Fondements de la biologie générale

Cours de Biologie Générale I : Aide-Mémoire

Ce cours de Biologie Générale, dispensé par le Pr. Mbimbi Mayi Munene José Justin à l'Université de Kinshasa, Faculté des Sciences et Technologie, Mentions Sciences de la vie (L0 SBM UCC), explore les fondements du vivant. Il vise à fournir les notions essentielles pour comprendre l'organisation, la complexité et le fonctionnement du monde vivant, préparant ainsi aux matières spécialisées ultérieures.

Chapitre 1 : Introduction Générale

• Définition de la Biologie : Science du vivant, étude scientifique de la vie (du grec *bios* = vie, *logos* = étude de). Proposé par OKEN en 1802.

• Objectifs du cours :

  • Comprendre et assimiler des matières plus complexes.

  • Comprendre les bases biologiques du vivant.

  • Décrire l'organisation et le fonctionnement du monde vivant.

• Savoirs attendus : Expliquer l'unicité et la diversité du vivant, comprendre ses propriétés fondamentales, maîtriser les notions essentielles pour des cours spécialisés.

• Savoir-faire attendus : Expliquer les relations structure-fonctions, affiner l'observation, comprendre les mécanismes des maladies.

• Savoir-être attendus : Diffuser l'esprit scientifique, adopter des attitudes responsables envers la vie.

1.2. Êtres vivants : Objets d'étude

• Classification :

  • Bactéries (règne Eubactéries)

  • Archées (règne Archaebactéries)

  • Eucaryotes (Protistes, Végétaux, Champignons, Animaux)

• Unité du vivant : Nombreux caractères communs malgré la diversité (origine évolutive commune).

1.3. Caractéristiques Communes de la Vie

1.3.1. Organisation Structurelle ou Niveaux d'Organisation Biologique

Hiérarchie structurale, de l'atome à la biosphère. Chaque niveau est une restructuration des niveaux inférieurs.

1. Atome : Particules de matière, forment des molécules.

2. Molécule : Combinaison d'atomes.

3. Organite : Molécules organisées, rôle défini.

4. Cellule : Unité fondamentale du vivant (plus petit ensemble capable de fonctions vitales).

   • Unicellulaires (bactéries, amibes) : Étudiés par microbiologie, parasitologie.

   • Pluricellulaires (humains) : Composés de milliards de cellules.

5. Tissu : Groupes de cellules semblables avec même fonction (ex: épithélial, conjonctif, musculaire, nerveux chez l'homme). Étudié par l'histologie.

6. Organe : Regroupement de plusieurs tissus différents pour une fonction précise.

7. Système : Organes travaillant ensemble (ex: cardiovasculaire, respiratoire). Étudié par l'anatomie.

8. Organisme : Ensemble des niveaux de complexité. Étudié par la physiologie.

9. Population : Individus de même espèce dans un lieu.

10. Communauté : Populations de plusieurs espèces dans une zone.

11. Écosystème : Communauté, milieu abiotique et leurs interactions. Étudié par l'écologie.

12. Biome : Groupe d'écosystèmes variés.

13. Biosphère : Ensemble des milieux où se trouvent les vivants.

1.3.2. Fonctions Vitales / Caractéristiques des Systèmes Vivants

1. Maintien des limites : Séparation environnement interne/externe (membrane à perméabilité sélective).

2. Nutrition : Absorption/fabrication d'aliments pour croissance et réactions vitales (auto-conservation).

3. Digestion : Dégradation des aliments en molécules simples absorbables.

4. Métabolisme : Ensemble des réactions chimiques dans les cellules.

   • Catabolisme : Dégradation de substances complexes (libère énergie).

   • Anabolisme : Synthèse de structures complexes (consomme énergie).

   • Respiration cellulaire : Production d'ATP (aérobie ou anaérobie).

5. Excrétion : Élimination des déchets (digestifs, métaboliques).

6. Reproduction : Capacité à donner des copies (autobiogenèse).

   • Cellulaire : division cellulaire (mitose).

   • Organisme : reproduction sexuée/asexuée.

7. Croissance : Augmentation du volume par multiplication cellulaire (anabolisme > catabolisme).

8. Évolution et adaptation : Changement de caractéristiques et transmission à la descendance (ex: sélection naturelle de Darwin).

9. Mort : Arrêt de toutes les activités vitales.

1.4. Besoins Vitaux

1. Nutriments : Substances chimiques pour énergie et construction cellulaire (glucides, lipides, protéines, vitamines, minéraux).

