Enzymologie : propriétés, régulation et diagnostic

81 cards

Ce cours couvre les caractéristiques générales des enzymes, les facteurs influençant leur activité, les mécanismes de contrôle (allostérie, phosphorylation, activation protéolytique), la classification enzymatique, le rôle des coenzymes et les méthodes de dosage enzymatique à des fins diagnostiques, illustrés par des exemples digestifs et cliniques.

81 cards

Review

Question

Citez trois exemples de cofacteurs et l'enzyme qu'ils aident.

Answer

Mg²⁺ pour les kinases
Zn²⁺ pour les phosphatases
Na⁺ pour les galactosidases

Question

Qu'est-ce qui distingue l'élévation de la LDH et de l'HBDH après un infarctus ?

Answer

L'HBDH s'élève plus tardivement que la LDH.

Question

Comment l'augmentation de la concentration en substrat affecte-t-elle la vitesse de réaction enzymatique ?

Answer

La vitesse augmente jusqu'à saturation de l'enzyme, puis devient constante (Vmax).

Question

Quel est l'intérêt diagnostique du dosage des isoenzymes de la créatine kinase (CK) ?

Answer

Permet d'identifier l'organe lésé (CK-MB pour le myocarde, CK-BB pour le cerveau).

Question

Comment les cinq isoenzymes de la lactate déshydrogénase (LDH 1-5) distribuent-elles ?

Answer

Les isoenzymes de la LDH se distribuent selon un gradient : LDH 5 dans le foie et les muscles, LDH 1 dans le cœur et les érythrocytes.

Question

Pourquoi la représentation de Lineweaver-Burk est-elle utile en enzymologie ?

Answer

Elle linéarise la relation

Question

Quel est le rôle de la biotine (vitamine H) en tant que coenzyme ?

Answer

Transporte groupements dans les réactions enzymatiques.

Question

Pourquoi la majorité des enzymes sont-elles des protéines, avec quelles exceptions ?

Answer

Protéines : structure, catalyse. Exceptions : certains ARN bactériens (ribozymes).

Question

Nommez les deux principales classes de coenzymes nicotiniques et leurs formes.

Answer

Les deux classes sont : NAD+ et NADP+.

Question

Comment fonctionne la détection par mesure d'absorbance lors du dosage enzymatique ?

Answer

La mesure de la disparition du substrat ou de l'apparition du produit reflète l'activité enzymatique.

Question

Énoncez trois intérêts diagnostiques du dosage des enzymes.

Answer

Identifier l'organe lésé
Évaluer la gravité des lésions
Connaître l'étendue des lésions

Question

Qu'est-ce qu'une lyase et quel est le produit caractéristique de sa réaction ?

Answer

Catalysent le départ d'un groupement avec apparition d'une double liaison sur le substrat.

Question

Distinguez la FAD et la FMN, leurs origines et leurs fonctions.

Answer

FAD et FMN dérivent de la riboflavine (vitamine B2). Ils fixent deux atomes d'hydrogène.

Question

Comment la liaison électrostatique contribue-t-elle à la spécificité enzymatique ?

Answer

Les liaisons électrostatiques, hydrogène et hydrophobes dans le site actif déterminent la spécificité.

Question

Pour l'enzyme EC 2.7.1.2, quel est le rôle du quatrième chiffre ?

Answer

Le quatrième chiffre indique le numéro d’ordre individuel de l’enzyme dans sa sous-sous-classe.

Question

Combien environ de coenzymes différents existent-ils dans le corps humain ?

Answer

Une vingtaine.

Question

Expliquez le processus de régulation par phosphorylation réversible en donnant un exemple.

Answer

Modification d'une enzyme en deux formes (active/inactive) par ajout/retrait d'un groupe phosphate. Exemple: glycogène phosphorylase.

Question

Comment le dosage enzymatique aide-t-il à identifier l'organe lésé ?

Answer

Certaines enzymes, comme les transaminases, sont plus concentrées dans des organes spécifiques. Leur présence accrue dans le sang indique une lésion de cet organe.

Question

Qu'est-ce que la constante de Michaelis (K_M) et que mesure-t-elle ?

Answer

Constante de Michaelis : concentration de substrat pour Vmax/2. Mesure l'affinité de l'enzyme pour son substrat.

Question

Pourquoi ne dose-t-on pas directement les enzymes au laboratoire, mais plutôt leur activité ?

Answer

L'activité enzymatique est mesurée, pas la concentration d'enzyme.

