Introduction to Biochemistry: Core Concepts and Molecular Structures

Introduction à la Biochimie et aux Biomolécules

La biochimie est le langage chimique de la biologie, essentielle pour comprendre le fonctionnement du corps au niveau moléculaire. Elle répond à des questions fondamentales sur la digestion, l'énergie métabolique et l'immunité, et a évolué à partir de la chimie organique, d'abord appelée "chimie physiologique".

Le terme "Biochimie" a été inventé par Neuberg en 1903 (du grec bios = vie et chymos = jus). L'un des premiers traités a été publié par Justus von Liebig en 1842, introduisant le concept de métabolisme.

Grâce à la technologie de l'ADN recombinant, la thérapie génique pour les maladies génétiques est désormais possible. Les avancées en génomique, telles que l'ARN interférence et la création d'animaux transgéniques, ouvrent de nouvelles voies pour le traitement de maladies comme le cancer et le SIDA, laissant espérer une "médecine sur mesure" à l'avenir.

Composition du Corps Humain

• Plus de 99% du corps humain est composé de 6 éléments : oxygène, carbone, hydrogène, azote, calcium et phosphore.
• Le corps humain est composé à 60% d'eau, 15% de protéines, 15% de lipides, 2% de glucides et 8% de minéraux.
• Les structures moléculaires sont construites à partir de 30 précurseurs (l'alphabet de la biochimie): 20 acides aminés, 2 purines, 3 pyrimidines, sucres (glucose, ribose), palmitate, glycérol et choline.

Hiérarchie des Biomolécules

1. Les biomolécules sont liées par des liaisons covalentes pour former des macromolécules (ex: glucose au glycogène, acides aminés aux protéines). Les principales sont les Protéines, Polysaccharides, Lipides et Acides nucléiques.
2. Les macromolécules s'associent par des forces non covalentes pour former des systèmes supramoléculaires (ex: ribosomes, lipoprotéines).
3. Ces complexes supramoléculaires s'assemblent en organites cellulaires.

• En procaryotes (bactéries), les macromolécules sont dans une matrice homogène.
• En eucaryotes (organismes supérieurs), le cytoplasme contient divers organites subcellulaires.

Métabolisme

Le métabolisme est la somme de tous les changements chimiques dans le corps, incluant la synthèse (anabolisme) et la dégradation (catabolisme).

1. Métabolisme Primaire (Digestion): Les glucides, graisses et protéines sont décomposés en petites unités (monosaccharides, acides aminés) dans le tractus gastro-intestinal.
2. Métabolisme Secondaire (Intermédiaire): Les petites molécules sont décomposées et oxydées en dioxyde de carbone, générant NADH ou $\mathrm{FADH}_2$.
3. Métabolisme Tertiaire: Ces équivalents réducteurs entrent dans la chaîne de transport d'électrons dans les mitochondries, où ils sont oxydés en eau, piégeant l'énergie sous forme d'ATP.

Liaisons Chimiques Fondamentales

1. Liaisons Covalentes: Partage d'électrons entre atomes.
2. Liaisons Ioniques (Électrostatiques): Attraction électrostatique entre groupes ionisés de charges opposées.
3. Liaisons Hydrogène: Partage d'un hydrogène entre deux donneurs d'électrons.
4. Interactions Hydrophobes: Tendance des groupes non polaires à s'associer en milieu aqueux.
5. Forces de Van Der Waals: Forces d'attraction très faibles dues aux dipôles oscillants.

Propriétés de l'Eau

L'eau constitue 70 à 80% du poids de la plupart des cellules et est le moyen privilégié pour toutes les réactions cellulaires. Sa structure en réseau de liaisons hydrogène est essentielle.

• L'eau est une molécule polaire. Les molécules qui peuvent former des liaisons hydrogène avec l'eau sont dites "hydrophiles".
• Capacité de liaison hydrogène immense avec d'autres molécules et des molécules d'eau adjacentes, contribuant à la cohésion.
• Favorise les interactions hydrophobes et facilite le métabolisme des substances insolubles.

