Relation structure-fonction des bio molécules

→ Elles sont sphéroïdes, compactes et solubles.
→ Leurs fonctions sont très variées : activités enzymatiques, motrices, transport, facteurs régulateurs, commutateurs…

→ Elles possèdent plusieurs domaines adaptés aux interactions avec la bicouche lipidique.
→ Elles peuvent notamment être des récepteurs de signaux ou assurer le transport transmembranaire de molécules.

→ Il représente environ 25 % des protéines des mammifères et constitue la protéine la plus abondante du taxon animal.

→ Par les fibroblastes.
→ Il permet l’organisation de l’ensemble des tissus conjonctifs de soutien.

→ Une triple hélice, appelée tropocollagène ou collagène alpha.

→ Une triple hélice, appelée tropocollagène ou collagène alpha.

→ Grâce à l’organisation moléculaire remarquable de leurs unités, disposées de manière décalée, qui génère des câbles aux propriétés exceptionnelles de résistance à la traction.

→ Environ 2 mois.

→ Les fibres se rigidifient et leur recyclage devient moins efficace.
→ La qualité de la partie fibreuse des matrices extracellulaires diminue, avec des cassures et affaissements, participant au vieillissement et au relâchement tissulaire.

→ Par plusieurs hormones et cytokines.

→ Des fibroses.

→ Les fibres peuvent obstruer les alvéoles pulmonaires, empêcher la bonne réalisation des échanges gazeux et compromettre l’oxygénation.

→ Des pathologies lourdes et invalidantes.

→ Une maladie caractérisée par une grande fragilité osseuse, due à un défaut d’élaboration des fibres de collagène du tissu conjonctif formant la trame de l’os.
→ Des mutations du gène codant le collagène I sont en cause.

→ Tous les tissus contenant du collagène I, notamment la peau, les tendons, le blanc de l’œil et la dentine.

→ Elles peuvent aller d’une coloration bleue du blanc de l’œil à des formes sévères avec handicap profond ou létales à la naissance.
→ Une conséquence fréquente est la susceptibilité aux fractures multiples.

→ Fragilité vasculaire, relâchement de la peau, laxité articulaire et capacité de cicatrisation réduite.

→ C’est une protéine globulaire monomérique de 17 kDa, composée d’une centaine d’acides aminés et ayant une fonction de transporteur.

→ Les AA à radicaux polaires ou chargés sont exposés vers le milieu aqueux.
→ Les AA à radicaux hydrophobes sont davantage tournés vers le cœur de la protéine.

→ Dans les cellules des muscles cardiaques et squelettiques, auxquels elle donne une couleur rouge.
→ Elle apporte l’oxygène nécessaire à leur contraction.

→ Grâce à la présence d’un atome de fer au sein d’un noyau hème.

→ O₂, CO₂, NO ou CO.

→ Un groupement prosthétique de nature organique, donc non protéique, avec lequel les acides aminés de la séquence polypeptidique établissent des liaisons.

→ Son dosage peut être informatif dans certaines pathologies, notamment cardiaques, car la lyse des cellules musculaires entraîne une libération importante de myoglobine.

→ Lors d’un infarctus du myocarde, d’ischémies, de dystrophies musculaires, de polytraumatismes, de certaines maladies infectieuses ou après un effort intense et prolongé.

→ Chez l’enfant : HbF = α₂γ₂ ; au cours de la croissance, les chaînes γ sont progressivement remplacées par des chaînes β.
→ Chez l’adulte : 97 % HbA = α₂β₂, 2 à 3 % HbA₂ = α₂δ₂ et il peut persister < 1 % d’HbF = α₂γ₂.

→ Sa proportion augmente.

→ Transporter le dioxygène (O₂) des poumons vers les cellules et participer au transport du CO₂ produit par la respiration cellulaire vers les poumons.

→ Elle est concentrée dans les globules rouges. Ses 4 atomes de fer sont responsables de sa couleur rouge.

→ L’O₂ peut se fixer ou se détacher de chacun des 4 hèmes. La fixation est coopérative : la fixation de la première molécule d’O₂ facilite celle de la deuxième, puis des suivantes.