Question

Quel est le rôle du NADP⁺ dans le métabolisme cellulaire ?

Answer

Transporteur d'électrons et d'ions hydrogène lors des réactions d'oxydoréduction.

Question

Expliquez l'équation de Michaelis-Menten et ce qu'elle représente.

Answer

L'équation de Michaelis-Menten relie la vitesse initiale d'une réaction enzymatique ([S]) à la concentration du substrat. Elle représente la relation entre Vmax et Km.

Question

Pourquoi les enzymes sont-elles spécifiques à la fois de leur substrat et de leur action ?

Answer

Le site actif de l'enzyme a une forme complémentaire au substrat, liant des résidus spécifiques par des interactions faibles.

Question

Distinguez l'apoenzyme du holoenzyme.

Answer

L'apoenzyme est la partie protéique d'une enzyme ; l'holoenzyme est l'enzyme complète, incluant l'apoenzyme et son cofacteur/coenzyme.

Question

Qu'est-ce qu'un groupement prosthétique et comment diffère-t-il d'un cofacteur ?

Answer

Un groupement prosthétique est une partie non protéique liée à l'apoenzyme. Un cofacteur peut être lié lâchement ou séparément.

Question

Qu'est-ce que le Katal (kat) et comment se compare-t-il à l'Unité (U) ?

Answer

Le Katal (kat) mesure l'activité enzymatique (1 kat = 10⁷ U). Il représente la quantité d'enzyme transformant 1 mole de substrat par seconde.

Question

Qu'est-ce qui rend les enzymes biologiquement uniques par rapport aux autres catalyseurs chimiques ?

Answer

Elles sont spécifiques de substrat et d'action, et sont des protéines (sauf rares ARN catalytiques).

Question

Qu'est-ce qu'une enzyme allostérique et comment est-elle régulée ?

Answer

Enzyme dont l'activité est régulée par des effecteurs se liant à un site allostérique. Régulée par des inhibiteurs/activateurs allostériques ou modification de l'équilibre conformationnel.

Question

Qu'est-ce qu'un coenzyme et pourquoi n'est-il pas synthétisé par l'organisme humain ?

Answer

Molécule non protéique essentielle à l'activité enzymatique. Non synthétisé par l'homme, il est apporté par l'alimentation sous forme de vitamines.

Question

Quel est le rôle du NAD⁺ dans les réactions enzymatiques et sa forme réduite ?

Answer

Le NAD⁺ accepte des électrons et un ion hydrogène, devenant NADH. Il transporte des groupements lors des réactions enzymatiques.

Question

Quel est le facteur multiplicatif de l'accélération d'une réaction par une enzyme ?

Answer

Les enzymes multiplient la vitesse de réaction par 10⁷.

Question

Pourquoi les enzymes ne déplacent-elles pas l'équilibre thermodynamique d'une réaction ?

Answer

Elles accélèrent la réaction vers l'équilibre sans modifier la position d'équilibre final, déterminée par la thermodynamique.

Question

Expliquez le rôle des isomérases dans le métabolisme cellulaire.

Answer

Catalysent le changement de place de groupes d'atomes au sein d'une molécule.

Question

Qu'est-ce qu'une ligase (ou synthétase) et quel type de réaction catalyse-t-elle ?

Answer

Enzyme (synthétase) qui catalyse des réactions de synthèse.

Question

Comment les interactions hydrophobes influencent-elles la spécificité enzymatique ?

Answer

Les interactions hydrophobes stabilisent la liaison substrat-site actif par ajustement de forme.

Question

Comment le pH extrême affecte-t-il la structure et l'activité d'une enzyme ?

Answer

Dénaturation : pH extrême dénature l'enzyme (rupture des liaisons). Perte d'activité : site actif change de forme, ne reconnaît plus le substrat. Réaction stoppée.

Question

Où agissent les amylases, protéases et lipases dans le système digestif ?

Answer

Amylases: bouche. Protéases: estomac. Lipases: intestin grêle.

Question

Distinguez les inhibiteurs irréversibles des inhibiteurs réversibles et donnez un exemple de chacun.

Answer

Irréversibles: Liaison covalente, dissociation lente (ex: pénicilline).
Réversibles: Dissociation rapide (ex: inhibition compétitive/non-compétitive).

Question

Quel est le rôle du blanc dans un dosage enzymatique en deux points ?