Introduction à la Thermodynamique et à la Bioénergétique

La bioénergétique est l'étude des changements énergétiques accompagnant les réactions biochimiques.

1. Première Loi de la Thermodynamique (Conservation de l'Énergie): L'énergie totale d'un système et de son environnement reste constante ($\Delta E = Q - W$).
2. Deuxième Loi de la Thermodynamique: L'entropie totale d'un système doit augmenter pour qu'un processus se produise spontanément. L'entropie (S) est une mesure du désordre.
3. Concept de l'Énergie Libre de Gibbs: Combine les deux lois ($\Delta G = \Delta H - T\Delta S$). $\Delta G$ est la portion de l'énergie totale disponible pour un travail utile.
   • Si $\Delta G$ est négative: Réaction exergonique (spontanée, irréversible si grande magnitude).
   • Si $\Delta G$ est zéro: Système à l'équilibre.
   • Si $\Delta G$ est positive: Réaction endergonique (nécessite un apport d'énergie).
4. Changement d'Énergie Libre Standard ($\Delta G^0$): Mesuré dans des conditions standard (pH 7, concentration 1 M).

Les réactions énergétiquement non favorables peuvent être rendues possibles en les couplant à des réactions favorables. Par exemple, la phosphorylation du glucose est couplée à l'hydrolyse de l'ATP. Les voies cataboliques sont généralement exergoniques, les voies anaboliques endergoniques.

L'Effet Donnan

Concerne la distribution d'ions diffusibles à travers une membrane en présence d'ions imperméables (comme les protéines).

• Les produits des électrolytes diffusibles sont égaux des deux côtés.
• La neutralité électrique de chaque compartiment est maintenue.
• Le nombre total d'ions d'un type donné est le même avant et après l'équilibre.
• S'il y a un anion non diffusible d'un côté de la membrane, les cations diffusibles seront plus nombreux et les anions diffusibles moins nombreux de ce côté.
• Conséquences cliniques:
  • Gradient osmotique net dans le plasma plus élevé.
  • pH plus bas dans les cellules que dans les fluides environnants (ex: globules rouges).
  • Décalage du chlorure dans les érythrocytes et concentration plus élevée de chlorure dans le LCR.

Acides Aminés et Protéines

Acides Aminés

Les protéines sont des polymères d'acides aminés. Bien qu'il existe environ 300 acides aminés dans la nature, seulement 20 sont présents dans le corps humain. La plupart sont des alpha-acides aminés (sauf la proline).

Classification des Acides Aminés

Classés selon la structure, la chaîne latérale, le métabolisme, les besoins nutritionnels.

Classification	Exemples	Caractéristiques Clés
Monoamino mono-carboxyliques	Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Sérine, Thréonine, Cystéine, Méthionine, Asparagine, Glutamine	Simples, à chaîne ramifiée, hydroxylés, soufrés, amides
Monoamino dicarboxyliques	Acide Aspartique, Acide Glutamique	Acides, charge négative sur la chaîne R
Di-basiques mono-carboxyliques	Lysine, Arginine	Bases, charge positive sur la chaîne R
Aromatiques	Phénylalanine, Tyrosine	Présence de cycles aromatiques
Hétérocycliques	Tryptophane, Histidine	Présence d'hétérocycles
Imino-acide	Proline	Groupe amine secondaire

Acides Aminés Dérivés

• Dans les protéines: Hydroxyproline, Hydroxylysine (composants du collagène), gamma-carboxylation de l'acide glutamique (coagulation).
• Non protéiques (libres): Ornithine, Citrulline, Homocystéine (métabolisme des AA). Thyroxine (dérivée de la tyrosine).
• Non alpha-aminés: GABA (neurotransmetteur, dérivé de l'acide glutamique), Bêta-alanine (constituant de la vitamine et Co-A).