→ Une partie du CO₂ se fixe sur les groupements amines de certains acides aminés, formant des composés carbaminés.

→ Femmes : 12 à 16 g·dL⁻¹.
→ Hommes : 14 à 18 g·dL⁻¹.
→ Sa mesure permet de détecter une éventuelle anémie.

→ C’est un indicateur des capacités d’oxygénation de l’organisme. Dans le sang artériel : valeur normale proche de 100 % ; 94–98 % = bonne, 90–93 % = médiocre, < 90 % = désaturation avec hypoxémie.

→ Maux de tête, confusion, grande fatigue, difficultés à respirer et cyanose (teinte bleutée de la peau).

→ Les déplacements de l’oxygène des poumons vers la circulation sanguine. La PaO₂ correspond à la pression partielle exercée par l’O₂ dans le sang artériel.

→ Dans les poumons, l’hémoglobine se charge très vite en O₂ et est en principe saturée.
→ Dans les tissus, elle libère en moyenne 25 % de son O₂, car les cellules consomment constamment l’O₂.

→ Environ 75 % de l’O₂ chargé reste fixé sur l’hémoglobine et constitue une réserve exploitable dans certaines conditions.

→ Tissus mal oxygénés, beaucoup de CO₂, augmentation de la température et acidité liée au CO₂ (effet Bohr).

→ Une enzyme est une protéine produite par les organismes vivants permettant d’effectuer à grande vitesse de nombreuses réactions de dégradation, synthèse et modifications diverses. Il existe notamment des oxydases/réductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases/synthétases, polymérases, kinases et phosphatases.

→ Elle est spécifique d’un substrat, avec lequel elle interagit étroitement au niveau du site actif :
Enzyme + Substrat → ES → Enzyme + Produit.
L’enzyme n’est pas modifiée par la réaction.

→ Elle augmente jusqu’à atteindre une valeur maximale, correspondant à la saturation de l’enzyme.

→ Apoenzyme = partie purement protéique.
→ Holoenzyme = protéine associée à son cofacteur, ce qui lui permet de gagner sa fonction et de devenir active.

→ Un ion métallique (Mg²⁺, Fe²⁺) ou un coenzyme, molécule organique de petite taille et non protéique, comme NAD⁺, thiamine, coenzyme A ou THF.

→ La phénylcétonurie : défaut de fonctionnement de la phénylalanine hydroxylase.
→ La galactosémie : défaut de la galactose transférase.

→ C’est une hydrolase présente dans la salive et le suc pancréatique, qui fonctionne à 37 °C.

→ Elle hydrolyse certains glucides en agissant sur les liaisons osidiques et découpe l’amidon en sous-unités « glucose ». Elle possède un domaine de liaison au substrat et un domaine catalytique réalisant l’hydrolyse.

→ Forme T : tendue, désoxygénée (désoxyhémoglobine).
→ Forme R : relâchée, oxygénée (oxyhémoglobine).

→ Forme T : faible affinité → tend à libérer l’O₂.
→ Forme R : forte affinité → tend à fixer l’O₂.

→ Lorsqu’elle dépasse 5 g/100 mL de sang.

→ Instabilité du tétramère, affinité anormale pour l’O₂ et hémolyse chronique.

→ La forme HbS, due à une simple substitution d’un acide aminé dans la chaîne β.

→ À des défauts de synthèse d’un des polypeptides constituant l’hémoglobine.
Exemple : maladie de Cooley = β-thalassémie due à une chaîne β absente.

→ Une synthèse persistante de l’hémoglobine fœtale (HbF).

→ Protéines transmembranaires : traversent la membrane une ou plusieurs fois.
→ Protéines ancrées : associées fermement à la membrane par une ancre lipidique.
→ Protéines périphériques extrinsèques : tapissent la surface de la membrane et sont facilement dissociables.

→ Protéines transmembranaires : traversent la membrane une ou plusieurs fois.
→ Protéines ancrées : associées fermement à la membrane par une ancre lipidique.
→ Protéines périphériques extrinsèques : tapissent la surface de la membrane et sont facilement dissociables.

