquement
  • B. Primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire
  • C. Primaire, secondaire et tertiaire uniquement
  • D. Secondaire, tertiaire et quaternaire uniquement

Page 10 : Niveaux de Structure des Protéines

Question 82

La structure quaternaire correspond à une organisation complexe de protéines :

  • A. Monomériques
  • B. Multimériques, au moins dimériques
  • C. Linéaires
  • D. Uniquement tétramériques

Question 83

L'hémoglobine est un exemple de protéine avec une structure :

  • A. Primaire
  • B. Secondaire
  • C. Tertiaire
  • D. Quaternaire

Question 84

Une sous-unité est aussi appelée :

  • A. Polymère
  • B. Monomère
  • C. Oligomère
  • D. Dimer

Question 85

La structure tertiaire correspond à une organisation interne d'une protéine :

  • A. Multimérique
  • B. Monomérique ou d'une sous-unité
  • C. Linéaire
  • D. Fibreuse

Question 86

Le niveau minimal fonctionnel d'une protéine est la structure :

  • A. Primaire
  • B. Secondaire
  • C. Tertiaire
  • D. Quaternaire

Question 87

Toutes les protéines possèdent au moins les niveaux de structure :

  • A. Primaire et secondaire
  • B. Primaire, secondaire et tertiaire
  • C. Secondaire et tertiaire
  • D. Tertiaire et quaternaire

Question 88

Les motifs structuraux de base de la structure secondaire incluent :

  • A. Hélice alpha, feuillet bêta, tours, coudes
  • B. Séquence d'acides aminés
  • C. Ponts disulfures
  • D. Assemblage de sous-unités

Question 89

La structure primaire correspond au niveau de structuration initiale d'une protéine composée d'acides aminés liés entre eux par :

  • A. Des liaisons hydrogènes
  • B. Des liaisons ioniques
  • C. Des liaisons peptidiques
  • D. Des ponts disulfures

Question 90

L'actine G est un exemple de protéine avec une structure :

  • A. Quaternaire
  • B. Tertiaire
  • C. Secondaire
  • D. Primaire

Page 11 : Structure Primaire (Séquence et Regroupement)

Question 91

La séquence en acides aminés d'une protéine détermine :

  • A. Uniquement sa fonction
  • B. Uniquement sa structure tridimensionnelle
  • C. Sa structure tridimensionnelle et sa fonction
  • D. Sa localisation cellulaire

Question 92

La séquence en acides aminés est déterminée par :

  • A. Les lipides
  • B. Les glucides
  • C. Les gènes
  • D. Les ions

Question 93

Chaque gène est à l'origine d'une protéine particulière avec :

  • A. Une séquence d'acides aminés aléatoire
  • B. Sa propre séquence d'acides aminés
  • C. Une séquence d'acides aminés identique à toutes les protéines
  • D. Une séquence d'acides aminés qui change en fonction de l'environnement

Question 94

En milieu aqueux, les résidus hydrophobes sont généralement situés :

  • A. Vers l'extérieur de la protéine
  • B. Vers l'intérieur de la protéine
  • C. Indifféremment à l'intérieur ou à l'extérieur
  • D. Uniquement à la surface de la protéine

Question 95

Les résidus hydrophiles sont généralement situés :

  • A. Vers l'intérieur de la protéine
  • B. Vers l'extérieur de la protéine
  • C. Indifféremment à l'intérieur ou à l'extérieur
  • D. Uniquement au centre de la protéine

Question 96

Le regroupement d'acides aminés se fait à la faveur de leurs interactions et donne à la protéine :

  • A. Une forme linéaire
  • B. Une forme tridimensionnelle
  • C. Une forme fibreuse
  • D. Une forme globulaire uniquement

Question 97

La structure primaire est la base de :

  • A. La reconnaissance antigénique
  • B. Tous les niveaux de structure supérieurs
  • C. La catalyse enzymatique
  • D. Le transport transmembranaire

Question 98

La diversité des protéines est due à :

  • A. La variabilité des liaisons peptidiques
  • B. La diversité des acides aminés et leur séquence
  • C. La présence de ponts disulfures
  • D. Les interactions avec l'eau

Page 12 : Structure Primaire (Éléments de Base des Acides Aminés)

Question 99

La structure commune de (presque) tous les acides aminés comprend 4 groupements différents portés par le Carbone α. Lesquels ?

  • A. COOH, NH2, R, O
  • B. COOH, NH2, R, H
  • C. COOH, OH, R, H
  • D. CHO, NH2, R, H

Question 100

Le Carbone α asymétrique génère 2 stéréoisomères possibles. Les protéines humaines ne contiennent que des :

  • A. D acides aminés
  • B. L acides aminés
  • C. Acides aminés racémiques
  • D. Acides aminés cycliques

Question 101

La masse d'un acide aminé dépend de :

  • A. La fonction amine primaire
  • B. La fonction acide carboxylique
  • C. La chaîne latérale
  • D. L'atome d'hydrogène

Question 102

La masse moyenne d'un acide aminé est d'environ :

  • A. 50 Daltons
  • B. 120 Daltons
  • C. 200 Daltons
  • D. 500 Daltons

Question 103

Combien d'acides aminés naturels entrent dans la composition des protéines ?

  • A. 10
  • B. 15
  • C. 20
  • D. 25

Question 104

Les acides aminés sont répartis en 3 classes selon la nature de :

  • A. Leur fonction acide
  • B. Leur fonction amine
  • C. Leur chaîne latérale
  • D. Leur carbone alpha

Question 105

Les acides aminés sont codés avec :

  • A. 1 ou 2 lettres
  • B. 2 ou 3 lettres
  • C. 3 ou 1 lettre(s)
  • D. 4 lettres

Question 106

Quel groupement est absent du carbone alpha d'un acide aminé ?

  • A. Un atome d'hydrogène
  • B. Une fonction amine primaire
  • C. Une fonction alcool
  • D. Une fonction acide carboxylique

Question 107

Un acide aminé avec un carbone alpha non-asymétrique est :

  • A. L'Alanine
  • B. La Glycine
  • C. La Valine
  • D. La Leucine

Page 13 : Structure Primaire (Acides Aminés Polaires Ionisables Hydrophiles)

Question 108

La Glycine (Gly, G) est un acide aminé apolaire hydrophobe avec une chaîne latérale contenant :

  • A. Un groupement méthyl
  • B. Un atome de soufre
  • C. Un Hydrogène
  • D. Un cycle pyrrolidine

Question 109

Quel acide aminé apolaire hydrophobe possède un second carbone asymétrique dans sa chaîne latérale ?

  • A. Valine
  • B. Leucine
  • C. Isoleucine
  • D. Méthionine

Question 110

La Méthionine (Met, M) est un acide aminé apolaire hydrophobe qui possède :

  • A. Un atome de soufre dans sa chaîne latérale
  • B. Un groupement hydroxyle
  • C. Une fonction aromatique
  • D. Un cycle pyrrolidine

Question 111

La Proline (Pro, P) est un acide aminé apolaire hydrophobe qui forme un coude avec sa chaîne latérale comprenant :

  • A. Un cycle benzénique
  • B. Un cycle pyrrolidine
  • C. Un cycle imidazole
  • D. Un cycle phénol

Question 112

Quel acide aminé à chaîne aromatique absorbe à 280 nm, propriété utilisée pour mesurer la quantité de protéines ?

  • A. Phénylalanine
  • B. Tryptophane
  • C. Tyrosine
  • D. Histidine

Question 113

La Sérine (Ser, S) est un acide aminé polaire neutre hydrophile à fonction :

  • A. Amide
  • B. Soufrée
  • C. Alcool
  • D. Acide

Question 114

La Tyrosine (Tyr, Y) est un acide aminé polaire neutre hydrophile avec une chaîne latérale contenant un phénol. Elle est également :

  • A. Un donneur de groupements méthyls
  • B. Phosphorylable
  • C. Chargée négativement à pH physiologique
  • D. Un acide aminé basique

Question 115

Les résidus hydroxyls phosphorylables sont portés par la chaîne latérale de quels acides aminés polaires neutres hydrophiles ?