Classification selon la polarité de la chaîne latérale

• Non polaires (hydrophobes/lipophiles): Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Proline, Phénylalanine, Tryptophane.
• Polaires non chargés (hydrophiles): Glycine, Sérine, Thréonine, Cystéine, Tyrosine, Glutamine, Asparagine.
• Polaires chargés (hydrophiles):
  • Acides (charge -): Acide Aspartique, Acide Glutamique.
  • Basiques (charge +): Lysine, Arginine, Histidine.

Classification selon le métabolisme

• Pur Ketogéniques: Leucine (transformée en corps cétoniques).
• Kétogéniques et Glucogéniques: Lysine, Isoleucine, Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane.
• Pur Glucogéniques: Les 14 autres acides aminés.

Classification Nutritionnelle

• Essentiels (indispensables): Isoleucine, Leucine, Thréonine, Lysine, Méthionine, Phénylalanine, Tryptophane, Valine (non synthétisables par l'homme).
• Partiellement essentiels (semi-essentiels): Histidine, Arginine (nécessaires pour les enfants en croissance, pas pour les adultes).
• Non essentiels (dispensables): Les 10 autres (synthétisables par le corps).

Propriétés Physiques et Chimiques des Acides Aminés

• Goût: Glycine, alanine, valine, sérine, tryptophane, histidine, proline (sucrés); Leucine (insipide); Isoleucine, Arginine (amers). Le glutamate de sodium est un agent aromatisant. L'aspartame est un édulcorant artificiel (acide aspartique + phénylalanine).
• Solubilité: Solubles dans l'eau et l'alcool (solvants polaires), insolubles dans les solvants non polaires. Points de fusion > 200°C.
• Zwitterions et Point Isoélectrique (pI): Les acides aminés sont des ampholytes (zwitterions) en solution. Le pI est le pH où la molécule n'a pas de charge nette. À ce point, ils sont immobiles dans un champ électrique, et la solubilité et le pouvoir tampon sont minimaux.
• Activité Optique: Due à la présence d'un carbone asymétrique (4 groupes différents). La glycine est l'exception. Les formes D et L sont des images miroir; les L-aminoacides sont les formes naturelles. L'isoleucine et la thréonine ont 2 centres optiques.

Réactions des Acides Aminés

1. Décarboxylation: Formation d'amines correspondantes (ex: glutamine $\rightarrow$ GABA, tyrosine $\rightarrow$ dopamine, histidine $\rightarrow$ histamine).
2. Formation d'Amides: Le groupe -COOH des acides aminés dicarboxyliques peut se combiner avec l'ammoniac.
3. Transamination: Transfert d'un groupe alpha-amino à un alpha-cétoacide. Important pour l'interconversion des AA et la synthèse des AA non essentiels.
4. Désamination Oxydative: Retrait du groupe alpha-amino pour former un cétoacide et de l'ammoniac (l'acide glutamique est le plus courant).
5. Formation de Composés Carbamiques: $\mathrm{CO_2}$ s'ajoute au groupe alpha-amino (mécanisme de transport du $\mathrm{CO_2}$ par l'hémoglobine).

Réactions des Chaînes Latérales:

6. Transméthylation: Transfert du groupe méthyle de la Méthionine.
7. Formation d'Esters: Les AA hydroxylés (sérine, thréonine) forment des esters avec l'acide phosphorique (phosphoprotéines) ou des liaisons O-glycosidiques (glycoprotéines).
8. Réaction du groupe Amide: Les groupes amides de la Glutamine et de l'Asparagine forment des liaisons N-glycosidiques (glycoprotéines).
9. Réactions du groupe SH: La Cystéine forme des ponts disulfure (S-S) avec une autre cystéine (stabilité des protéines).