2. Oxygène : Essentiel à la survie cellulaire (réactions oxydatives pour l'énergie).

3. Eau : 60 à 80% de la masse corporelle, solvant universel, participe aux réactions, protège (équilibre vital).

4. Température normale : Indispensable pour un rythme suffisant des réactions métaboliques (ex: 37°C chez l'homme).

1.5. Disciplines Biologiques

La biodiversité a engendré une multitude de disciplines spécialisées.

• Anatomie : Constitution interne, similitudes entre clades.

• Histologie : Composition et rôle des tissus.

• Embryologie : Développement de l'organisme (fécondation à formation).

• Cytologie : Structure et fonctions de la cellule.

• Systématique : Classification des espèces (histoire évolutive).

• Taxinomie : Identification et classification.

• Morphologie : Forme et structure des êtres vivants.

• Paléontologie : Étude des formes disparues.

• Physiologie : Étude des fonctions organiques.

• Biochimie : Composition et rôle des substances chimiques (métabolisme).

• Génétique : Transmission des caractères, étude des gènes.

• Éthologie : Comportement animal.

• Biogéographie : Répartition passée/actuelle des vivants.

• Statistique biologique (Bioinformatique) : Modèles prédictifs (structure protéique, fonction, réponse cellulaire).

Chapitre 2 : Constituants Chimiques du Vivant ou Chimie de la Cellule

La matière vivante est composée de substances minérales et organiques. Le principal constituant est l'eau (>60%).

2.2. Composition Chimique

2.2.1. Éléments Chimiques de la Vie

• Similitude qualitatif : Vivant et non-vivant ont les mêmes éléments (tableau de Mendeleïev).

• Différence quantitatif : Abondance relative différente.

• Environ 25 éléments chimiques sont nécessaires à la vie.

• Oligoéléments : Présents en traces, mais indispensables (ex: Iode pour thyroïde, Fer pour hémoglobine).

Éléments majeurs (96,1%)	Oxygène (O), Carbone (C), Hydrogène (H), Azote (N)
Éléments mineurs	Calcium (Ca), Phosphore (P), Potassium (K), Soufre (S), Sodium (Na), Chlore (Cl), Magnésium (Mg), Iode (I), Fer (Fe)
Oligoéléments (< 0,01%)	Chrome (Cr), Cobalt (Co), Cuivre (Cu), Fluor (F), Manganèse (Mn), Molybdène (Mo), Sélénium (Se), Silicium (Si), Étain (Sn), Vanadium (V), Zinc (Zn)

2.2.2. Composés Inorganiques et Organiques

• Biochimie : Étude de la composition chimique et des réactions chez les êtres vivants.

• Modes de réactions chimiques :

  • Anabolisme (synthèse) : Molécules complexes à partir de simples, consomme énergie (+ΔG).

  • Catabolisme (dégradation) : Structures complexes en substances simples, produit énergie (ATP).

  • Échange/Substitution : Synthèse et dégradation simultanées (ex: ATP + Glucose).

2. Composés Inorganiques

2.1. Eau

• Composé le plus abondant et important (60 à 80% des organismes).

• Poids hydrique : 70% chez l'adulte (variable avec l'âge/sexe).

• Compartiments hydriques : Intracellulaire et extracellulaire (interstitiel, plasma).

• Rôles : Solvant universel, régulation thermique, participe aux réactions, protection.

• Équilibre hydrique : Apports = pertes (boissons, aliments vs sueur, urine, excréments, air expiré). Perte de 15% d'eau proche de la mort.

2.2. Sels Minéraux

• Composés ioniques, restes après calcination (cendres).

• Deux formes : peu soluble (structures rigides: Ca₃(PO₄)₂) et soluble/ionique (liquides corporels: Na⁺, K⁺, Cl⁻).

• Rôles : Balance ionique, propriétés électriques des membranes, cofacteurs enzymatiques, pigments.

3. Molécules ou Biomolécules Organiques

Formées de squelettes carbonés (C, H, O, N, P, S). Quatre familles principales.

3.1. Glucides (sucres)

• Source d'énergie facilement utilisable.

• Composition : C, H, O (ratio H/O de 2:1), formule .

• Rôles : Énergétique, métabolique, structural, fonctionnel.

• Classification :

  • Oses (monosaccharides) : Unité de base (ex: glucose, fructose, galactose). Cyclisation (formes α et β anomères).