→ Par des domaines en hélice α ou en feuillet β.

→ Ils permettent le passage de molécules hydrophiles qui ne pourraient pas entrer en contact avec l’environnement lipidique très hydrophobe.
Exemples du cours : aquaporine pour l’eau et canal à protons.

→ Elles contrôlent les entrées et sorties de petites molécules comme les ions, métabolites, sucres et acides aminés. Certaines forment des canaux ioniques, d’autres sont des perméases.

→ Un transport qui requiert de l’énergie, consomme de l’ATP et est réalisé par une protéine possédant une activité ATPasique.

→ Elle fait sortir 3 Na⁺ de la cellule et entrer 2 K⁺, en sens inverse : c’est un antiport. Ces transports se font contre leurs gradients et l’énergie est fournie par l’hydrolyse de l’ATP.

→ Le transport de 3 Na⁺ sortants pour 2 K⁺ entrants crée un différentiel de charges et contribue au potentiel membranaire : la pompe est électrogénique.
Elle a une structure quaternaire associant plusieurs types de polypeptides : une sous-unité α avec 10 domaines transmembranaires, une sous-unité β avec un seul, et parfois une troisième sous-unité γ.

→ Elles possèdent des domaines fonctionnels distincts et leur domaine extracellulaire présente un site spécifique de reconnaissance d’une molécule signal.

→ Une hormone, un facteur de croissance (peptide, composé glucidique…) ou un neurotransmetteur.

→ C’est généralement une molécule de petite taille qui se fixe au récepteur.

→ Ils transmettent une information au travers de la membrane : c’est la transduction du signal, qui conduit la cellule à intégrer l’information et à adopter une réponse physiologique adaptée.

→ Des signaux de survie, de croissance et de prolifération, de changement de statut et de différenciation.

→ Elle peut prendre de la milliseconde à la seconde avec des effecteurs rapidement mis en jeu comme les canaux ioniques, ou plusieurs heures lorsqu’elle passe par une modification de l’expression des gènes.

→ La fixation du ligand déclenche l’ouverture du canal, permettant l’entrée ou la sortie d’ions et produisant une réponse extrêmement rapide.

→ Ce sont des protéines membranaires dont le domaine cytoplasmique possède une activité enzymatique ou est associé à une enzyme.

→ Le récepteur change de forme et active la fonction de l’enzyme ; ce changement de forme s’accompagne souvent de l’association des récepteurs en dimères.

→ Soit l’activité enzymatique est une propriété du récepteur, soit le récepteur activé active à son tour une enzyme intracellulaire.

→ Un changement conformationnel du récepteur, l’activation de l’activité kinase puis une cascade de phosphorylations d’effecteurs.

→ L’enzyme effectue une phosphorylation sur des résidus tyrosine.

→ Les kinases phosphorylent des cibles, notamment des facteurs du noyau pouvant modifier l’expression de certains gènes ; la réponse peut alors prendre plusieurs heures.

→ Fixation du ligand → changement de forme du récepteur → activation d’une protéine G → activation d’enzymes relais ou d’effecteurs comme des canaux ioniques → réponse et effet biologique.

→ Ils possèdent 7 domaines transmembranaires et la transmission du signal entre le récepteur et l’effecteur se fait par l’intermédiaire d’une protéine G ancrée sous la membrane plasmique.

→ Hormones, neurotransmetteurs, phéromones et photons.

→ Au niveau de l’épithélium olfactif qui tapisse les cornets supérieurs des cavités nasales ; les cils des neurones olfactifs portent les récepteurs de l’odorat.

→ Les molécules odorantes interagissent avec des RCPG à 7 domaines transmembranaires situés sur la membrane des cils olfactifs ; le RCPG change de forme et active une protéine G.

→ Elle entraîne des modifications aboutissant à l’ouverture de canaux ioniques, avec entrée de Na⁺ et Ca²⁺ et sortie de Cl⁻, conduisant à une dépolarisation de la membrane.

→ Elle génère un potentiel d’action qui parcourt l’axone jusqu’au bulbe olfactif ; l’information est ensuite relayée par des messages nerveux jusqu’au cortex où elle est traitée.