  • A. Glycine, Alanine, Valine
  • B. Sérine, Thréonine, Tyrosine
  • C. Cystéine, Méthionine
  • D. Glutamine, Asparagine

Question 116

La Cystéine (Cys, C) est un acide aminé polaire neutre hydrophile à fonction soufrée. Deux cystéines peuvent former :

  • A. Une liaison peptidique
  • B. Un pont disulfure
  • C. Une liaison hydrogène
  • D. Une liaison ionique

Question 117

L'Acide aspartique (Asp, D) est un acide aminé polaire ionisable hydrophile à fonction acide. Il est chargé :

  • A. Positivement à pH physiologique
  • B. Négativement à pH physiologique
  • C. Neutre à pH physiologique
  • D. Variable selon l'environnement

Question 118

L'Histidine (His, H) est un acide aminé polaire ionisable hydrophile à fonction basique. Sa chaîne latérale imidazole est :

  • A. Chargée positivement à pH physiologique
  • B. Chargée négativement à pH physiologique
  • C. Neutre à pH physiologique
  • D. Toujours ionisée

Question 119

La Lysine (Lys, K) et l'Arginine (Arg, R) sont des acides aminés polaires ionisables hydrophiles à fonction basique. Elles sont chargées :

  • A. Négativement à pH physiologique
  • B. Positivement à pH physiologique
  • C. Neutre à pH physiologique
  • D. Variable selon l'environnement

Question 120

Quel acide aminé contient un atome de soufre dans sa chaîne latérale et est un donneur de groupements méthyls ?

  • A. Cystéine
  • B. Méthionine
  • C. Tryptophane
  • D. Tyrosine

Question 121

Les acides aminés à fonction amide sont :

  • A. Sérine et Thréonine
  • B. Glutamine et Asparagine
  • C. Acide glutamique et Acide aspartique
  • D. Lysine et Arginine

Page 14 : Structure Primaire (Ionisation et Titration)

Question 122

L'ionisation des acides aminés a lieu en solution aqueuse et dépend de :

  • A. La température
  • B. La pression
  • C. Le pH environnant
  • D. La concentration en oxygène

Question 123

Toute augmentation ou diminution de la concentration en OH- ou en H+ dans le milieu extracellulaire modifie :

  • A. La masse des protéines
  • B. Le fonctionnement des protéines
  • C. La séquence des acides aminés
  • D. La couleur des protéines

Question 124

Le pK ou pKa permet de déterminer :

  • A. La charge globale d'un acide aminé
  • B. La charge d'une seule fonction ionisable à un pH donné
  • C. La masse moléculaire d'un acide aminé
  • D. La solubilité d'un acide aminé

Question 125

Le pK1 (α-COOH) est d'environ :

  • A. 10
  • B. 2
  • C. 7
  • D. 4

Question 126

Le pK2 (α-NH2) est d'environ :

  • A. 2
  • B. 7
  • C. 10
  • D. 4

Question 127

Un pK3 peut correspondre à une fonction ionisable au sein de la chaîne latérale pour les acides aminés :

  • A. Apolaires
  • B. Polaires neutres
  • C. Acides et basiques
  • D. Uniquement aromatiques

Question 128

Le pHi ou pH isoélectrique permet de déterminer :

  • A. La charge d'une seule fonction ionisable
  • B. La charge globale d'un acide aminé à un pH donné
  • C. La concentration en ions H+
  • D. La température de fusion

Question 129

Si pH < pHi, l'acide aminé a une charge globale :

  • A. Négative
  • B. Positive
  • C. Neutre
  • D. Variable

Question 130

Si pH = pHi, l'acide aminé est un Zwitterion, ce qui signifie qu'il est :

  • A. Chargé positivement
  • B. Chargé négativement
    • C. Neutre et sous sa forme stable
  • D. Instable

Question 131

Si pH > pHi, l'acide aminé a une charge globale :

  • A. Positive
  • B. Négative
  • C. Neutre
  • D. Variable

Question 132

La fonction amine est ionisée dû à l'excès de H+ dans le milieu lorsque :

  • A. pH > pHi
  • B. pH < pHi
  • C. pH = pHi
  • D. Le pH est neutre

Question 133

La fonction acide est ionisée et la fonction amine est sous la forme NH2 dû à l'excès de OH- dans le milieu lorsque :

  • A. pH < pHi
  • B. pH > pHi
  • C. pH = pHi
  • D. Le pH est acide

Question 134

Le pHi est propre à :

  • A. Toutes les protéines
  • B. Chaque acide aminé
  • C. Chaque fonction ionisable
  • D. Le milieu extracellulaire

Page 15 : Récapitulatif des pK et pHi des Acides Aminés

Question 135

Quel acide aminé apolaire a un pHi d'environ 6 ?

  • A. Alanine
  • B. Glycine
  • C. Leucine
  • D. Proline

Question 136

À pH physiologique (7,4), la Glycine a une charge globale :

  • A. Positive
  • B. Négative
  • C. Neutre
  • D. Variable

Question 137

L'Acide aspartique (Asp) a un pKa (βCOOH) de 3,9. Son pHi est d'environ :

  • A. 2
  • B. 3
  • C. 4
  • D. 7

Question 138

À pH physiologique (7,4), l'Acide aspartique a une charge globale :

  • A. Positive
  • B. Négative
  • C. Neutre
  • D. Variable

Question 139

L'Histidine (His) a un pKa (imidazole) de 6. Son pHi est d'environ :

  • A. 6
  • B. 7
  • C. 8
  • D. 10

Question 140

À pH physiologique (7,4), l'Histidine est :

  • A. Chargée positivement
  • B. Chargée négativement
  • C. Neutre
  • D. Variable

Question 141

La Lysine (Lys) a un pKa (εNH2) de 10,8. Son pHi est d'environ :

  • A. 7
  • B. 8
  • C. 10,5
  • D. 11,5

Question 142

À pH physiologique (7,4), la Lysine a une charge globale :

  • A. Négative
  • B. Positive
  • C. Neutre
  • D. Variable

Question 143

L'Arginine (Arg) a un pKa (guanidium) de 12,5. Son pHi est d'environ :

  • A. 10,5
  • B. 11,5
  • C. 12,5
  • D. 7,4

Question 144

Quel acide aminé polaire ionisable a un pHi supérieur à 7,4 et est chargé positivement à pH physiologique ?

  • A. Acide glutamique
  • B. Histidine
  • C. Lysine
  • D. Acide aspartique

Question 145

Quel acide aminé polaire ionisable a un pHi inférieur à 7,4 et est chargé négativement à pH physiologique ?

  • A. Lysine
  • B. Arginine
  • C. Acide aspartique
  • D. Histidine

Page 16 : Structure Primaire (Liaison Peptidique)

Question 146

La liaison peptidique est une liaison :

  • A. Ionique
  • B. Hydrogène
  • C. Covalente
  • D. Van der Waals

Question 147

La liaison peptidique est formée par condensation de :

  • A. Deux fonctions acides carboxyliques
  • B. Deux fonctions amines primaires
  • C. Un groupe α-carboxyle et un groupe α-aminé
  • D. Deux chaînes latérales

Question 148

La formation d'une liaison peptidique s'accompagne de la formation d'une molécule d' :

  • A. Oxygène
  • B. Dioxyde de carbone
  • C. Eau
  • D. Ammoniac

Question 149

La liaison peptidique est un hybride de résonance entre deux formes extrêmes, ce qui signifie que les électrons circulent librement entre :

  • A. Le carbone et l'hydrogène
  • B. L'azote et l'oxygène
  • C. Le soufre et le carbone
  • D. L'azote et l'hydrogène

Question 150

Quelles sont les trois propriétés fondamentales de la liaison peptidique ?