  • Osides :

    • Diholosides (disaccharides) : Deux monosaccharides liés (ex: lactose, saccharose, maltose, cellobiose).

    • Oligosaccharides (3-10 monosaccharides) : Reconnaissance cellulaire (immunologie).

    • Polyholosides (polysaccharides) (plus de 10 monosaccharides) : Grandes molécules, non sucrées.

      • Homopolysaccharides : Un seul type d'ose (ex: glycogène, amidon, cellulose, chitine).

        • De réserve : Glycogène (animaux), Amidon (végétaux: amylose linéaire, amylopectine ramifiée).

        • De structure : Cellulose (paroi végétale), Chitine (arthropodes, mycètes).

      • Hétéropolysaccharides (hétérosides) : Glucides + non-glucides

(ex: glycolipides, glycoprotéines - antigènes des groupes sanguins).

• Rôles des glucides : Énergétique (4 kcal/g), structural (ADN, glycoprotéines), fonctionnel.

• Sources alimentaires : Végétales (fruits, céréales, tubercules), animales (lactose, glycogène).

3.2. Lipides

• Insolubles dans l'eau, solubles dans solvants organiques.

• Composition : C, H, O (faible proportion d'O), parfois P et N.

• Classification :

  • Acides gras (AG) : Chaînes aliphatiques (CH₃-(CH₂)n-COOH).

    • Saturés : Pas de doubles liaisons.

    • Insaturés : Une ou plusieurs doubles liaisons (mono-, poly-insaturés).

    • Essentiels : Linoléique (ω6), Linolénique (ω3).

  • Lipides simples :

    • Glycérides (triglycérides) : Esters de glycérol et 3 acides gras. Graisses (solides, saturés), huiles (liquides, insaturés). Réserve d'énergie (9 kcal/g), isolant, protection.

    • Stérides (stéroïdes) : Structure aplatie à 4 anneaux hydrocarbonés (ex: cholestérol – précurseur d'hormones, vitamines, acides biliaires).

    • Eicosanoïdes : Dérivés d'acide arachidonique (prostaglandines, leucotriènes - coagulation, inflammation).

  • Lipides complexes :

    • Glycérophospholipides (phospholipides) : Glycérol + 2 AG + groupement phosphate. Amphipathiques (double pôle hydro/lipophile). Constituants des membranes cellulaires.

    • Sphingolipides : Base sphingosine au lieu de glycérol (ex: sphingomyéline - système nerveux). Déterminants des groupes sanguins.

• Transport des lipides : En lipoprotéines (combinaisons lipides + protéines) dans le sang.

  • HDL ("bon cholestérol") : Tissus → Foie.

  • LDL ("mauvais cholestérol") : Foie → Cellules (peut provoquer athérosclérose).

  • VLDL : Triglycérides/cholestérol du foie → Tissus adipeux.

  • Chylomicrons : Triglycérides alimentaires → Lymph/Sang.

• Fonctions : Structural (membranes), réserve d'énergie (9 kcal/g), précurseur, nutritionnel, mécanique, thermique.

• Sources alimentaires : Animaux (viande, produits laitiers, œufs), végétaux (graines, noix, huiles).

3.3. Protéines

• 10 à 30% de la masse cellulaire, jusqu'à 80% du poids sec.

• Composition : C, O, H, N, parfois S.

• Polymères d'acides aminés, liés par liaisons peptidiques.

• Classification :

  • Acides aminés (AA) : Monomères des protéines, 20 AA communs. Formule : NH₂-CHR-COOH (R = radical). AA essentiels doivent être apportés par l'alimentation.

  • Peptides : Courtes chaînes d'AA.

    • Oligopeptides : n < 10 AA.

    • Polypeptides : 10 ≤ n ≤ 80 AA.

  • Protéines : Longues chaînes d'AA (n > 80 AA). Séquence unique d'AA.

• Niveaux d'organisation structurale :

  1. Primaire : Séquence linéaire des AA.

  2. Secondaire : Repliement local (α-hélice, feuillet β) stabilisé par liaisons hydrogène.

  3. Tertiaire : Repliement tridimensionnel (globulaire/fibreuse) par interactions entre radicaux (ponts disulfures, liaisons H, ioniques, hydrophobes).

  4. Quaternaire : Assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former un complexe fonctionnel (ex: hémoglobine).

• Types de protéines :

  • Holoprotéines : Uniquement acides aminés.