Answer

Le blanc sert de référence pour calculer la différence proportionnelle à la concentration d'enzyme.

Question

Quelles enzymes digestives sont produites par le pancréas ?

Answer

Amylases, protéases, et lipases.

Question

Qu'est-ce qu'une hydrolase et quels types de liaisons catalyse-t-elle ?

Answer

Enzymes catalysant l'hydrolyse de liaisons : esters phosphoriques, glucides, peptides, protéines, lipides, acides nucléiques.

Question

Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène et son rôle dans la reconnaissance enzyme-substrat ?

Answer

Liaison faible entre enzyme et substrat, essentielle à la spécificité de la reconnaissance.

Question

Expliquez comment CK-MM, CK-MB et CK-BB distribuent-elles dans les tissus.

Answer

CK-MM : muscles squelettiques. CK-MB : myocarde. CK-BB : cerveau.

Question

Pourquoi la plasticité conformationnelle du site actif est-elle importante pour la catalyse ?

Answer

Permet l'ajustement induit du site actif à la géométrie du substrat, optimisant la formation du complexe enzyme-substrat et la catalyse.

Question

Combien d'atomes d'hydrogène la flavine peut-elle fixer, et pourquoi est-ce important ?

Answer

2 atomes d'hydrogène. Important pour accepter/donner des électrons lors des réactions d'oxydo-réduction.

Question

Nommez les six grandes classes d'enzymes selon la classification EC.

Answer

Oxydoréductases, Transférases, Hydrolases, Lyases, Isomérases, Ligases.

Question

Comment l'inhibition compétitive diffère-t-elle de l'inhibition non compétitive en termes d'effet sur K_M et V_max ?

Answer

L'inhibition compétitive augmente K_M sans changer V_max. L'inhibition non compétitive diminue V_max sans changer K_M.

Question

Comment l'ordre d'un chiffre dans le code EC indique-t-il le type de réaction enzymatique ?

Answer

Le premier chiffre indique la classe, le deuxième la sous-classe, le troisième la sous-sous-classe, et le quatrième est un numéro d'ordre individuel.

Question

Quel est l'effet d'une augmentation de température sur l'activité enzymatique, et pourquoi ?

Answer

L'activité enzymatique augmente jusqu'à un optimum, puis diminue. Les températures extrêmes dénaturent l'enzyme.

Question

Quel est le site de production et d'action des protéases digestives ?

Answer

Estomac : production et action. Pancréas et intestin grêle : action.

Question

Quel processus permet à l'enzyme de s'adapter géométriquement à son substrat ?

Answer

Le processus d'ajustement induit.

Question

Quel est le précurseur vitaminique de la thiamine en tant que coenzyme ?

Answer

Aucun précurseur vitaminique n'est mentionné dans le contexte pour la thiamine en tant que coenzyme.

Question

Comment la classification EC (numérotation d'enzyme) fonctionne-t-elle avec ses quatre chiffres ?

Answer

Le 1er chiffre est la classe, le 2e la sous-classe, le 3e la sous-sous-classe, et le 4e le numéro d'ordre individuel.

Question

Comment la mesure de la disparition du substrat ou de l'apparition du produit base-t-elle le dosage enzymatique ?

Answer

Mesure de la disparition du substrat ou de l'apparition du produit.

Question

Comment la cinétique enzymatique est-elle définie et mesurée ?

Answer

Mesure de la disparition du substrat ou de l'apparition du produit au fil du temps.

Question

Qu'est-ce que l'activation protéolytique (conversion de zymogène) et où s'observe-t-elle ?

Answer

Conversion irréversible d'une proenzyme inactive en enzyme active par hydrolyse de liaisons peptidiques. S'observe dans les proenzymes digestives et les enzymes de coagulation sanguine.

Question

Citez trois vitamines servant de précurseurs de coenzymes.

Answer

Vitamine PP, riboflavine (B2), acide pantothénique, biotine (H/B8), thiamine (B1), pyridoxine (B6), folate (B9), cobalamine (B12), acide L-ascorbique (C).

Question

Comment les résidus du site actif (groupes catalytiques) contribuent-ils à la spécificité ?

Answer

Ils créent un environnement chimique précis pour lier le substrat et catalyser la réaction.

Question

Pour l'enzyme EC 2.7.1.2, que signifie le deuxième chiffre « 7 » ?

Answer

Le groupe transféré contient du phosphore.

Question

À quoi correspondent V_max et comment est-elle définie ?