  • A. Flexible, polaire, instable
  • B. Plane, rigide, polaire
  • C. Linéaire, souple, apolaire
  • D. Courbe, fragile, non polaire

Question 151

La rigidité de la liaison peptidique rend les protéines très résistantes, nécessitant :

  • A. Peu d'énergie pour la rompre
  • B. Beaucoup d'énergie pour la rompre
  • C. Un pH acide pour la rompre
  • D. Une température élevée pour la rompre

Question 152

L'angle de torsion Ω de la liaison peptidique se situe autour de la liaison :

  • A. C-C
  • B. C-N
  • C. N-H
  • D. C-O

Question 153

Si Ω = 0°, la liaison peptidique est en configuration :

  • A. Trans
  • B. Cis
  • C. Gauche
  • D. Droite

Question 154

Si Ω = 180°, la liaison peptidique est en configuration :

  • A. Cis
  • B. Trans
  • C. Gauche
  • D. Droite

Question 155

La liaison peptidique adopte presque toujours une configuration trans car elle est :

  • A. Moins stable
  • B. Plus stable
  • C. Plus flexible
  • D. Moins polaire

Page 17 : Structure Primaire (Chaîne Polypeptidique)

Question 156

Une chaîne polypeptidique comprend un nombre variable d'acides aminés liés par :

  • A. Des liaisons hydrogènes
  • B. Des liaisons peptidiques
  • C. Des ponts disulfures
  • D. Des liaisons ioniques

Question 157

La chaîne polypeptidique commence toujours par l'extrémité :

  • A. C-terminale
  • B. N-terminale
  • C. Milieu de la chaîne
  • D. Indifféremment

Question 158

À l'extrémité N-terminale, la fonction amine de l'acide aminé est :

  • A. Liée à un autre acide aminé
  • B. Libre
  • C. Modifiée
  • D. Cyclisée

Question 159

La chaîne polypeptidique finit toujours par l'extrémité :

  • A. N-terminale
  • B. C-terminale
  • C. Milieu de la chaîne
  • D. Indifféremment

Question 160

À l'extrémité C-terminale, la fonction acide carboxylique de l'acide aminé est :

  • A. Liée à un autre acide aminé
  • B. Modifiée
  • C. Libre
  • D. Cyclisée

Question 161

Un oligopeptide correspond à un enchaînement de :

  • A. Plus de 10 acides aminés
  • B. 2 à 10 acides aminés
  • C. Moins de 2 acides aminés
  • D. Plus de 10 kDa

Question 162

Le terme "polypeptide" est généralement réservé aux structures de moins de :

  • A. 1 kDa
  • B. 5 kDa
  • C. 10 kDa
  • D. 20 kDa

Question 163

Une "protéine" est définie comme une chaîne polypeptidique au-delà de :

  • A. 1 kDa
  • B. 5 kDa
  • C. 10 kDa
  • D. 20 kDa

Question 164

Le terme "protéine" est pratiquement équivalent au terme :

  • A. Oligopeptide
  • B. Acide aminé
  • C. Polypeptide
  • D. Monomère

Question 165

L'orientation de la chaîne polypeptidique est toujours de :

  • A. C-terminal vers N-terminal
  • B. N-terminal vers C-terminal
  • C. Aléatoire
  • D. Dépendante de la fonction

Page 18 : Structure Secondaire (Conformations Possibles)

Question 166

Les angles de rotation Ω, Ψ, Φ permettent de modifier :

  • A. La séquence des acides aminés
  • B. La conformation spatiale des chaînes peptidiques
  • C. La nature des résidus d'acides aminés
  • D. La rigidité de la liaison peptidique

Question 167

La liberté de rotation de l'angle Φ (phi) se fait autour de la liaison entre :

  • A. Le Cα et le groupe carbonyle
  • B. Le Cα et l'azote amidique
  • C. L'azote et l'oxygène
  • D. Le carbone et l'hydrogène

Question 168

La liberté de rotation de l'angle Ψ (psi) se fait autour de la liaison entre :

  • A. Le Cα et l'azote amidique
  • B. Le Cα et le groupe carbonyle
  • C. L'azote et l'oxygène
  • D. Le carbone et l'hydrogène

Question 169

Le graphique de Ramachandran permet de visualiser :

  • A. Le nombre illimité de conformations possibles
  • B. Le nombre limité de conformations possibles
  • C. La séquence des acides aminés
  • D. La masse moléculaire des protéines

Question 170

Parmi les conformations possibles visualisées par le graphique de Ramachandran, on trouve :

  • A. L'hélice alpha droite ou gauche
  • B. La liaison peptidique cis
  • C. La structure quaternaire
  • D. Les ponts disulfures

Question 171

Le feuillet β parallèle ou le feuillet β antiparallèle sont des exemples de :

  • A. Structure primaire
  • B. Structure secondaire
  • C. Structure tertiaire
  • D. Structure quaternaire

Question 172

La nature des résidus d'acides aminés et la liaison peptidique imposent :

  • A. Des structures spatiales aléatoires
  • B. Des structures spatiales très particulières
  • C. Des structures linéaires
  • D. Des structures rigides et immobiles

Page 19 : Structure Secondaire (Hélice α)

Question 173

L'hélice α est riche en :

  • A. Glycine
  • B. Proline
  • C. Alanine
  • D. Tryptophane

Question 174

L'hélice α est pauvre en :

  • A. Alanine
  • B. Leucine
  • C. Glycine et proline
  • D. Valine

Question 175

Dans l'hélice α, les résidus hydrophobes sont situés :

  • A. À l'extérieur de l'hélice
  • B. À l'intérieur de l'hélice
  • C. Indifféremment
  • D. Uniquement aux extrémités

Question 176

Dans l'hélice α, les résidus hydrophiles sont situés :

  • A. À l'intérieur de l'hélice
  • B. À l'extérieur de l'hélice
  • C. Indifféremment
  • D. Uniquement aux extrémités

Question 177

Le pas de l'hélice α correspond au nombre de résidus pour un tour d'hélice α et est d'une longueur de :

  • A. 2,6 acides aminés
  • B. 3,6 acides aminés
  • C. 4,6 acides aminés
  • D. 5,6 acides aminés

Question 178

L'hélice α est stabilisée par des liaisons :

  • A. Ioniques
  • B. Covalentes
  • C. Hydrogènes intrachaînes
  • D. Disulfures

Question 179

Les liaisons hydrogènes qui stabilisent l'hélice α s'établissent entre éléments :

  • A. Distants uniquement
  • B. Proches ou distants
  • C. Uniquement proches
  • D. Uniquement avec le solvant

Question 180

L'hélice α droite est la structure secondaire :

  • A. La moins fréquente
  • B. La plus fréquente
  • C. Uniquement présente dans les protéines fibreuses
  • D. Uniquement présente dans les protéines membranaires

Question 181

Les protéines globulaires, les protéines qui interagissent avec l'ADN et les récepteurs à 7 domaines transmembranaires sont majoritairement composés d' :

  • A. Hélices α
  • B. Feuillets β
  • C. Coudes
  • D. Boucles

Question 182

L'hémoglobine contient :

  • A. 50% d'hélices α
  • B. 70% d'hélices α
  • C. 90% d'hélices α
  • D. 100% d'hélices α

Question 183

L'hélice α gauche est :

  • A. Plus fréquente que l'hélice α droite
  • B. Aussi fréquente que l'hélice α droite
  • C. Plus rare que l'hélice α droite
  • D. Inexistante

Page 20 : Structure Secondaire (Autres Structures Alpha et Autres Types d'Hélice)

Question 184

Dans les "DNA-binding protein" des facteurs de transcription, l'hélice α se cale dans :

  • A. Le petit sillon de l'ADN
  • B. Le grand sillon de l'ADN
  • C. La double hélice de l'ADN
  • D. La structure quaternaire de l'ADN

Question 185

Les protéines transmembranaires présentent des résidus hydrophobes dans leur partie centrale pour :

  • A. Interagir avec l'eau
  • B. Traverser les membranes
  • C. Former des liaisons hydrogènes
  • D. Se lier à l'ADN

Question 186

Les hélices amphiphiles présentent des résidus hydrophiles dirigés vers l'extérieur et des résidus hydrophobes insérés dans la membrane pour :

  • A. Créer des interactions ioniques
  • B. Créer des interactions hydrophobes avec des protéines se collant à la membrane
  • C. Faciliter le transport de l'eau
  • D. Stabiliser la structure primaire

Question 187

Par rapport à l'hélice α, les autres types d'hélice sont :

  • A. Plus stables
  • B. Plus rares et moins stables
  • C. Plus fréquents
  • D. Moins spécifiques

Question 188

L'hélice 3(10) a un tour d'hélice de :

  • A. 3 résidus
  • B. 4 résidus
  • C. 5 résidus
  • D. 3,6 résidus

Question 189

L'hélice π a un tour d'hélice de :

  • A. 3 résidus
  • B. 3,6 résidus
  • C. 4,4 résidus
  • D. 5,6 résidus

Question 190

Les hélices amphiphiles sont caractérisées par :

  • A. Des résidus hydrophobes uniquement
  • B. Des résidus hydrophiles uniquement
  • C. Des résidus hydrophiles et hydrophobes orientés différemment
  • D. L'absence de résidus hydrophobes

