Molécules du vivant en biologie

Cet aide-mémoire couvre les concepts fondamentaux des molécules du vivant en biologie, de la structure atomique aux macromolécules complexes.

1. Introduction aux Molécules du Vivant

1.1. Définitions

• Biologie : Science de la vie.

• Vie : État hautement complexe de la matière.

1.2. La Spécificité du Vivant

Un être vivant est un :

• Système chimique : Les molécules inanimées assurent les fonctions vitales.

• Système complexe : Haut degré d'organisation des biomolécules.

• Système autonome : Capacité d'extraire, de transformer et d'utiliser l'énergie (nutriments, énergie solaire).

• Système autoréproductible : Capacité d'auto-réplication, gouvernée par un programme précis.

La cellule est l'unité de vie, le plus petit ensemble cohérent de structures et de fonctions vitales.

La biologie est une science intégrée, elle interagit avec la chimie, la biochimie, la biologie cellulaire, la physique et la biophysique.

• Chimie : Ses règles s'appliquent en biologie dans des conditions spécifiques (température, pression, concentrations).

• Biochimie : Étudie la structure et le fonctionnement des biomolécules, fournissant les bases à toutes les disciplines biologiques.

• Biologie Cellulaire : Les biomolécules interagissent dans des organisations supramoléculaires (cellules et tissus).

1.3. Les Éléments Constitutifs de la Matière Vivante

1.3.1. L'Atome

• Élément de base de la matière.

• Constitué d'un noyau (+Ze) et de Z électrons (-Ze), l'ensemble est électriquement neutre.

• Le noyau contient Z protons (+e) et N neutrons (charge nulle).

1.3.2. Composition de la Matière Vivante

Le corps humain est majoritairement composé de :

1.3.3. La Molécule

• Ensemble d'atomes unis par des liaisons fortes (covalentes).

• Liaisons covalentes : Deux atomes partagent un ou plusieurs électrons périphériques.

  • Sont stables, difficiles à créer et à rompre.

  • Déterminent l'organisation et la forme moléculaire.

• Interactions moléculaires : Forces faibles et instables qui permettent la reconnaissance et l'association temporaire des molécules.

1.3.4. Les Liaisons Chimiques

• Énergie : Capacité d'un système à fournir un travail.

• Énergie chimique : Stockée dans les liaisons entre atomes ou molécules.

• La force d'une liaison chimique est l'énergie nécessaire pour la rompre.

  • Exprimée en kJ/mol ou kcal/mol.

  • Une liaison covalente a une force de 50 à 200 kcal/mol.

• Unités : 1 kcal = 4,185 J. Une mole contient molécules.

1.3.5. L'Eau (Molécule Inorganique)

• Constitue 60 % à 95 % de la matière vivante.

• Rôles multiples : Solvant, milieu de dispersion, fournisseur de liaisons hydrogène, régulateur thermique.

• Dipôle (molécule polaire) :

  • Charge nette neutre, mais distribution asymétrique des électrons.

  • L'oxygène est fortement électronégatif, créant une polarité.

  • Établit des liaisons hydrogène temporaires avec d'autres molécules d'eau.

  • Ces liaisons confèrent à l'eau une structure réticulaire fluide.

1.3.6. La Liaison Hydrogène (Liaison Faible)

• Force de 1 à 5 kcal/mol.

• Un atome d'hydrogène est partagé entre :

  • Un atome donneur (fortement lié à H).

  • Un atome accepteur (moins fortement lié à H, avec une charge négative partielle).

1.3.7. Les Autres Liaisons Faibles

• Liaison Ionique ou Électrostatique :

  • Un atome donneur cède des électrons à un atome receveur.

  • Les atomes deviennent ions (cation positif, anion négatif).

• Liaison de Van der Waals :

  • Interaction électrostatique (attractive ou répulsive) entre deux multipôles (permanents ou induits).

2. Les Molécules du Vivant

2.1. Introduction

2.1.1. Rappels

• Sur les 92 éléments chimiques, 16 se retrouvent dans toutes les formes de vie.