  • Hétéroprotéines : Partie protéique + groupement non peptidique.

• Formes des protéines :

  • Fibreuses : Longues, filiformes, insolubles, stables (ex: collagène, kératine, élastine, actine, myosine). Protéines structurales.

  • Globulaires : Compactes, sphériques, solubles, actives (ex: anticorps, hormones peptidiques, enzymes). Protéines fonctionnelles.

• Dénaturation : Perte de la structure tridimensionnelle due à chaleur, pH, sels. Entraîne inactivation. Peut être réversible ou irréversible.

• Enzymes : Protéines catalytiques. Diminuent l'énergie d'activation des réactions.

  • Site actif : Zone de liaison au substrat.

  • Cofacteurs : Molécule/ion non-protéique (coenzymes = vitamines).

  • Inhibiteurs : Bloquent l'activité (compétitifs/non-compétitifs).

  • Régulateurs : Stimulent/diminuent l'activité (site allostérique).

  • Classification : Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases.

• Fonctions : Structurales, catalytiques (enzymes), transport (hémoglobine), régulation (hormones), défense (anticorps), mouvement (actine, myosine). Apport énergétique secondaire (4 kcal/g).

• Sources alimentaires : Animaux (viande, œufs, poissons, lait - protéines complètes), végétaux (légumineuses, céréales - protéines incomplètes, sauf soja).

3.4. Acides Nucléiques

• Molécules complexes, polymères de nucléotides.

• Localisation : Noyau, cytoplasme, organites (mitochondries, chloroplastes).

• Composition : C, O, H, N, P.

• Rôles : Stockage/transfert d'information génétique, transformations d'énergie (ATP).

• Types :

  • ADN (Acide Désoxyribonucléique) : Matériel génétique principal.

  • ARN (Acide Ribonucléique) : Rôles variés (messager, ribosomal, de transfert).

• Constituants :

  • Acide phosphorique (H₃PO₄).

  • Sucre : Désoxyribose (ADN), Ribose (ARN).

  • Bases azotées :

    • Purines : Adénine (A), Guanine (G).

    • Pyrimidines : Cytosine (C), Thymine (T) (ADN), Uracile (U) (ARN).

Formation des acides nucléiques

• Nucléosides : Base azotée + pentose.

• Nucléotides : Nucléoside + 1-3 groupements phosphate (ex: ATP).

• Polymérisation : Nucléotides liés par liaisons phosphodiester 3'-5'.

Structure de l'ADN

• Double brin (bicaténaire), hélicoïdale.

• Antiparallèle : Brins 5'→3' et 3'→5'.

• Complémentaire : A=T, G≡C (Règle de Chargaff).

• Hydrogène : 2 liaisons (A-T), 3 liaisons (G-C).

• Squelette sucre-phosphate, bases à l'intérieur.

• Linéaire chez eucaryotes (chromosomes, télomères), circulaire chez procaryotes (bactéries, plasmides, mitochondries, chloroplastes, certains virus).

• Rôles : Réplication (information génétique), fourniture d'instructions pour protéines.

Structure de l'ARN

• Simple brin (monocaténaire), peut se replier.

• Uracile (U) remplace la thymine (T).

• Types fonctionnels :

  • ARNm (messager) : Copie du gène pour synthèse protéique.

  • ARNr (ribosomique) : Constituant des ribosomes.

  • ARNt (de transfert) : Transporte les AA aux ribosomes (anticodon).

  • Petits ARN nucléolaires (snRNA, snoRNA, scaRNA) : Maturation des ARN.

  • MicroARN (miRNA) : Régulation de l'expression génique (blocage traduction).

  • Silencing RNA (siRNA) : Dégradation des ARNm cibles.

ATP (Adénosine Triphosphate)

• Principal transporteur d'énergie dans la cellule.

• Nucléotide d'adénine + 3 phosphates.

• Hydrolyse (ATP → ADP + Pi) libère énergie pour le travail cellulaire (mouvement, transport, anabolisme).

5. Aliments

• Nutriment : Substance pour croissance, fonctionnement, réparation cellulaire.

• Six groupes :

  • Majeurs : Glucides, Lipides, Protéines (énergie ~60% eau).

  • Mineurs : Vitamines, Minéraux.

• Aliments énergétiques : Glucides (4 kcal/g), Lipides (9 kcal/g).

• Aliments plastiques : Protéines (4 kcal/g).