Page 21 : Structure Secondaire (Feuillet β)

Question 191

Le feuillet β est riche en :

  • A. Glycine
  • B. Proline
  • C. Valine, phénylalanine, tyrosine
  • D. Alanine

Question 192

Le feuillet β est pauvre en :

  • A. Valine
  • B. Phénylalanine
  • C. Glycine et proline
  • D. Tyrosine

Question 193

Dans le feuillet β, les résidus hydrophobes sont orientés :

  • A. Vers l'extérieur
  • B. Vers l'intérieur
  • C. Indifféremment
  • D. Uniquement aux extrémités

Question 194

Le feuillet β est stabilisé par des liaisons :

  • A. Ioniques
  • B. Covalentes
  • C. Hydrogènes
  • D. Disulfures

Question 195

Les liaisons hydrogènes sont plus faciles à établir dans les feuillets β :

  • A. Parallèles
  • B. Anti-parallèles
  • C. Mixtes
  • D. Uniquement avec l'eau

Question 196

Les feuillets β anti-parallèles sont plus stables que les feuillets β parallèles. Cette affirmation est :

  • A. Fausse
  • B. Vraie
  • C. Dépend du pH
  • D. Dépend de la température

Question 197

Les feuillets β sont trouvés dans la structure des :

  • A. Hémoglobine
  • B. Myoglobine
  • C. Immunoglobulines
  • D. Collagène

Question 198

Dans les feuillets β parallèles, les liaisons hydrogènes sont :

  • A. Plus lâches et éloignées
  • B. Plus serrées et proches
  • C. Absentes
  • D. Uniquement intrachaînes

Page 22 : Structure Secondaire (Prédiction de Structure, Coudes et Boucles)

Question 199

La modélisation de la structure tridimensionnelle d'une protéine est déduite de :

  • A. Sa structure quaternaire
  • B. Sa structure primaire
  • C. Sa fonction
  • D. Sa localisation cellulaire

Question 200

L'encombrement stérique de la chaîne latérale fait que chaque acide aminé préfère :

  • A. Un environnement conformationnel aléatoire
  • B. Un environnement conformationnel donné
  • C. Un environnement hydrophile
  • D. Un environnement hydrophobe

Question 201

Les outils bioinformatiques permettent de faire des prédictions de :

  • A. Structure primaire
  • B. Structure secondaire
  • C. Structure tertiaire
  • D. Structure quaternaire

Question 202

Les coudes et boucles sont des structures :

  • A. Régulières et répétitives
  • B. Non-régulières et non-répétitives
  • C. Uniquement régulières
  • D. Uniquement répétitives

Question 203

Les coudes et boucles correspondent à des connexions entre :

  • A. Deux chaînes polypeptidiques
  • B. Deux structures secondaires
  • C. Deux domaines fonctionnels
  • D. Deux sous-unités

Question 204

Les coudes et tours sont constitués uniquement de :

  • A. Quelques résidus
  • B. Une vingtaine d'acides aminés
  • C. Centaines d'acides aminés
  • D. Des milliers d'acides aminés

Question 205

Les coudes et boucles sont riches en :

  • A. Alanine et valine
  • B. Glycine et proline
  • C. Acides aspartique et glutamique
  • D. Tryptophane et tyrosine

Question 206

Une boucle peut atteindre une vingtaine d'acides aminés et est située :

  • A. À l'intérieur des protéines
  • B. Au centre des protéines
  • C. À l'extérieur des protéines, au contact avec le solvant
  • D. Uniquement dans les protéines membranaires

Question 207

Les boucles engagent des liaisons hydrogènes avec l'eau environnante pour :

  • A. Dénaturer la protéine
  • B. Stabiliser la protéine
  • C. Modifier la séquence primaire
  • D. Changer la fonction de la protéine

Question 208

La ribonucléase A possède 3 boucles dirigées vers l'extérieur, ce qui permet :

  • A. La rigidité de la protéine
  • B. L'interaction avec d'autres protéines
  • C. Le stockage d'énergie
  • D. Le transport d'ions

Page 23 : Structure Secondaire (Structures Super-Secondaires)

Question 209

Les structures super-secondaires sont des associations de :

  • A. Plusieurs chaînes polypeptidiques
  • B. Plusieurs structures secondaires entre elles
  • C. Plusieurs domaines fonctionnels
  • D. Plusieurs sous-unités

Question 210

Les motifs super-secondaires peuvent être :

  • A. Uniquement simples
  • B. Uniquement complexes
  • C. Simples ou complexes
  • D. Uniquement linéaires

Question 211

Un exemple de motif simple est :

  • A. Le barillet α/β
  • B. La boucle β-α-β
  • C. Le barillet β
  • D. Le coin α-α

Question 212

Le barillet α/β est un exemple de motif :

  • A. Simple
  • B. Complexe
  • C. Linéaire
  • D. Fibreux

Question 213

Le barillet β est retrouvé dans :

  • A. Les protéines du cytosquelette
  • B. Les protéines de transport membranaire
  • C. Les enzymes digestives
  • D. Les immunoglobulines

Question 214

Les structures super-secondaires confèrent souvent à cette zone de la protéine :

  • A. Une rigidité accrue
  • B. Une fonction biologique spécifique
  • C. Une solubilité réduite
  • D. Une résistance à la dénaturation

Question 215

Les structures super-secondaires peuvent former une structure grillagée dans laquelle peuvent circuler :

  • A. Des acides aminés
  • B. Des éléments différents
  • C. Des protéines entières
  • D. Des acides nucléiques

Question 216

Les structures super-secondaires composées plutôt d'hélices α peuvent servir à :

  • A. Stocker l'énergie
  • B. Ouvrir ou fermer un canal
  • C. Catalyser des réactions
  • D. Reconnaître des antigènes

Page 24 : Structure Secondaire (Pathologie : Protéine Prion)

Question 217

La protéine prion normale (PrPc) est riche en :

  • A. Feuillets β
  • B. Hélices α
  • C. Coudes
  • D. Boucles

Question 218

La protéine prion normale (PrPc) est :

  • A. Insoluble
  • B. Soluble
  • C. Agrégée
  • D. Pathogène

Question 219

La protéine prion infectieuse "scrapie" (PrPsc) est riche en :

  • A. Hélices α
  • B. Feuillets β
  • C. Coudes
  • D. Boucles

Question 220

La modification de la structure secondaire de la protéine prion peut lui conférer :

  • A. Une meilleure solubilité
  • B. Un rôle pathologique
  • C. Une fonction enzymatique
  • D. Une plus grande stabilité

Question 221

La maladie de Creutzfeldt-Jakob est un cas connu où la protéine devient :

  • A. Plus fonctionnelle
  • B. Contaminante
  • C. Plus soluble
  • D. Moins stable

Question 222

La protéine prion infectieuse (PrPsc) est :

  • A. Soluble
  • B. Insoluble
  • C. Facilement dégradable
  • D. Non agrégative

Question 223

La protéine prion infectieuse (PrPsc) s'accumule dans :

  • A. Le sang
  • B. Le foie
  • C. Le cerveau
  • D. Les muscles

Question 224

L'accumulation de PrPsc dans le cerveau induit :

  • A. Une amélioration des fonctions neuronales
  • B. Un dysfonctionnement des neurones
  • C. Une augmentation de la synthèse protéique
  • D. Une meilleure communication intercellulaire

Question 225

La protéine prion infectieuse change la structure des protéines normales qu'elle rencontre. Cette affirmation est :

  • A. Fausse
  • B. Vraie
  • C. Dépend du type de protéine
  • D. Dépend de la localisation

Page 25 : Structure Tertiaire (Organisation et Stabilité)

Question 226

La structure tertiaire résulte des interactions qui peuvent naître du rapprochement d'acides aminés :

  • A. Proches au niveau de la structure primaire
  • B. Éloignés au niveau de la structure primaire
  • C. Uniquement hydrophobes
  • D. Uniquement hydrophiles

Question 227

La structure tertiaire est le repliement de la structure secondaire par formation de :

  • A. Liaisons peptidiques
  • B. Liaisons hydrogènes
  • C. Ponts disulfures
  • D. Liaisons ioniques

Question 228

La structure tertiaire concerne uniquement les :

  • A. Dimères
  • B. Monomères
  • C. Tétramères
  • D. Protéines multimériques

Question 229

Un moyen d'assurer la stabilité de la protéine au niveau tertiaire est la formation de :