• Les 6 éléments majeurs sont : Carbone (C), Hydrogène (H), Oxygène (O), Azote (N), Phosphore (P), Soufre (S).

2.1.2. Molécules Organiques

• L'élément essentiel est le Carbone, autour duquel s'organisent les constituants organiques.

• Quatre grandes classes :

  1. Glucides (CHO)

  2. Lipides (CHO)

  3. Protéines (CHONS)

  4. Acides Nucléiques (CHONP)

2.1.3. Molécules Inorganiques

• Toutes les molécules non constituées de carbone.

• L'eau : Indispensable à la vie sous forme liquide.

• Les sels minéraux : Association d'anions et de cations par une liaison ionique.

2.1.4. Le Milieu

• Dans le vivant, toutes les molécules sont en milieu aqueux et interagissent avec l'eau.

• Les molécules organiques sont classées en :

  • Hydrophiles : Établissent des liaisons hydrogène avec l'eau, sont réactives, solubles, polaires (groupes -OH, -NH₂ ou chargés).

  • Hydrophobes : Carbonés liés à des hydrogènes, forment des ensembles équilibrés, repoussent l'eau, sont peu réactives, insolubles, apolaires.

• Les sels minéraux en solution aqueuse sont dissociés en cations et anions :

  • Cations : Ca⁺⁺, Na⁺, K⁺, Mg⁺⁺

  • Anions : Cl⁻, NO₃⁻, SO₄²⁻, PO₄²⁻, HCO₃⁻

2.1.5. Rappels de Quelques Groupements Fonctionnels

• Fonctions courantes : Alcane (linéaire, ramifié, cyclique), Alcène, Alcool (-OH), Amine (-NH₂), Aldéhyde (-CHO), Cétone (>C=O), Acide (-COOH), Acide phosphorique, Thiol (-SH), Ester (-COO-), Éther (-O-), Amide (-CONH₂).

2.2. Les Glucides

2.2.1. Oses ou Monosaccharides (Molécules Simples)

• Formule générale : (n = 3 à 7).

• Sont des hydrates de carbone portant :

  • Des fonctions alcool (-OH).

  • Soit une fonction aldéhyde (aldoses).

  • Soit une fonction cétone (cétoses).

• Propriétés : Réducteurs, solubles dans l'eau, hydrophiles.

• Pentoses (C₅H₁₀O₅) : Ribose et Désoxyribose (aldoses).

• Hexoses (C₆H₁₂O₆) : Glucose (aldose) et Fructose (cétose).

2.2.2. Disaccharides ou Diholosides

• Deux oses liés par une liaison osidique ().

• Saccharose : Glucose + Fructose (sucre de canne).

• Lactose : Galactose + Glucose (sucre du lait).

• Maltose : Glucose + Glucose (dimère issu de l'hydrolyse de l'amidon/glycogène).

2.2.3. Oligosaccharides

• Association d'une dizaine d'oses.

2.2.4. Polysaccharides ou Polyholosides

• Polymères de masse moléculaire élevée (plusieurs milliers d'oses).

• Homo-polysaccharides : Macromolécules > 3000 oses, (C₆H₁₀O₅)ₙ.

  • Amidon : (n = 200 à 2000 résidus de glucose). Synthèse chlorophyllienne chez les végétaux.

    • Amylose (20-30%) : chaîne linéaire α(1-4) de glucose.

    • Amylopectine (70-80%) : chaîne ramifiée α(1-6) de glucose.

  • Glycogène : (n = 2000 à 30000 résidus de glucose). Chaîne ramifiée α(1-4) et α(1-6). Molécule spécifique des animaux, réserve d'énergie.

  • Cellulose : (n = 2000 à 30000 résidus de glucose). Chaîne linéaire β(1-4). Parois des cellules végétales. Non hydrolysable par les mammifères.

  • Chitine : Polysaccharide azoté (N-acétylglucosamine). Constitue la carapace des insectes et crustacés.

• Hétéro-polysaccharides : Constitués d'oses différents.

  • Acide hyaluronique : Composant de la matrice extracellulaire.