Applications cliniques des dérivés d'Acides Aminés

• GABA et dopamine: neurotransmetteurs.
• Histamine: médiateur des réactions allergiques.
• Thyroxine: hormone thyroïdienne.
• Dérivés de la sérine (cyclosérine, azasérine): médicaments antituberculeux/anticancéreux.
• Résidus d'Histidine: activité tampon des protéines.
• Ornithine et Citrulline: essentiels pour la synthèse de l'urée.

Protéines: Structure et Fonction

Le mot protéine vient du grec "proteios" (primaire), soulignant leur importance capitale. Elles représentent les 3/4 du poids corporel sec et sont essentielles à toutes les fonctions structurelles et métaboliques. Une anomalie structurale peut entraîner des maladies moléculaires.

• Composants majeurs: Carbone, Hydrogène, Oxygène, Azote.
• Composants mineurs: Soufre, Phosphore.
• Azote est caractéristique des protéines (16% en poids en moyenne).
• Constituées de nombreux acides aminés liés par des liaisons peptidiques (CO-NH).
• Un oligopeptide (quelques AA), un polypeptide (10-50 AA), une protéine (>50 AA).
• La variété des protéines est immense, même avec seulement 20 AA, grâce à l'ordre de leur séquence.

Niveaux de Structure des Protéines

1. Structure Primaire: Séquence linéaire unique d'acides aminés, déterminée par les gènes. Maintenue par les liaisons peptidiques covalentes.
2. Structure Secondaire: Relations configurationnelles entre résidus proches (3-4 AA). Stabilisée par des liaisons hydrogène, électrostatiques, hydrophobes et de van der Waals.
   • Alpha-hélice: Conformation la plus courante et stable (ex: hémoglobine, myoglobine). Structure spirale, chaînes latérales vers l'extérieur. Stabilisée par des liaisons H (NH et C=O). 3,6 résidus par tour. Généralement droite. La proline et l'hydroxyproline empêchent la formation d'alpha-hélices.
   • Feuillet bêta plissé: Chaînes polypeptidiques presque entièrement étendues. Stabilisé par des liaisons H entre segments adjacents. Peut être parallèle ou antiparallèle (ex: fibroïne de soie).
   • Coudes bêta: Repliement abrupt en U, stabilisé par des ponts disulfure intrachaîne.
3. Structure Tertiaire: Structure tridimensionnelle globale de la protéine entière. Relations stériques entre AA éloignés dans la séquence mais proches spatialement. Maintenue par des interactions non covalentes, notamment hydrohobhes. Thermodynamiquement la plus stable. Un domaine est une unité fonctionnelle globulaire compacte.
4. Structure Quaternaire: Agrégation de plusieurs polypeptides pour former une protéine fonctionnelle. Maintenue par liaisons hydrogène, liaisons électrostatiques, liaisons hydrophobes et forces de van der Waals. La protéine perd sa fonction si les sous-unités se dissocient (ex: hémoglobine, créatine kinase, LDH).

Relation Structure-Fonction

La structure 3D est cruciale pour la fonction et dépend de la structure primaire. Toute modification peut altérer la fonction.

• Enzymes: La fixation au substrat dépend de la conformation du site actif.
• Protéines de transport: L'hémoglobine transporte l'oxygène (tétramère avec des unités hème).
• Protéines structurales: Le collagène (protéine la plus abondante) forme une triple hélice superhélicoïdale, stabilisée par la répulsion stérique de l'hydroxyproline et les liaisons H. La carence en vitamine C affaiblit le collagène.

Propriétés Générales des Protéines

• Propriétés Colloïdales: Dispersent la lumière, exercent une pression osmotique (cliniquement importante pour les protéines plasmatiques).
• Point Isoélectrique (pI): Les protéines ont aussi un pI, influencé par celui de leurs AA constitutifs.

Précipitation des Protéines

Utilisée pour la purification. La stabilité dépend de la charge et de l'hydratation.