  • A. Liaisons peptidiques
  • B. Liaisons covalentes entre acides aminés distants (ponts disulfures)
  • C. Liaisons hydrogènes intrachaînes
  • D. Liaisons ioniques avec le solvant

Question 230

Les interactions entre des segments d'une même chaîne contribuent à la stabilité de la structure :

  • A. Primaire
  • B. Secondaire
  • C. Tertiaire
  • D. Quaternaire

Question 231

Les protéines fibreuses de structure hélicoïdale peuvent se regrouper d'abord par 2, formant une association :

  • A. Feuillet β
  • B. Ressort-ressort de deux hélices α ou "coil-coil"
  • C. Barillet α/β
  • D. Triple hélice

Question 232

Le regroupement de plusieurs "coil-coil" forme un :

  • A. Monomère
  • B. Protofilament
  • C. Filament unique
  • D. Domaine fonctionnel

Question 233

Le surenroulement de 4 protofilaments forme un :

  • A. Hélice α
  • B. Feuillet β
  • C. Filament
  • D. Monomère

Question 234

La structure tertiaire est un niveau supérieur d'organisation protéique qui implique :

  • A. Uniquement des interactions hydrophobes
  • B. Des interactions entre acides aminés éloignés dans la séquence primaire
  • C. Uniquement des liaisons peptidiques
  • D. La formation de nouvelles chaînes polypeptidiques

Page 26 : Structure Tertiaire (Notion de Domaine Fonctionnel et Exemples)

Question 235

À l'intérieur de certaines protéines, plusieurs domaines de fonction sont possibles. Un exemple est :

  • A. Un domaine de liaison à l'eau
  • B. Un domaine d'interaction avec une autre protéine ou un domaine d'activité enzymatique
  • C. Un domaine de stockage d'ions
  • D. Un domaine de rigidité structurelle

Question 236

Des protéines de la même famille peuvent posséder le même domaine et partagent souvent :

  • A. Une masse moléculaire identique
  • B. Une activité proche
  • C. Une localisation cellulaire identique
  • D. Une structure primaire identique

Question 237

Le domaine EGF (Epidermal growth factor) permet de :

  • A. Catalyser une réaction enzymatique
  • B. Fixer la protéine sur le récepteur de l'EGF
  • C. Transporter des ions
  • D. Maintenir la structure cellulaire

Question 238

Le domaine sérine protéase est un domaine :

  • A. De liaison à l'ADN
  • B. Enzymatique
  • C. Transmembranaire
  • D. De reconnaissance d'antigène

Question 239

Le domaine BH est présent au sein des protéines BCL2, BAX/BAD et détermine l'appartenance à la superfamille des protéines impliquées dans :

  • A. La division cellulaire
  • B. L'apoptose
  • C. La synthèse protéique
  • D. Le transport de l'oxygène

Question 240

Les protéines pro-apoptotiques sont totalement dépourvues du domaine :

  • A. BH1
  • B. BH2
  • C. BH3
  • D. BH4

Question 241

Le domaine transmembranaire permet :

  • A. La catalyse enzymatique
  • B. L'ancrage de la protéine à la membrane
  • C. La reconnaissance d'antigènes
  • D. La régulation de l'expression génique

Question 242

Les récepteurs à 7 domaines couplés aux G protéines sont un exemple de protéines avec un domaine :

  • A. Enzymatique
  • B. De liaison à l'ADN
  • C. Transmembranaire spécifique
  • D. De reconnaissance d'hormone

Question 243

Le domaine BH est riche en acides aminés :

  • A. Apolaires
  • B. Chargés positivement et aromatiques
  • C. Chargés négativement
  • D. Neutres

Question 244

Le domaine EGF est présent dans l'urokinase, le facteur de croissance EGF et le facteur IX. Cette affirmation est :

  • A. Fausse
  • B. Vraie
  • C. Dépend du type de cellule
  • D. Dépend de la fonction

Page 27 : Structure Tertiaire (Modélisation) et Quaternaire (Association de Sous-Unités)

Question 245

La modélisation de la structure tertiaire nécessite d'estimer :

  • A. La séquence primaire
  • B. Les ponts disulfures
  • C. Les liaisons hydrogènes
  • D. Les interactions ioniques

Question 246

La prédiction de la fonction d'une protéine se fait par l'analyse de la présence de :

  • A. Sa masse moléculaire
  • B. Sa solubilité
  • C. Zones d'activité spécifiques
  • D. Sa localisation cellulaire

Question 247

La structure quaternaire correspond à une association de :

  • A. Acides aminés
  • B. Structures secondaires
  • C. Monomères
  • D. Domaines fonctionnels

Question 248

L'association de plusieurs sous-unités protéiques est favorable car elle permet :

  • A. Une augmentation du rapport surface/volume
  • B. Une réduction du rapport surface/volume
  • C. Une diminution de la stabilité
  • D. Une perte de fonction

Question 249

L'assemblage des monomères au niveau quaternaire est le plus souvent :

  • A. Covalent
  • B. Non-covalent
  • C. Ionique
  • D. Disulfure

Question 250

L'assemblage des monomères conditionne :

  • A. La séquence primaire
  • B. La structure secondaire
  • C. L'activité de la protéine
  • D. La solubilité de la protéine

Question 251

L'association isologue pour les homodimères implique une interaction par :

  • A. Des zones différentes
  • B. Les mêmes surfaces de contact entre les 2 sous-unités
  • C. Des liaisons covalentes
  • D. Des ponts disulfures

Question 252

L'association hétérologue crée de larges assemblages multimériques qui peuvent être :

  • A. Linéaires
  • B. Cycliques
  • C. Uniquement dimériques
  • D. Uniquement monomériques

Question 253

La coopérativité entre les sous-unités correspond à une modification de conformation :

  • A. Aléatoire
  • B. Séquentielle
  • C. Unique
  • D. Indépendante

Question 254

Le phénomène générique appelé allostérie est à l'origine de la coopérativité. Les protéines allostériques ont le plus souvent une structure :

  • A. Primaire
  • B. Secondaire
  • C. Tertiaire
  • D. Quaternaire

Question 255

La coopérativité permet de conférer des propriétés :

  • A. Uniquement à une sous-unité
  • B. De proche en proche entre les différentes sous-unités
  • C. Indépendantes des sous-unités
  • D. Uniquement aux monomères

Page 28 : Structure Quaternaire (Reverse Transcriptase de HIV)

Question 256

La "Reverse Transcriptase" de HIV est une protéine :

  • A. Monomérique
  • B. Multimérique
  • C. Fibreuse
  • D. Globulaire simple

Question 257

La Reverse Transcriptase est présente chez les virus à :

  • A. ADN
  • B. ARN
  • C. ADN et ARN
  • D. Protéines

Question 258

L'activité enzymatique de la Reverse Transcriptase permet la transformation de :

  • A. L'ADN viral en ARN viral
  • B. L'ARN viral en ADN viral
  • C. L'ARN viral en protéines
  • D. L'ADN viral en protéines

Question 259

La Reverse Transcriptase permet au virus d'intégrer son ADN à l'intérieur de :

  • A. L'ADN bactérien
  • B. L'ADN de son hôte
  • C. L'ARN de son hôte
  • D. Les protéines de son hôte

Question 260

Les médicaments antirétroviraux inhibent spécifiquement la Reverse Transcriptase en :

  • A. Détruisant la protéine
  • B. Empêchant l'association entre 2 sous-unités
  • C. Modifiant la séquence primaire
  • D. Bloquant la synthèse de l'ARN

Question 261

Les médicaments antirétroviraux se fixent au niveau de :

  • A. Le site actif de l'enzyme
  • B. La zone d'interface entre les sous-unités
  • C. La chaîne latérale des acides aminés
  • D. Le carbone alpha

Page 29 : Structure Quaternaire (Collagène)

Question 262

La structure primaire du collagène est riche en :

  • A. Alanine et valine
  • B. Glycine et proline
  • C. Tryptophane et tyrosine
  • D. Acides aspartique et glutamique

Question 263

Les résidus glycine et proline sont indispensables à la formation de chaque chaîne de collagène car ils imposent :

  • A. Des liaisons hydrogènes
  • B. Des rotations répétitives qui permettent la courbure de la chaîne peptidique
  • C. Des ponts disulfures
  • D. Une structure linéaire

Question 264

Le collagène contient deux acides aminés inhabituels :