• Besoins quotidiens : Exemple adulte : 56g protides, 300g glucides, 50g lipides, 2500g eau, 20g sels minéraux, vitamines.

• Carences : Peuvent désorganiser le métabolisme (ex: Iode → goitre, Sélénium → cancers).

6. Métabolisme Basal (MB)

• Énergie dépensée au repos (jeûne, 20°C, détendu).

• Environ 1600 Kcal/24h pour un homme adulte.

• Comprend : Respiration cellulaire, travail musculaire, sécrétions, maintien température.

• Dépense de fonctionnement : 800 Kcal (digestion, thermorégulation, travail musculaire).

• Dépense moyenne totale : 2400 Kcal/24h.

Chapitre 3 : Organisation Cellulaire et Structures Infracellulaires

3.1. Introduction

La cellule est l'unité structurale et fonctionnelle de tout être vivant.

• Théorie Cellulaire :

  1. La cellule est l'unité de vie.

  2. L'activité d'un organisme dépend de ses cellules.

  3. Tous les organismes sont composés de cellules (métabolisme et hérédité y ont lieu).

  4. Toute cellule provient d'une cellule préexistante (biogenèse).

• Taille des cellules : Généralement microscopiques (ex: 10 µm). Limitée par le rapport Surface/Volume.

3.2. Méthodes d'étude de la cellule

• Microscopie :

  • Photonique (optique) : Lumière, grossissement x1000, 0.1 µm. Pour cellules vivantes.

  • Électronique (MET, MEB) : Faisceau d'électrons, grossissement x800.000, 0.1 nm. Pour ultrastructure, cellules mortes.

• Techniques de laboratoire : Coloration, culture, purification (chromatographie, électrophorèse), manipulations génétiques.

3.3. Plans d'organisation cellulaire

3.1. Cellule Procaryote

• Noyau primitif, ADN circulaire non séparé du cytoplasme.

• Généralement unicellulaires (ex: Eubactéries, Archaebactéries).

• Reproduction par scissiparité.

• Éléments essentiels : Paroi bactérienne, membrane plasmique, cytoplasme, nucléoïde (ADN sans introns), ribosomes.

• Éléments facultatifs : Plasmide (ADN extrachromosomique), capsule, flagelle (mobilité), pilus, chromatophores (photosynthèse), vacuoles à gaz.

3.2. Cellule Eucaryote

• Noyau entouré d'une membrane, nombreux organites délimités par des membranes.

• Cytoplasme = cytosol + organites.

• Englobe : animaux, champignons, végétaux, protistes.

• Types de cellules :

  • Végétaux : Parenchymes, collenchyme, sclérenchyme, xylème, tubes criblés, cellules reproductrices.

  • Animaux : Grande diversité (250 types). Cellules souches, germinales, somatiques (musculaires, nerveuses, sanguines).

• Exemple : Cellules du sang

  • Tissu liquide (5-6L homme, 4-5L femme).

  • Plasma (55%) : Eau, électrolytes, protéines (albumine, fibrinogène, immunoglobulines), hormones, gaz.

  • Éléments figurés (cellules sanguines) :

    • Leucocytes (globules blancs) : Défense immunitaire.

    • Érythrocytes (globules rouges) : Transport , pas de noyau/mitochondries.

    • Plaquettes : Coagulation.

3.2.2. Constituants cellulaires

• Structures communes : Membrane cytoplasmique, cytoplasme, noyau.

• Végétaux ont en plus : Paroi squelettique, vacuole, chloroplastes.

1. Membranes Plasmiques ou Biologiques

• Limite la cellule, épaisseur 7-10 nm.

• Modèle de la mosaïque fluide (Singer et Nicholson) : Bicouche lipidique + protéines dispersées.

• Composition

biochimique : 40% lipides (phospholipides), 60% protéines, glucides.

• Lipides membranaires : Phospholipides, cholestérol, glycolipides. Imperméables aux molécules polaires.

• Protéines membranaires : Intégrales/périphériques. Rôles structuraux, enzymatiques, transport, récepteurs, adhésion.

• Glucides membranaires (Glycocalyx) : Sur surface extracellulaire (glycolipides, glycoprotéines). Reconnaissance cellulaire, renforcement, adhésion.

• Rôles physiologiques : Compartimentation, protection, régulation des échanges, reconnaissance des messages, adhésion intercellulaire.

1.6. Transports Transmembranaires

• Passif : Sans énergie, selon le gradient de concentration.