Answer

V_max est la vitesse maximale de réaction. Elle est atteinte lorsque l'enzyme est saturée en substrat.

Question

Où l'amylase salivaire exerce-t-elle son action dans le système digestif ?

Answer

Dans la bouche.

Question

Quelles enzymes sont typiquement augmentées en cas d'hépatite virale ?

Answer

Transaminases (ASAT et ALAT).

Question

Pourquoi l'augmentation de CK-MB est-elle spécifique de l'infarctus du myocarde ?

Answer

Le CK-MB est une isoenzyme majoritairement présente dans le myocarde.

Question

Quel est le rôle de la calmoduline dans la régulation enzymatique ?

Answer

Active après fixation de ions Ca²⁺, elle active certaines enzymes en se liant à elles.

Question

Expliquez la méthode en deux points de dosage enzymatique et son utilité.

Answer

Méthode utilisée quand l'activité enzymatique est trop faible pour mesurer la cinétique. Elle consiste à mesurer le signal dans deux milieux (blanc et biologique) et à calculer la différence.

Question

Quel est le rôle du site actif d'une enzyme dans la fixation du substrat ?

Answer

Le site actif est la région où le substrat se lie pour que la réaction enzymatique ait lieu.

Question

Quels paramètres sont essentiels pour obtenir une mesure précise de l'activité enzymatique ?

Answer

Température, pH, concentration en substrat et enzyme, et effecteurs (cofacteurs, inhibiteurs).

Question

Pour l'enzyme EC 2.7.1.2, que signifie le troisième chiffre « 1 » ?

Answer

Le groupe accepteur est une fonction alcool.

Question

Qu'est-ce qu'un cofacteur et quel est son rôle dans l'activité enzymatique ?

Answer

Molécule non protéique nécessaire à l'activité enzymatique, souvent un ion minéral (ex: Mg2+, Zn2+).

Question

Qu'est-ce qu'une isoenzyme (ou isoforme) et donnez un exemple médical ?

Answer

Molécules ayant la même spécificité d'action, ex: CK-MB (myocarde) pour la créatine kinase.

Question

Qu'est-ce qu'une oxydoréductase et quels sont ses exemples courants ?

Answer

Catalysent le transfert d'électrons. Exemples : oxydases, déshydrogénases.

Question

Pourquoi certaines enzymes nécessitent-elles une partie non protéique pour fonctionner ?

Answer

Certaines enzymes sont des protéines associées à une partie non protéique (coenzyme ou cofacteur) nécessaire à leur activité.

Question

Comment la concentration en enzyme influe-t-elle sur la vitesse initiale (V_i) de la réaction ?

Answer

À pH et température donnés, et en excès de substrat, la vitesse initiale est proportionnelle à la concentration d'enzyme.

Question

Décrivez les méthodes cinétiques de dosage enzymatique.

Answer

Mesure de la disparition du substrat ou de la formation du produit.

Question

Quelles types de liaisons faibles permettent la liaison enzyme-substrat ?

Answer

Liaisons hydrogène, interactions électrostatiques et interactions hydrophobes.

Question

Quelles proportions sériques de CK-MM, CK-MB et CK-BB observe-t-on chez un sujet normal ?

Answer

CK-MM : > 95 % ; CK-MB : < 5 % ; CK-BB : indétectable.

Question

Qu'est-ce que la méthode en point final et quand l'utilise-t-on ?

Answer

Méthode en point final : mesure effectuée lorsque tout le substrat est transformé en produit. La réaction est terminée et l'absorbance du produit est stable. Utilisation : quand l'activité enzymatique est trop faible pour mesurer la cinétique.

Question

Qu'est-ce qu'une transférase et comment fonctionne le transfert de groupement ?

Answer

Enzyme transférant un groupement d'une molécule à une autre. Le groupement est fixé sur un coenzyme avant le transfert.

Question

Quel est le délai d'élévation de l'ASAT et de la CK après un infarctus du myocarde ?

Answer

ASAT et CK : environ 6 heures après l'infarctus.

Question

Définissez le substrat et le produit dans une réaction enzymatique.

Answer

Substrat: composé sur lequel porte la réaction. Produit: composé obtenu.

Question

Pour l'enzyme EC 2.7.1.2 (glucokinase), que signifie le premier chiffre ?

Answer

Le premier chiffre indique la classe de l'enzyme.