  • A. Sérine et Thréonine
  • B. Cystéine et Méthionine
  • C. Hydroxyproline et hydroxylysine
  • D. Asparagine et Glutamine

Question 265

L'hydroxylation de la lysine et de la proline dans le collagène les rend :

  • A. Moins polaires
  • B. Plus polaires
  • C. Plus hydrophobes
  • D. Plus rigides

Question 266

L'hydroxylation de la lysine et de la proline confère la capacité à établir des liaisons hydrogènes supplémentaires pour :

  • A. Dénaturer la protéine
  • B. Maintenir les chaînes entre elles
  • C. Modifier la séquence primaire
  • D. Augmenter la solubilité

Question 267

La structure secondaire du collagène comporte :

  • A. 3 hélices droites
  • B. 3 hélices gauches
  • C. Des feuillets β
  • D. Des boucles

Question 268

Le tropocollagène correspond à un superenroulement des 3 hélices gauches en :

  • A. Hélice gauche
  • B. Hélice droite
  • C. Feuillet β
  • D. Structure linéaire

Question 269

Le tropocollagène est stabilisé par des liaisons :

  • A. Covalentes
  • B. Hydrogènes inter-chaînes
  • C. Ioniques
  • D. Disulfures

Question 270

La structure quaternaire du collagène, la fibre de collagène, est formée par la connexion entre :

  • A. Des acides aminés
  • B. Des structures secondaires
  • C. De nombreuses molécules de tropocollagène
  • D. Des domaines fonctionnels

Question 271

Les interconnexions dans la fibre de collagène sont assurées par :

  • A. Les glycines et prolines
  • B. Les hydroxylysines et des lysines
  • C. Les cystéines
  • D. Les alanines

Page 30 : Structure Quaternaire (Élastine et Hémoglobine - Besoins et Transport O2)

Question 272

La structure primaire de l'élastine contient des séquences répétitives. Le motif de base est :

  • A. Gly - Pro - Gly - Pro
  • B. Val - Pro - Gly - Val
  • C. Ala - Gly - Ser - Thr
  • D. Leu - Ile - Met - Phe

Question 273

Les propriétés élastiques de l'élastine sont conférées par :

  • A. Sa structure quaternaire
  • B. Sa structure primaire
  • C. Ses ponts disulfures
  • D. Ses liaisons hydrogènes

Question 274

Les besoins en oxygène permettent de produire l'ATP nécessaire grâce à :

  • A. La glycolyse
  • B. La chaîne respiratoire mitochondriale
  • C. La photosynthèse
  • D. La fermentation

Question 275

En présence d'oxygène, combien de fois plus d'énergie est extraite à partir du glucose qu'en son absence ?

  • A. 2 fois
  • B. 6 fois
  • C. 18 fois
  • D. 36 fois

Question 276

Le transport de l'oxygène se fait depuis les alvéoles pulmonaires vers :

  • A. Les tissus profonds peu oxygénés
  • B. Les tissus profonds très oxygénés
  • C. Le cœur uniquement
  • D. Le cerveau uniquement

Question 277

La famille des globines comprend des protéines dont la structure est très proche chez les vertébrés. Elles permettent :

  • A. Le transport ou le stockage de l'oxygène
  • B. La catalyse enzymatique
  • C. La reconnaissance d'antigènes
  • D. La régulation de l'expression génique

Question 278

La myoglobine est une protéine simple qui fixe l'oxygène avec :

  • A. Une faible affinité
  • B. Une affinité modulable
  • C. Une forte affinité
  • D. Aucune affinité

Question 279

L'hémoglobine est une protéine complexe qui fixe l'oxygène avec :

  • A. Une faible affinité
  • B. Une affinité modulable
  • C. Une forte affinité
  • D. Aucune affinité

Question 280

La neuroglobine est présente dans :

  • A. Les muscles
  • B. Le sang
  • C. Les neurones
  • D. Le foie

Page 31 : Structure Quaternaire (Myoglobine et Hémoglobine - Structure)

Question 281

La myoglobine est un monomère et mesure :

  • A. 50 résidus
  • B. 100 résidus
  • C. 153 résidus
  • D. 200 résidus

Question 282

La myoglobine est de forme :

  • A. Fibreuse
  • B. Linéaire
  • C. Globulaire
  • D. Tubulaire

Question 283

L'apoprotéine correspond à la protéine :

  • A. Avec son groupement prosthétique
  • B. Dépourvue de groupement prosthétique
  • C. Dénaturée
  • D. Agrégée

Question 284

Le groupement prosthétique est une molécule :

  • A. Peptidique
  • B. Non-peptidique
  • C. D'acide nucléique
  • D. De glucide

Question 285

L'hémoglobine est une protéine :

  • A. Monomérique
  • B. Dimérique
  • C. Tétramérique
  • D. Pentamérique

Question 286

L'hémoglobine contient 4 sous-unités de structure proche de celle de la myoglobine. Chez l'adulte, il s'agit de :

  • A. 2 chaînes alpha et 2 chaînes gamma
  • B. 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta
  • C. 4 chaînes alpha
  • D. 4 chaînes bêta

Question 287

Les interactions entre les chaînes de l'hémoglobine sont :

  • A. Covalentes
  • B. Non covalentes
  • C. Uniquement des ponts disulfures
  • D. Uniquement des liaisons peptidiques

Question 288

Les interactions non covalentes entre les chaînes de l'hémoglobine sont de type :

  • A. Liaisons hydrogènes fortes
  • B. Ponts salins et liaisons ioniques faibles
  • C. Liaisons covalentes fortes
  • D. Interactions hydrophobes uniquement

Question 289

L'hémoglobine est une hétéroprotéine, ce qui signifie qu'elle est composée de :

  • A. Une partie protéique uniquement
  • B. Une molécule non-peptidique uniquement
  • C. Une partie protéique et une molécule non-peptidique
  • D. Plusieurs chaînes identiques

Question 290

Le groupement prosthétique de l'hémoglobine est :

  • A. Le fer
  • B. L'hème
  • C. La globine
  • D. L'oxygène

Page 32 : Structure Quaternaire (Hème et Fixation de l'Oxygène)

Question 291

L'hème est le groupement prosthétique de :

  • A. La myoglobine uniquement
  • B. L'hémoglobine uniquement
  • C. L'hémoglobine et de la myoglobine
  • D. Toutes les protéines

Question 292

L'hème est composé de cycles pyrroles branchés entre eux et coordonnés par :

  • A. Un atome de magnésium
  • B. Un atome de zinc
  • C. Un atome de fer
  • D. Un atome de cuivre

Question 293

L'interaction réversible entre le fer et l'oxygène permet :

  • A. La libération de l'oxygène
  • B. La captation de l'oxygène
  • C. La dénaturation de la protéine
  • D. La catalyse enzymatique

Question 294

La myoglobine possède combien d'hèmes ?

  • A. 0
  • B. 1
  • C. 2
  • D. 4

Question 295

L'hémoglobine possède combien d'hèmes ?

  • A. 1
  • B. 2
  • C. 3
  • D. 4

Question 296

L'hème se lie à la globine principalement grâce à deux résidus :

  • A. Alanine
  • B. Glycine
  • C. Histidine
  • D. Proline

Question 297

La fixation de l'oxygène sur l'hème déplace l'atome de fer de 15° par rapport au plan de l'hème, ce qui entraîne :

  • A. Uniquement le déplacement de l'histidine proximale
  • B. Le déplacement de l'histidine proximale et de l'ensemble de la chaîne polypeptidique
  • C. La rupture de la liaison peptidique
  • D. Une modification de la séquence primaire

Question 298

Le déplacement de l'atome de fer lors de l'oxygénation de l'hémoglobine est une conséquence de :

  • A. La libération de l'oxygène
  • B. La fixation de l'oxygène
  • C. La dénaturation
  • D. La liaison avec le 2,3-DPG

Page 33 : Structure Quaternaire (Différentes Formes Ionisées du Fer et Propriétés de la Myoglobine)

Question 299

La forme ferreuse du fer (Fe2+) dispose de 6 liaisons de coordination et :

  • A. Ne fixe pas l'oxygène
  • B. Fixe l'oxygène
  • C. Rend la molécule inactive
  • D. Est la forme oxydée

Question 300

La ferrohémoglobine est la forme de l'hémoglobine où le fer est sous forme :