• Salting Out: Ajout de sel pour réduire la solubilité.
• Précipitation Isoélectrique: Au pI, la charge nette est minimale, donc la solubilité est minimale.
• Précipitation par Solvants Organiques, Ions Métalliques Lourds, Réactifs Alcaloïdes.

Classification des Protéines

Différentes classifications existent pour introduire une idée générale.

1. Selon la Fonction: Catalytique (enzymes), structurales (collagène), contractiles (myosine), de transport (hémoglobine), régulatrices (hormones), génétiques (histones), protectrices (immunoglobulines).
2. Selon la Composition et la Solubilité:
   • Protéines Simples (seulement des AA):
     • Albumines: Solubles dans l'eau, coagulées par la chaleur (albumine sérique).
     • Globulines: Insolubles dans l'eau pure, solubles dans les solutions salines diluées (globulines sériques).
     • Protamines: Solubles dans l'eau, acides/bases diluées, non coagulées par la chaleur. Très basiques (riches en arginine, lysine), ex: insulinate de protamine.
     • Prolamines: Solubles dans l'alcool 70-80%, riches en proline (zéine du maïs).
     • Lectines: Haute affinité pour les groupes sucre.
     • Scléropotéines: Insolubles, forment des tissus de soutien (collagène, kératine).
   • Protéines Conjuguées (partie protéique + groupe prosthétique non protéique):
     • Glycoprotéines: Protéines + glucides (antigènes de groupe sanguin). Si >10% glucides, mucoprotéines ou protéoglycanes.
     • Lipoprotéines: Protéines + lipides (dans le sang, membranes cellulaires).
     • Nucléoprotéines: Protéines + acides nucléiques (histones).
     • Chromoprotéines: Groupe prosthétique coloré (hémoglobine, flavoprotéines).
     • Phosphoprotéines: Contiennent du phosphore (caséine du lait).
     • Métalloprotéines: Contiennent des ions métalliques (hémoglobine - fer, tyrosinase - cuivre).
   • Protéines Dérivées: Produits de dégradation des protéines natives (peptones, peptides, acides aminés).
3. Selon la Forme:
   • Protéines Globulaires: Sphériques/ovales, facilement solubles (albumines).
   • Protéines Fibreuses: Allongées, peu solubles, résistent à la digestion (collagène).
4. Selon la Valeur Nutritionnelle:
   • Riches (complètes): Contiennent tous les AA essentiels (caséine du lait).
   • Incomplètes: Manquent un AA essentiel (pulsations, céréales).
   • Pauvres: Manquent plusieurs AA essentiels (zéine du maïs).

Oligopeptides Biologiquement Actifs

Moins de 10 acides aminés.

• Des oligopeptides spécifiques, comme l'hormone de libération de la thyrotropine (TRH, un tripeptide), le glutathion (un tripeptide essentiel pour l'intégrité de la membrane érythrocytaire), l'ocytocine et la vasopressine (neuf acides aminés, ou nanopeptides, sécrétés par l'hypophyse postérieure), et l'angiotensine (impliquée dans l'hypertension), démontrent des fonctions biologiques cruciales.
• La gramicidine S (un antibiotique) est un nanopeptide circulaire contenant de la D-phénylalanine.

Glucides

Introduction aux Glucides

Les glucides sont la principale source d'énergie, particulièrement pour le cerveau et les globules rouges (4 kcal/g). Ils sont aussi une forme de stockage d'énergie et des composants structurels (membranes cellulaires, exosquelettes, parois cellulaires microbiennes).

• Formule moléculaire générale: $\mathrm{C_n(H_2O)_n}$.
• Définition: Polyhydroxyaldéhydes ou polyhydroxycétones (ou composés les produisant par hydrolyse).