Enzymologie générale — Résumé

L'enzymologie générale traite des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques dans l'organisme. Ce résumé couvre les caractères fondamentaux des enzymes, les facteurs qui influencent leur activité, leur classification, les méthodes de dosage et leurs applications diagnostiques.

I. Caractères généraux des enzymes

Propriétés fondamentales

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions d'un facteur par rapport aux réactions non catalysées
Presque toutes les enzymes sont des protéines ; quelques ARN bactériens possèdent aussi des activités catalytiques
Les enzymes ne modifient pas l'équilibre thermodynamique d'une réaction, mais en accélèrent l'atteinte
Elles sont spécifiques du substrat et du mécanisme d'action

Site actif

Région spécifique où se lie le substrat
Contient des groupes catalytiques responsables de la catalyse
La liaison enzyme-substrat s'effectue par des forces faibles (interactions électrostatiques, liaisons hydrogène, interactions hydrophobes)
Possède une plasticité conformationnelle permettant un ajustement induit à la géométrie du substrat

Mécanisme d'action enzymatique montrant la formation du complexe enzyme-substrat et la libération des produits

Isoenzymes

Formes moléculaires multiples (isoformes) d'une même enzyme, possédant la même spécificité mais des propriétés cinétiques différentes
Exemple 1 : la lactate déshydrogénase (LDH) existe en 5 isoenzymes (LDH 1 à LDH 5)
Exemple 2 : la créatine kinase (CK) avec 3 isoenzymes : CK-MM (muscles), CK-MB (myocarde), CK-BB (cerveau)

Cinétique enzymatique

Étude de l'évolution de la vitesse de catalyse en fonction du temps
Mesure instantanée de la vitesse à différents moments dans des conditions déterminées
Base : mesure de la disparition du substrat ou de l'apparition des produits
Équation d'Henri Michaelis-Menten : , où est la vitesse initiale, la concentration de substrat, et la vitesse maximale

II. Facteurs influençant les réactions enzymatiques

Température et pH

L'enzyme possède une température optimale ; au-delà, elle subit une dénaturation irréversible
Le froid provoque une inactivation réversible
Les valeurs extrêmes de pH (surtout acides) dénaturent l'enzyme et modifient la forme du site actif

Effet de la température et du pH sur la dénaturation enzymatique et la modification du site actif

Concentration en substrat

Relation non linéaire entre vitesse initiale et concentration de substrat
Lorsque [S] augmente, la courbe fléchit et tend vers (saturation enzymatique)
Constante de Michaelis : , représentant l'affinité enzyme-substrat
Représentation de Lineweaver-Burk : (linéarisation permettant une extrapolation précise de et )

Dérivation de l'équation de Lineweaver-Burk à partir de Michaelis-Menten

Concentration en enzyme

À pH et température donnés, en excès de substrat (10-20 fois le ), la vitesse initiale est proportionnelle à la concentration d'enzyme
Base de l'évaluation quantitative de l'enzyme dans les liquides biologiques

Cofacteurs et inhibiteurs

Cofacteurs : ions minéraux essentiels (Mg²⁺ pour certaines kinases, Zn²⁺ pour les phosphatases alcalines, Na⁺ pour la galactosidase)
Inhibiteurs irréversibles : liaison covalente stable ; exemple : la pénicilline inhibant la transpeptidase bactérienne
Inhibiteurs réversibles compétitifs : même forme que le substrat, augmentent sans modifier
Inhibiteurs réversibles non compétitifs : structure différente du substrat, ne modifient pas mais diminuent

III. Contrôle de l'activité enzymatique

L'action catalytique est contrôlée dans l'espace et dans le temps par plusieurs mécanismes :

Modifications allostériques

Enzymes allostériques = protéines multimériques avec deux structures quaternaires possibles
Inhibiteurs allostériques se fixent sur des sites allostériques différents du site catalytique
Augmentation de [S] déplace l'équilibre vers la forme à haute affinité ; augmentation de l'inhibiteur vers la forme à basse affinité

Régulation par phosphorylation réversible

Exemple : glycogène phosphorylase avec formes active (phosphorylée) et inactive (déphosphorylée)
Intervention de deux enzymes : phosphorylase kinase (activation) et phosphorylase phosphatase (inactivation)

Activation protéolytique

Conversion irréversible d'une proenzyme (zymogène) inactive en enzyme active par hydrolyse de liaisons peptidiques
Concerne les enzymes digestives et de coagulation sanguine