• Les glucides peuvent être liés à :

  • Protéines (Glycoprotéines, Protéoglycanes).

  • Lipides (Glycolipides).

• Fonctions : Source d'énergie, reconnaissance cellulaire (groupes sanguins), éléments de structure, étiquetage, protection.

2.3. Les Lipides

2.3.1. Les Lipides Simples

• Acides Gras : (n = 2 à 34).

  • Molécule amphipathique :

    • Tête : Groupe carboxyle (-COOH), polaire, hydrophile, acide, réactif.

    • Queue : Chaîne carbonée , non polaire, hydrophobe, insoluble.

  • Source d'énergie cellulaire.

• Cholestérol : Structure polycyclique (4 cycles), 27 atomes de carbone.

  • Lipide de structure des membranes.

  • Précurseur d'hormones stéroïdes et d'acides biliaires.

2.3.2. Les Lipides Complexes

• Glycérolipides :

  • Triglycérides : 1 glycérol + 3 acides gras. Forme de stockage des acides gras, insoluble dans l'eau.

  • Glycérophospholipides : 1 glycérol + 2 acides gras + 1 groupe phosphate + 1 composé hydrophile. Molécule amphiphile, lipide de structure des membranes.

• Sphingolipides :

  • Céramides : 1 sphingosine + 1 acide gras + 1 H.

  • Autres sphingolipides : 1 sphingosine + 1 acide gras + 1 composé hydrophile ou 1 oligosaccharide (glycolipide). Lipides de structure.

• Les lipides peuvent s'associer à d'autres molécules (lipoprotéines).

• Fonctions : Source et réserve d'énergie, structure, précurseur d'hormones stéroïdes et de vitamines.

2.4. Les Protéines

2.4.1. Les Acides Aminés (aa)

• L'acide α aminé est l'élément de base des protéines.

• Molécule amphotère (zwitterion) : Possède une fonction acide (-COOH) et une fonction basique (-NH₂).

• R : Représente la chaîne latérale variable qui caractérise chaque aa et conditionne ses propriétés.

• La forme L des acides aminés est la plus répandue.

• 20 acides aminés majoritaires :

  • 10 hydrophiles (acides, basiques, polaires non chargés).

  • 10 hydrophobes (aromatiques, non polaires).

• Acides aminés essentiels : Ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme (ex: phénylalanine, valine, tryptophane, isoleucine, lysine, méthionine, thréonine, leucine, histidine, arginine).

2.4.2. Les Peptides

• Formés par l'association d'acides aminés via des liaisons peptidiques (liaisons fortes, covalentes).

• Liaison peptidique : Entre le groupe carboxyle d'un aa et le groupe amine du suivant.

• Confère une polarité à la molécule (N-terminale, C-terminale).

• Dipeptide (2 aa), Tripeptide (3 aa), Oligopeptide (< 30 aa), Polypeptide (> 30 aa).

2.4.3. Les Protéines : Structure

• Structure primaire : Séquence linéaire des aa dans la chaîne polypeptidique (liaisons covalentes peptidiques).

• Structure secondaire : Reploiement régulier par liaisons hydrogènes entre aa voisins.

  • Formation d'hélice α (liaisons H intramoléculaires) et de feuillets β (liaisons H intermoléculaires, parallèles ou antiparallèles).

• Structure tertiaire : Ensemble de domaines du polypeptide disposés dans l'espace. Repliement causé par :

  • Liaisons hydrogènes, ioniques, hydrophobes.

  • Ponts disulfures (liaisons covalentes entre résidus cystéine).

• Structure quaternaire : Association de plusieurs polypeptides (sous-unités) par :

  • Liaisons non covalentes.

  • Ponts disulfures entre chaînes différentes.

  • Holoprotéine : Association uniquement de polypeptides.

  • Hétéroprotéine : Associée à des groupes non peptidiques.

  • Exemples : Dimère, Tétramère (hémoglobine).

2.4.4. Les Protéines : Relation Structure/Fonction

• La réactivité et les propriétés d'une protéine dépendent de :

  • La nature des chaînes latérales des aa.

  • Leur distribution et orientation dans l'espace.