Classification des Glucides

• Monosaccharides: Une seule unité de sucre, non hydrolysable (ex: glucose).
• Oligosaccharides:
  • Disaccharides: Deux monosaccharides (ex: $\mathrm{C_{12}H_{22}O_{11}}$).
  • Trisaccharides: Trois unités.
  • Jusqu'à 10 unités.
• Polysaccharides: Plus de 10 unités de sucre.
  • Homopolysaccharides: Un seul type de monosaccharide.
  • Hétéropolysaccharides: Différents types de monosaccharides.

Classés aussi par le groupe fonctionnel:

• Aldoses: Sucres avec un groupe aldéhyde.
• Cétoses: Sucres avec un groupe céto.

Et par le nombre d'atomes de carbone:

• Triose (C3), tétrose (C4), pentose (C5), hexose (C6), heptose (C7), etc.

Stéréoisomérie des Glucides

Les molécules ayant la même formule structurelle mais des configurations spatiales différentes sont des stéréoisomères. L'arrangement des groupes H et OH autour des carbones asymétriques est crucial. Le nombre de stéréoisomères est $2^n$ (n = nombre de carbones asymétriques).

• Carbone asymétrique: Quatre groupes différents attachés au même carbone.
• D- et L-Isomérie: Référence au glycéraldéhyde. Dans le glucose, le carbone C5 (pénultième) est le carbone de référence. Les formes D-sucre sont les sucres naturels que le corps peut métaboliser.
• Activité Optique: Les sucres en solution font une rotation plane de la lumière polarisée (dextrorotatoire (+) ou lévogyre (-)). La notation D/L n'est pas liée à la rotation optique. Ex: le D-glucose est dextrorotatoire, le D-fructose est lévogyre.

Monosaccharides importants (hexoses: $\mathrm{C_6H_{12}O_6}$):

• Glucose: Sucre prédominant dans le corps humain, source majeure d'énergie, présent dans le sang. Dexrtorotatoire (+).
• Galactose: Constituant du lactose et des glycoprotéines. Épimérisé en glucose dans le foie.
• Mannose: Constituant de nombreuses glycoprotéines.

Épimères: Sucres différents par la configuration d'un seul atome de carbone, autre que le carbone de référence. Ex: Glucose et mannose sont des épimères en C2. Le galactose est le 4ème épimère du glucose (en C4). Les galactoses et mannoses ne sont pas des épimères, mais des diastéréoisomères.

Mutarotation et Anomères

La mutarotation est le changement de rotation spécifique au fil du temps dans une solution de sucre. Le D-glucose a deux anomères, alpha et bêta, produits par la configuration spatiale du carbone anomérique (C1 dans les aldoses, C2 dans les cétoses).

• $\alpha$-D-glucose: rotation $+112^{\circ}$.
• $\beta$-D-glucose: rotation $+19^{\circ}$.
• À l'équilibre, un tiers est de type alpha et deux tiers de type bêta, pour une rotation de $+52,5^{\circ}$.

Le glucose existe principalement sous forme de cycle pyranose (Emil Fischer, P. Nobel 1902; Sir Walter Haworth, P. Nobel 1937).

Le Fructose est une cétose (groupe céto sur C2). Il a la même formule moléculaire que le glucose, mais une structure différente (isomères de groupe fonctionnel). Il est lévogyre et existe principalement sous forme de cycle furanose. Constituant majeur du miel.

Propriétés Chimiques des Sucres

Mutarotation, propriété réductrice, et formation d'osazones sont typiques des sucres.

Formation d'Endiols (Transformation de Lobry de Bruyn-Van Ekenstein)

En solution alcaline douce, les sucres avec un groupe aldéhyde/céto libre tautomérisent en énediols. Les énediols sont très réactifs, rendant les sucres de puissants agents réducteurs en milieu alcalin.

• Le réactif de Benedict est utilisé pour détecter le glucose dans l'urine. Tout sucre avec un groupe aldéhyde/céto libre réduit le réactif de Benedict (non spécifique au glucose).