Régulation par protéines de contrôle

Exemple : la calmoduline, qui après fixation d'ions Ca²⁺ active certaines enzymes

Régulation via les isoenzymes

Les isoenzymes fonctionnent comme des régulateurs d'enzymes selon le contexte métabolique

IV. Classification des enzymes

Les enzymes sont classées selon le code de nomenclature EC (numéro à 4 chiffres) :

1. Oxydoréductases : catalysent les transferts d'électrons ; fonctionnent avec NAD⁺, FAD, etc. (oxydases, réductases, déshydrogénases, peroxydases)
2. Transférases : catalysent le transfert de groupements atomiques d'une molécule donneuse à une receveuse
3. Hydrolases : catalysent l'hydrolyse de liaisons (esters phosphoriques, glucides, peptides, lipides, acides nucléiques)
4. Lyases : catalysent le départ d'un groupement avec apparition d'une double liaison
5. Isomérases : catalysent le changement de position de groupements au sein d'une même molécule
6. Ligases (synthétases) : catalysent les réactions de synthèse

Structure du code : Exemple EC 2.7.1.2 (glucokinase)

1^er chiffre : classe (2 = transférase)
2^e chiffre : sous-classe (7 = transfert de phosphore)
3^e chiffre : sous-sous-classe (1 = accepteur alcool)
4^e chiffre : numéro d'ordre individuel

V. Coenzymes

Les coenzymes sont des molécules non protéiques requises par certaines enzymes pour fonctionner. Elles servent de transporteurs de groupements lors des réactions enzymatiques et ne sont pas synthétisées par l'homme (apportées sous forme de vitamines). Environ une vingtaine existe.

Coenzymes nicotiniques

NAD⁺ (nicotinamide adénine dinucléotide) et son dérivé NADP⁺
Partie réactive : nicotinamide (vitamine PP)
Accepte 2 électrons et 1 ion hydrogène pour se transformer en forme réduite
Les formes oxydées et réduites absorbent à 340 nm

Coenzymes flaviniques

Dérivés de la riboflavine (vitamine B₂)
FAD (flavine adénine dinucléotide) et FMN (flavine mononucléotide)
La flavine peut fixer deux atomes d'hydrogène

Autres coenzymes vitaminiques

Acide pantothénique
Biotine (vitamine H ou B₈)
Thiamine (vitamine B₁)
Pyridoxine (vitamine B₆)
Folate/Acide folique (vitamine B₉)
Cobalamine (vitamine B₁₂)
Acide L-ascorbique (vitamine C)

VI. Dosage d'enzymes à des fins diagnostiques

On ne dose pas directement les enzymes mais on mesure leur activité enzymatique, exprimée en Katal (1 kat = 10⁷ U).

Définition : l'activité enzymatique est la quantité d'enzyme transformant une mole de substrat par seconde.

Méthodes cinétiques

Mesure continue de la cinétique de la réaction
Disparition du substrat → lecture d'une diminution d'absorbance
Formation du produit → lecture d'une augmentation d'absorbance
Permet un calcul direct de l'activité enzymatique

Méthodes en deux points

Utilisées quand l'activité est trop faible pour mesurer la cinétique
Comparaison de deux milieux (blanc et milieu biologique) dans des conditions opératoires précises
Arrêt de l'action enzymatique
Mesure du signal dans les deux milieux et calcul de la différence
Méthode en point final : mesure effectuée lorsque tout le substrat est transformé en produit

Applications cliniques

L'activité enzymatique augmente dans certaines situations pathologiques
Hépatites virales : augmentation des transaminases (AST, ALT)
Infarctus du myocarde : augmentation d'ASAT et CK ~6h après ; LDH et HBDH s'élèvent plus tardivement

Vials de dosage AST et ALT pour diagnostic en laboratoire

VII. Intérêts biologiques du dosage des enzymes

Le dosage enzymatique présente trois intérêts majeurs en diagnostic clinique :

Intérêt diagnostic : permet d'identifier une pathologie
Évaluation de la gravité : détermine l'étendue des lésions
Localisation lésionnelle : permet de connaître l'organe atteint grâce à la spécificité tissulaire des isoenzymes

Localisation des enzymes digestives dans l'organisme

Sites de production et d'action des amylases, protéases et lipases dans le système digestif

Glandes salivaires : production des amylases
Bouche : site d'action des amylases
Estomac : production et action des protéases
Pancréas : production des amylases, protéases et lipases
Intestin grêle : action des amylases, protéases et lipases

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