  • A. Ferrique (Fe3+)
  • B. Ferreuse (Fe2+)
  • C. Inactive
  • D. Désoxygénée

Question 301

La forme oxydée ou ferrique du fer (Fe3+) rend la molécule :

  • A. Active
  • B. Inactive
  • C. Plus stable
  • D. Plus soluble

Question 302

La ferrimyoglobine est la forme de la myoglobine où le fer est sous forme :

  • A. Ferreuse (Fe2+)
  • B. Ferrique (Fe3+)
  • C. Oxygénée
  • D. Active

Question 303

La méthémoglobine est aussi appelée :

  • A. Oxyhémoglobine
  • B. Ferrohémoglobine
  • C. Ferrihémoglobine
  • D. Désoxyhémoglobine

Question 304

La myoglobine est localisée dans :

  • A. Le sang
  • B. Les poumons
  • C. Les muscles
  • D. Le foie

Question 305

La fonction de la myoglobine est de :

  • A. Transporter l'oxygène
  • B. Stocker l'oxygène
  • C. Catalyser des réactions
  • D. Reconnaître des antigènes

Question 306

La myoglobine correspond à la forme de réserve de l'O2 et n'est pas adaptée pour :

  • A. Le stockage de l'oxygène
  • B. Le transport et la libération de l'oxygène dans les tissus
  • C. La fixation de l'oxygène
  • D. La liaison avec l'hème

Question 307

L'affinité de la myoglobine pour l'oxygène est :

  • A. Faible
  • B. Modulable
    • C. Forte
  • D. Nulle

Page 34 : Structure Quaternaire (Propriétés de l'Hémoglobine et Affinité pour l'Oxygène)

Question 308

L'hémoglobine est contenue dans :

  • A. Les cellules musculaires
  • B. Les hématies (globules rouges)
  • C. Les neurones
  • D. Les cellules hépatiques

Question 309

La fonction de l'hémoglobine est de :

  • A. Stocker l'oxygène dans les muscles
  • B. Transporter l'oxygène sanguin des poumons vers les tissus
  • C. Catalyser des réactions d'oxydoréduction
  • D. Reconnaître les agents pathogènes

Question 310

L'hémoglobine est parfaitement adaptée pour :

  • A. Uniquement la captation de l'oxygène
  • B. Uniquement la libération de l'oxygène
  • C. La captation, le transport et la libération de l'oxygène
  • D. Le stockage de l'oxygène

Question 311

L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est :

  • A. Constante
  • B. Modulable en fonction de la pression partielle en O2
  • C. Toujours forte
  • D. Toujours faible

Question 312

Dans les alvéoles pulmonaires, l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 est :

  • A. Faible
  • B. Forte
  • C. Nulle
  • D. Modulable

Question 313

Lorsque l'hémoglobine doit libérer l'O2, son affinité est :

  • A. Forte
  • B. Faible
  • C. Nulle
  • D. Modulable

Question 314

L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est :

  • A. Plus forte que celle de la myoglobine
  • B. Plus faible que celle de la myoglobine
  • C. Identique à celle de la myoglobine
  • D. Non comparable à celle de la myoglobine

Question 315

Les déplacements générés sur une sous-unité de l'hémoglobine lors de la fixation de l'O2 sont transmis à une autre sous-unité, ce qui permet :

  • A. Une diminution de l'affinité pour l'O2
  • B. À l'autre sous-unité de fixer plus facilement l'O2
  • C. La dénaturation de la protéine
  • D. La dissociation de la protéine

Question 316

L'état "Relâché R" de l'hémoglobine est :

  • A. Défavorable à la coopérativité
  • B. Favorable à la coopérativité
  • C. Inactif
  • D. Lié au 2,3-DPG

Question 317

L'état "Tendu T" de l'hémoglobine est :

  • A. Favorable à la coopérativité
  • B. Défavorable à la coopérativité
  • C. Actif
  • D. Lié à l'oxygène

Page 35 : Structure Quaternaire (Courbe de Saturation et P50)

Question 318

La courbe de saturation par O2 de la myoglobine est :

  • A. Une sigmoïde
  • B. Une hyperbole
  • C. Une droite
  • D. Une parabole

Question 319

La courbe de saturation de la myoglobine traduit :

  • A. Une faible affinité pour l'oxygène
  • B. Une affinité modulable pour l'oxygène
  • C. Une très haute affinité pour l'oxygène
  • D. L'effet coopératif

Question 320

La courbe de saturation par O2 de l'hémoglobine est :

  • A. Une hyperbole
  • B. Une sigmoïde
  • C. Une droite
  • D. Une parabole

Question 321

La courbe de saturation de l'hémoglobine traduit :

  • A. Une faible affinité pour l'oxygène
  • B. L'effet coopératif entre les 4 sous-unités
  • C. Une affinité constante pour l'oxygène
  • D. L'absence d'allostérie

Question 322

La P50 est la pression partielle en O2 pour laquelle :

  • A. 100% des protéines sont liées à l'O2
  • B. 50% des protéines sont liées à l'O2
  • C. 0% des protéines sont liées à l'O2
  • D. L'affinité est maximale

Question 323

Plus la P50 est faible, plus l'affinité de la protéine pour le dioxygène sera :

  • A. Faible
  • B. Importante
  • C. Nulle
  • D. Modulable

Question 324

La P50 de la myoglobine est de l'ordre de :

  • A. 26 mm Hg
  • B. 3 mm Hg
  • C. 50 mm Hg
  • D. 100 mm Hg

Question 325

Dès que la pression partielle en O2 est de l'ordre de 20 à 40 mm Hg (dans les tissus), combien de myoglobine est saturée ?

  • A. 50%
  • B. 75%
  • C. 95%
  • D. 100%

Question 326

La P50 de l'hémoglobine est de l'ordre de :

  • A. 3 mm Hg
  • B. 10 mm Hg
  • C. 26 mm Hg
  • D. 50 mm Hg

Question 327

L'hémoglobine a une plus faible affinité pour le dioxygène que la myoglobine. Cette affirmation est :

  • A. Fausse
  • B. Vraie
  • C. Dépend du pH
  • D. Dépend de la température

Question 328

L'hémoglobine libère la totalité de son O2 dans les tissus profonds où la PO2 est de l'ordre de :

  • A. 100 mm Hg
  • B. 50 mm Hg
  • C. 26 mm Hg
  • D. 3 mm Hg

Page 36 : Structure Quaternaire (Fonctionnement Allostérique de l'Hémoglobine)

Question 329

L'hémoglobine est un modèle de fonctionnement :

  • A. Enzymatique
  • B. De transport passif
  • C. Allostérique
  • D. De reconnaissance antigénique

Question 330

Les protéines allostériques possèdent généralement :

  • A. Une seule sous-unité
  • B. Plusieurs sous-unités
  • C. Une structure primaire simple
  • D. Une structure secondaire unique

Question 331

Les protéines allostériques possèdent plusieurs sites de liaisons pour un/des ligands. La liaison d'un ligand sur un site :

  • A. N'affecte pas la liaison des autres ligands
  • B. Modifie la liaison des autres ligands
  • C. Empêche la liaison des autres ligands
  • D. Augmente la liaison des autres ligands

Question 332

Le modèle de "tout ou rien" ou modèle symétrique de l'allostérie a été proposé par :

  • A. Koshland, Nemethy, Filmer
  • B. Monod, Wyman, Changeux
  • C. Bohr
  • D. Ramachandran

Question 333

Le modèle "séquentiel" de l'allostérie est plus proche de la réalité et a été proposé par :

  • A. Monod, Wyman, Changeux
  • B. Koshland, Nemethy, Filmer
  • C. Bohr
  • D. Ramachandran

Question 334

Les activateurs allostériques :

  • A. Stabilisent la forme T
  • B. Stabilisent la forme R
  • C. Diminuent l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2
  • D. N'affectent pas l'affinité

Question 335

Les inhibiteurs allostériques :

  • A. Stabilisent la forme R
  • B. Stabilisent la forme T
  • C. Augmentent l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2
  • D. N'affectent pas l'affinité

Question 336

Une baisse du pH a pour effet de :

  • A. Augmenter l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2
  • B. Diminuer l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2
  • C. Ne pas affecter l'affinité
  • D. Stabiliser la forme R

Question 337

L'effet Bohr est lié à l'inhibition allostérique par :