  • Diffusion simple : Petites molécules liposolubles (O₂, CO₂).

  • Diffusion facilitée : Via protéines porteuses ou canaux (glucose, AA, ions).

  • Osmose : Diffusion de l'eau à travers membrane semi-perméable (important pour équilibre hydrique, tonicité, ex: solutions isotoniques, hypertoniques, hypotoniques).

• Actif : Avec consommation d'énergie (ATP), contre le gradient de concentration.

  • Transport actif primaire : Directement par hydrolyse d'ATP (pompes).

  • Transport actif secondaire (cotransport) : Énergie stockée dans gradients ioniques (symport, antiport).

  • Transport vésiculaire : Pour grosses molécules (macromolécules, particules).

    • Endocytose : Ingère des substances par vésicules.

      • Phagocytose : Ingestion de solides (macrophages).

      • Pinocytose : Ingestion de liquides.

    • Exocytose : Libération de contenu vers l'extérieur (neurotransmetteurs, hormones).

2. Cytoplasme

• Structure : Cytosol (hyaloplasme), organites, inclusions.

• Composition cytosol : Eau, glycogène, lipides, protéines, AA, sels, ARN, cristaux.

• Activités métabolique cytosol :

  • Glycolyse : Dégradation du glucose en pyruvate, produit 2 ATP nets.

  • Fermentation : Anaérobie, continuation de la glycolyse (alcoolique, lactique).

  • Voie des pentoses-phosphates : Dégradation du glucose, produit NADPH et pentoses.

  • Synthèse de glycogène.

  • Activation des acides aminés.

2.5. Organites Cytoplasmiques

• Spécialisés, fonctions précises. La plupart délimités par membrane.

• Système endomembranaire : Réseau interactif.

1. Mitochondrie

• Centrale énergétique de la cellule. Présente dans toutes les cellules eucaryotes.

• Structure : Deux membranes (externe lisse, interne repliée en crêtes), espace intermembranaire, matrice mitochondriale.

• Génome mitochondrial : ADN circulaire, semi-autonome, hérédité cytoplasmique maternelle.

• Rôle : Respiration cellulaire aérobie (production d'ATP).

  1. Glycolyse (cytosol).

  2. Décarboxylation oxydative.

  3. Cycle de Krebs (matrice).

  4. Chaîne de transport des électrons / Phosphorylation oxydative (membrane interne).

• Rendement théorique : 36 ATP par glucose. Rendement réel : 32 ATP par glucose.

2. Ribosomes

• Siège de la synthèse des protéines.

• Structure : Deux sous-unités (petite, grosse) composées d'ARNr et protéines.

• Libres (synthèse protéines cytosoliques) ou liés (synthèse protéines à exporter/membranaires).

• Diffèrent entre eucaryotes/procaryotes (cible d'antibiotiques).

3. Réticulum Endoplasmique (RE)

• Réseau de cavités/sacs, s'étend dans le cytoplasme.

• RE Lisse (REL) : Synthèse lipides, métabolisme glucides, détoxication.

• RE Rugueux (RER) : Relié aux ribosomes, synthèse protéines.

4. Appareil de Golgi

• Empilement de saccules (dictyosomes).

• Rôle : Emballage produits de sécrétion (glycoprotéines), trafic membranaire, production membrane de réparation (végétaux: paroi).

5. Lysosomes

• Vésicules contenant des hydrolases acides (enzymes digestives).

• Fonctions : Digestion de substrats exogènes/endogènes, défense, nutrition, nettoyage (autophagie).

• Maladies lysosomales : Accumulation de substrats non dégradés.

6. Peroxysomes

• Vésicules contenant oxydases et catalases.

• Fonctions : Détoxication (foie, reins), transformation radicaux libres et toxiques en puis eau.

7. Protéasome

• Structures riches en protéases.

• Destruction permanente de protéines (normales excédentaires, mal repliées).

3. Noyau

• Organite de grande taille, sphérique. Contient le matériel génétique.

• Structure :

  • Enveloppe nucléaire : Deux membranes avec pores nucléaires.

  • Nucléole : Corps dense, synthèse des sous-unités ribosomiques.

  • Chromatine : ADN + histones. Se condense en chromosomes pendant la division.

• Chromosome :

  • Module d'ADN + protéines. Porte l'information génétique.

  • Centromère, télomères, bras courts (p), bras longs (q).