• Protéines globulaires : Sphériques, fonctions cellulaires, hydrophiles.

• Protéines fibreuses : Allongées, structures cellulaires, hydrophobes.

• Le reploiement est contrôlé par des protéines chaperons et dépend des conditions du milieu.

• La conformation d'une protéine peut changer avec le pH, la température, et par modification covalente (phosphorylation, méthylation, acétylation).

2.5. Les Enzymes

• Dans le milieu biologique (hydraté, température modérée), les réactions chimiques seraient aléatoires et lentes.

• Les enzymes agissent comme des catalyseurs spécifiques des réactions du métabolisme (S → P).

• Un catalyseur :

  • Abaisse l'énergie d'activation.

  • Augmente la concentration des molécules au site catalytique.

  • Augmente la fréquence et la vitesse ( à ) des réactions.

  • Agit à faible concentration et est recyclable.

• Site Actif Spécifique : Petite fissure où les substrats se lient par liaisons faibles avec grande affinité.

  • Site catalytique : Site de liaison aux substrats.

  • Site allostérique : Site de régulation qui fixe des effecteurs modifiant la conformation de l'enzyme (activation/inhibition).

2.6. Les Acides Nucléiques

2.6.1. Les Nucléotides

Composés de :

• Bases azotées (absorbent les UV à 260 nm) :

  • Purines : Adénine (A), Guanine (G).

  • Pyrimidines : Cytosine (C), Thymine (T - dans l'ADN), Uracile (U - dans l'ARN).

• Pentoses :

  • D-Ribose (dans l'ARN).

  • D-Désoxyribose (dans l'ADN).

• Phosphate : Issu de l'acide phosphorique.

• Nucléoside : Base + Pentose (liaison N-Glycosidique).

• Nucléotide : Nucléoside + Phosphate (liaison phospho-ester).

Exemples : Adénosine Monophosphate (AMP), Guanosine Monophosphate (GMP), Cytidine Monophosphate (CMP), Uridine Monophosphate (UMP), etc.

Les nucléotides peuvent être à la base de coenzymes importants : NAD⁺, NADP⁺, FAD, AMP cyclique.

2.6.2. Les Polunucléotides : Acides Nucléiques

• Chaîne de nucléotides unis par des liaisons diester-phosphorique.

• ADN (Acide Désoxyribonucléique) : Pas d'uracile.

  • Structure primaire : Séquence de nucléotides.

  • Structure secondaire : Double hélice due aux liaisons hydrogènes entre bases complémentaires :

    • A se lie à T (2 liaisons H).

    • G se lie à C (3 liaisons H).

  • Bicaténaire, complémentaire, anti-parallèle.

  • Charges de Chargaff : A/T = 1, G/C = 1, (A+G)/(T+C) = 1. (A+T)/(G+C) est variable.

  • Support de l'information génétique.

  • Localisation : Noyau et mitochondrie.

  • Synthèse : Réplication.

• ARN (Acide Ribonucléique) : Pas de thymine.

  • Monocaténaire généralement, mais peut former des doubles brins localement.

  • Intermédiaire dans le transfert de l'information génétique.

  • Localisation : Noyau et cytoplasme.

  • Synthèse : Transcription.

  • Différents types d'ARN :

    • ARNm (messagers) : Codent pour les protéines.

    • ARNr (ribosomaux) : Participent à la structure des ribosomes.

    • ARNt (transfert) : S'associent aux acides aminés.

    • Petits ARN (ribozymes, ARNsn, ARNsno, ARNsi, ARNmi) : Impliqués dans la maturation et la régulation de l'expression.

2.7. Les Vecteurs Moléculaires de l'Information

• Ce sont des longues molécules stables formées par des séquences ordonnées de plus petites molécules.

• Exemples : Polypeptides (protéines, enzymes), Polynucléotides (ADN, ARN).

• Ces molécules sont essentielles pour la reconnaissance, l'organisation, la structure et la fonction du vivant.

• De l'atome aux macromolécules, chaque étape crée de nouvelles formes et propriétés, formant les différents niveaux d'organisation d'un organisme.