  • A. Le pH
  • B. Le CO2
  • C. Le 2,3-DPG
  • D. L'oxygène

Question 338

Le 2,3-DPG est un intermédiaire de la glycolyse et est libéré dans :

  • A. Les alvéoles pulmonaires
  • B. Le sang
  • C. Les tissus périphériques
  • D. Le cerveau

Page 37 : Fonctionnement Allostérique de l'Hémoglobine (Inhibition par le 2,3-DPG)

Question 339

En cas d'augmentation du 2,3-DPG, l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 :

  • A. Augmente
  • B. Diminue
  • C. Reste inchangée
  • D. Devient nulle

Question 340

Lorsque l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 diminue, la courbe de saturation est déplacée vers :

  • A. La gauche
  • B. La droite
  • C. Le haut
  • D. Le bas

Question 341

En l'absence du 2,3-DPG, l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 :

  • A. Diminue
  • B. Augmente
  • C. Reste inchangée
  • D. Devient nulle

Question 342

En l'absence du 2,3-DPG, la courbe de saturation de l'hémoglobine se déplace vers la gauche et adopte une forme :

  • A. Sigmoïde
  • B. Linéaire
  • C. Hyperbolique
  • D. Parabolique

Question 343

En altitude, la PO2 diminue, ce qui entraîne une augmentation de la concentration en 2,3-DPG. Cela permet :

  • A. Une meilleure fixation de l'O2 dans les poumons
  • B. Une dissociation accrue de l'O2 dans les tissus
  • C. Une diminution de l'affinité pour l'O2 dans les poumons
  • D. Une stabilisation de la forme R

Question 344

Le 2,3-DPG se fixe entre les 2 chaînes :

  • A. Alpha de l'hémoglobine
  • B. Bêta de l'hémoglobine
  • C. Gamma de l'hémoglobine
  • D. Delta de l'hémoglobine

Question 345

Le 2,3-DPG se fixe dans une cavité chargée :

  • A. Négativement
  • B. Positivement
  • C. Neutre
  • D. Variable

Question 346

La fixation du 2,3-DPG bloque l'hémoglobine en position :

  • A. R (Relâchée)
  • B. T (Tendue)
  • C. Active
  • D. Oxygénée

Question 347

La liaison du 2,3-DPG est :

  • A. Irréversible
  • B. Réversible
  • C. Covalente
  • D. Permanente

Question 348

Le changement conformationnel qui fait suite à la liaison des deux premiers O2 sur les chaînes alpha :

  • A. Crée le site pour le 2,3-DPG
  • B. Détruit le site pour le 2,3-DPG
  • C. N'affecte pas le site pour le 2,3-DPG
  • D. Augmente l'affinité pour le 2,3-DPG

Question 349

Le passage de la forme T vers la forme R avec 2 O2 liés sur les chaînes alpha :

  • A. Fixe le 2,3-DPG
  • B. Expulse le 2,3-DPG
  • C. N'affecte pas le 2,3-DPG
  • D. Stabilise le 2,3-DPG

Page 38 : Structure Quaternaire (Formes de l'Hémoglobine : HbA / HbF)

Question 350

L'HbA (Adulte) ou HbA1 est le tétramère :

  • A. α2γ2
  • B. α2β2
  • C. α4
  • D. β4

Question 351

L'HbA est la principale hémoglobine chez l'homme et est exprimée :

  • A. Avant la naissance
  • B. Après la naissance
  • C. Uniquement pendant la grossesse
  • D. Uniquement pendant l'enfance

Question 352

L'HbF (Fœtale) est le tétramère :

  • A. α2β2
  • B. α2γ2
  • C. α4
  • D. β4

Question 353

L'HbF est exprimée :

  • A. Uniquement après la naissance
  • B. Avant et un peu après la naissance
  • C. Uniquement à l'âge adulte
  • D. Uniquement pendant l'enfance

Question 354

L'affinité de l'HbF pour l'O2 est :

  • A. Inférieure à celle de l'HbA1
  • B. Supérieure à celle de l'HbA1
  • C. Identique à celle de l'HbA1
  • D. Nulle

Question 355

Lors d'une grossesse, l'O2 présent sur l'oxyhémoglobine maternelle passe spontanément sur :

  • A. La désoxyhémoglobine maternelle
  • B. La désoxyhémoglobine fœtale
  • C. L'oxyhémoglobine fœtale
  • D. Le plasma maternel

Question 356

La chaîne γ de l'HbF a moins d'affinité pour le 2,3-DPG que :

  • A. La chaîne α de l'HbA1
  • B. La chaîne β de l'HbA1
  • C. La chaîne δ de l'HbA1
  • D. La chaîne ε de l'HbA1

Question 357

La plus grande affinité de l'HbF pour l'O2 est un avantage pour le fœtus car :

  • A. Il a besoin de moins d'oxygène
  • B. Il peut capter l'oxygène de la mère plus efficacement
  • C. Il peut stocker plus d'oxygène
  • D. Il peut libérer l'oxygène plus facilement

Page 39 : Structure Quaternaire (Drépanocytose)

Question 358

L'hémoglobine normale (Hb) est le tétramère :

  • A. α2γ2
  • B. α2β2
  • C. α4
  • D. β4

Question 359

Les globules rouges normaux sont des cellules :

  • A. Avec noyau et une faible concentration en hémoglobine
  • B. Sans noyau et une forte concentration en hémoglobine
  • C. Avec noyau et une forte concentration en hémoglobine
  • D. Sans noyau et une faible concentration en hémoglobine

Question 360

La forme discoïde des globules rouges normaux leur confère :

  • A. Une rigidité importante
  • B. Une capacité de déformation importante
  • C. Une incapacité à transporter l'O2
  • D. Une faible durée de vie

Question 361

La drépanocytose est aussi appelée :

  • A. Anémie ferriprive
  • B. Anémie mégaloblastique
  • C. Anémie drépanocytaire (Sickle cells anemia)
  • D. Anémie hémolytique

Question 362

La drépanocytose est une maladie génétique :

  • A. Polyfactorielle
  • B. Monogénique
  • C. Chromosomique
  • D. Acquise

Question 363

La mutation ponctuelle de l'ARN messager dans la drépanocytose est :

  • A. GAG → GUA
  • B. GAG → GUG
  • C. GAG → GGC
  • D. GAG → GAA

Question 364

La structure de l'HbS est le tétramère α2β2 muté, avec la mutation d'un acide glutamique en :

  • A. Lysine
  • B. Alanine
  • C. Valine
  • D. Glycine

Question 365

L'acide glutamique est un acide aminé chargé :

  • A. Positivement à pH7
  • B. Négativement à pH7
  • C. Neutre à pH7
  • D. Variable à pH7

Question 366

La valine est un acide aminé :

  • A. Polaire
  • B. Apolaire
  • C. Chargé positivement
  • D. Chargé négativement

Question 367

Lors du passage dans la microcirculation, l'Oxyhémoglobine S libère son oxygène et se transforme en :

  • A. Oxyhémoglobine S
  • B. Désoxyhémoglobine S
  • C. Méthémoglobine S
  • D. Carboxyhémoglobine S

Question 368

La transformation en désoxyhémoglobine S est associée à un changement conformationnel qui favorise la formation d'une poche :

  • A. Hydrophile
  • B. Hydrophobe
  • C. Ionique
  • D. Polaire

Question 369

Les valines hydrophobes créent de nombreuses liaisons hydrophobes avec d'autres chaînes d'hémoglobine, ce qui entraîne :

  • A. Une meilleure solubilité
  • B. Une précipitation des molécules d'hémoglobine
  • C. Une augmentation de l'affinité pour l'oxygène
  • D. Une meilleure déformation des globules rouges

Question 370

Les hématies falciformes résultent de la précipitation de l'HbS et ne peuvent plus se déformer pour passer dans :

  • A. Les grosses artères
  • B. Les veines
  • C. Les petits capillaires profonds
  • D. Les alvéoles pulmonaires

Question 371

Le blocage des capillaires profonds par les hématies falciformes crée un infarctus où la section en aval n'a plus :

  • A. De glucose
  • B. D'oxygène
  • C. D'eau
  • D. De nutriments

Question 372

La drépanocytose peut entraîner des douleurs osseuses et pulmonaires importantes. Cette affirmation est :

  • A. Fausse
  • B. Vraie
  • C. Dépend du sexe
  • D. Dépend de l'âge

Start a quiz

Test your knowledge with interactive questions