  • Types selon position du centromère : métacentrique, submétacentrique, acrocentrique, télocentrique.

  • Caryotype : Nombre et forme des chromosomes caractéristiques d'une espèce (ex: 46 chez l'homme).

• Divisions cellulaires :

  • Mitose : Division équationnelle (cellules somatiques), cellules

filles identiques à la mère (même nombre chromosomes).

• Méiose : Division réductionnelle (cellules germinales → gamètes), cellules filles avec moitié des chromosomes, génétiquement différentes.

I. Particularité de la cellule animale

• Centrosomes et centrioles :

  • Centrosome = matrice granulaire + paire de centrioles.

  • Rôle : Production microtubules, fuseau mitotique (division cellulaire), formation cils/flagelles.

II. Particularités de la cellule végétale

• Paroi cellulaire (pectocellulosique) :

  • Structure externe rigide.

  • Composition chimique variable : cellulose, pectines, protéines, chitine.

  • Structure : Lamelle moyenne (ciment intercellulaire), paroi primaire, paroi secondaire, couche tertiaire.

  • Communications intercellulaires : Plasmodesmes, ponctuations.

  • Fonctions : Mécanique (soutien), protection, physiologique.

• Vacuoles :

  • Organite délimité par tonoplaste, rempli d'eau et substances.

  • Rôles : Stockage (composés organiques, ions, pigments, enzymes), isolement substances nocives, croissance de la plante (pression de turgescence), formation grains d'aleurone.

• Plastes : Organites contenant de l'ADN.

  • Proplastes : Non différenciés, précurseurs.

  • Chloroplastes : Siège de la photosynthèse.

    • Structure : Deux membranes, stroma, thylacoïdes (contiennent chlorophylle et caroténoïdes).

    • Fonction : Conversion énergie lumineuse → chimique ().

      • Phase lumineuse : Oxydation eau, réduction , production ATP et NADPH.

      • Phase obscure (cycle de Calvin) : Réduction .

    • Comparaison Photosynthèse/Respiration :

      • Photosynthèse : végétaux verts, lumière, , , produit , gain de poids, production aliments.

      • Respiration : toute cellule, jour/nuit, aliments, , produit , , perte de poids, dégradation aliments.

    • Facteurs influençant : , eau, lumière (intensité, durée, longueur d'onde), température.

    • Sort des produits : Sucrose → amidon, cellulose, réserves.

  • Chromoplastes : Contiennent caroténoïdes (pigments jaunes/rouges dans fleurs, fruits). Pas de fonction métabolique.

  • Leucoplastes : Pas de pigments (rac

ines, tissus non photosynthétiques). Stockent amidon (amyloplastes), lipides (oléoplastes), protéines (protéinoplastes).

5. Cancer

• Transformation d'une cellule normale en cellule cancéreuse.
• Caractéristiques : Reproduction incontrôlée, invasion (métastases).
• Tumeurs bénignes : Cellules groupées, non invasives.
• Tumeurs malignes : Cellules invasives, forment métastases.
• Causes : Mutations génétiques (6 à 10), carcinogènes chimiques (ex: aflatoxines, benzopyrène), hormones, radiations (UV, radioactives), virus (ADN, ARN), tabac.
• Types : Carcinomes (épithéliales), sarcomes (conjonctif/musculaire), leucémies (hématopoïétiques).

Chapitre 4 : Notions de Génétique Moléculaire

4.1. Généralités sur la génétique

• Génétique : Science de l'hérédité et de la variation héréditaire (BATESON, 1905).
• Hérédité : Processus de transmission des caractères (ADN).
• Caractère : Aspect biologique (couleur, groupe sanguin).
• Morgan (1910) : Chromosomes = support matériel génétique.
• Avery et al. (1944) : ADN = matériel génétique.

4.2. Applications de la génétique

• Agriculture : Plantes transgéniques (OGM) pour améliorer cultures (ex: riz doré, tomates mûrissantes lentes).
• Médecine :
  • Diagnostic prénatal (amniocentèse).
  • Thérapie génique.
  • Production de médicaments (ex: insuline humaine par bactéries/levures transgéniques).
• Criminologie : Identification criminels (empreintes génétiques), confirmation paternité.
• Séquençage des génomes : Compréhension complète des génomes (ex: *Human Genome Project*).

4.2. Matériel génétique : les acides nucléiques

• ADN = Support de l'information génétique (sauf certains virus à ARN).
• Fonctions ADN : Réplication (transmission fidèle), instructions pour synthèse protéines.
• ADN : Longue molécule linéaire double brin, polymère de nucléotides. Noyau.
• ARN : Polymère de nucléotides, simple brin. Cytoplasme.
• Sens de lecture : Toujours 5' → 3'.

4.3. Structure et fonction du gène

• Gène : Séquence d'ADN qui détermine un caractère, nécessaire à la synthèse d'un produit (ARN ou polypeptide).
• Organisation gène eucaryote : Exons (codants) et Introns (non-codants). (Procaryotes: régions toutes codantes).
• Dogme central de la Biologie Moléculaire : ADN → ARN → Protéines.
  • Réplication : ADN → ADN.
  • Transcription : ADN → ARN.
  • Traduction : ARN → Protéines.
• Classes d'ARN : ARNm, ARNr, ARNt (communs). ARNpm, ARNpno, miARN, siARN (eucaryotes).

4.4. Réplication de l'ADN génomique

• Synthèse de deux molécules d'ADN identiques à partir d'une.
• Semi-conservative : Chaque nouvelle molécule a un brin parental et un brin néosynthétisé.
• Débute à une origine de réplication, forme une fourche de réplication.
• Polymérisation unidirectionnelle 5'→3'.
• Brin directeur/avancé (continu), brin retardé/tardif (discontinu, fragments d'Okazaki).
• Enzymes clés : Hélicases (déroulent), Primase (amorce), ADN polymérases (synthèse), ADN ligase (lie fragments).
• Correction d'épreuve et réparation : ADN polymérases corrigent erreurs. Enzymes de réparation (ex: excision-resynthèse) réparent dommages (UV, radiations).

4.6. Transcription de l'ADN

• ADN → ARNm (copie d'une séquence d'ADN en ARN).
• ARN polymérases : I (ARNr), II (pré-ARNm), III (ARNt).
• Commence au promoteur sur l'ADN.
• Caractéristiques :
  • Synthèse 5'→3', antiparallèle au brin matrice.
  • Brin sens (codant) = séquence ARN (avec T→U). Brin matrice (anti-sens) = copié.
• Eucaryotes : Transcription dans le noyau, traduction dans le cytoplasme.
  • Pré-ARNm (contient exons et introns).
  • Maturation (excision-épissage) : Élimination des introns, jonction des exons pour former ARNm mature.

4.7. La traduction de l'ARNm

• ARNm → Protéine (conversion séquence nucléotidique en séquence AA).
• Lieu : Ribosomes, dans le cytoplasme.
• Code génétique :
  • Codon : Séquence de 3 nucléotides sur l'ARNm.
  • 64 codons pour 20 AA, donc dégénérescence/redondance (un AA peut être codé par plusieurs codons).
  • AUG = codon d'initiation (Méthionine).
  • UAA, UAG, UGA = codons stop (terminaison).
  • Code universel (sauf quelques exceptions pour ADN mitochondrial).
• Mécanisme :
  • Ribosomes : Site A (aminoacyle), P (peptidyle), E (exit).
  • ARNt : Transporte AA, possède anticodon (complémentaire au codon de l'ARNm).
  • Étapes : Initiation (AUG, fixation ARNt-Met), Élongation (fixation AA-ARNt au site A, formation liaison peptidique, translocation), Terminaison (codon stop, libération protéine).

4.8. Mutation

• Modification soudaine du matériel génétique.
• Altère chaîne d'ADN → altère séquence AA de protéine → répercussions sur structure/fonction protéine.
• Peut être spontanée ou induite (mutagènes).
• Types selon modification chromosomique : Déficience, délétion, formation d'anneau, inversion, translocation.
• Types selon changement moléculaire :
  • Sans changement cadre de lecture :
    • Silencieuses : codon → même AA.
    • Conservatrices : codon → AA du même groupe chimique.
    • Faux sens : codon → AA chimiquement différent (protéine anormale).
  • Avec changement cadre de lecture : Insertion ou délétion de bases → décalage dans la lecture des triplets (graves).
  • Codon stop : Mutation en codon stop (tronque protéine) ou en AA (protéine plus longue).
  • Transition : Purine → Purine, Pyrimidine → Pyrimidine.
  • Transversion : Purine → Pyrimidine, ou inversement.
• Perturbations génétiques du métabolisme : Mutions peuvent entraîner anomalies héréditaires (ex: blocus du métabolisme de la phénylalanine).