Formation d'Osazones

Tous les sucres réducteurs forment des osazones avec un excès de phénylhydrazine à chaud. Chaque sucre a une forme de cristal caractéristique. Le glucose, le fructose et le mannose produisent les mêmes cristaux en forme d'aiguille, car leurs différences en C1 et C2 sont masquées.

Oxydation des Sucres

• Oxydation douce: Le groupe aldéhyde s'oxyde en groupe carboxyle $\rightarrow$ acides aldoniques (ex: glucose en acide gluconique).
• Oxydation ciblée: Si le groupe aldéhyde est protégé, le dernier carbone s'oxyde en $\to$-COOH $\rightarrow$ acides uroniques (ex: glucose en acide glucuronique).
• Oxydation forte: Les premier et dernier carbones s'oxydent $\rightarrow$ acides saccharitiques (ex: glucose en acide glucosaccharic).

Déshydratation des Monosaccharides

Avec l'acide sulfurique concentré, déshydratation avec formation de furfural (pentoses) ou hydroxyméthylfurfural (hexoses). Ces dérivés condensent avec des composés phénoliques pour donner des produits colorés. C'est la base du test de Molisch (test général pour les glucides).

Réduction des Monosaccharides

Les agents réducteurs transforment les sucres en alcools correspondants (ex: glucose en sorbitol, mannose en mannitol). Les cétoses peuvent former deux alcools.

• Sorbitol, mannitol, dulcitol sont utilisés à des fins d'identification bactérienne et cliniques (ex: mannitol pour réduire la tension intracrânienne).
• L'accumulation anormale de sorbitol et dulcitol peut provoquer des cataractes.

Glycosides

Condensation du groupe hémi-acétal (OH du carbone anomérique) d'un monosaccharide avec un alcool ou un phénol. La partie non glucidique est l'aglycone. Les glycosides ne réduisent pas le réactif de Benedict (le groupe sucre est masqué).

Estérification

Les groupes hydroxyles des sucres peuvent être estérifiés. Les phosphates de sucre sont très importants biologiquement (ex: glucose-6-phosphate, glucose-1-phosphate sont des intermédiaires clés).

Amino-sucres

Des groupes amino peuvent remplacer les groupes hydroxyles, généralement sur C2 des hexoses (ex: glucosamine, galactosamine, mannosamine). Les amino-sucres ne sont pas réducteurs et ne forment pas d'osazones. Ils sont importants pour l'acide hyaluronique, l'héparine, les glycoprotéines. Peuvent être N-acétylés (ex: N-Acétyl-glucosamine).

Désoxy-sucres

L'oxygène d'un groupe hydroxyle est enlevé (ex: L-fucose, désoxyribose). Ils ne sont pas réducteurs et ne forment pas d'osazones. Le désoxyribose est un composant important des acides nucléiques. Le test de Feulgen est spécifique des désoxy-2-sucres (et de l'ADN).

Pentoses

Sucres à 5 atomes de carbone.

• Ribose: Constituant de l'ARN, de l'ATP et du NAD.
• Désoxyribose: Dans l'ADN.
• Ribulose: Intermédiaire de la voie des pentoses phosphates.
• Arabinose, Xylose, Xylulose: Composants de glycoprotéines et intermédiaires métaboliques.

Disaccharides

Formés par la liaison glycosidique de deux monosaccharides.

1. Saccharose (Sucre de Canne): Composé de glucose et de fructose. Non réducteur (la liaison implique C1 du glucose et C2 du fructose, masquant les groupes réducteurs).
• Hydrolyse du saccharose ($\alpha$-1,2-glycosidique) donne un mélange de glucose et fructose, appelé sucre inverti (plus sucré, rotation optique inversée).
2. Lactose (Sucre du Lait): Disaccharide réducteur (glucose + galactose), liaison $\beta$-1,4-glycosidique.
• Forme des osazones en forme de "balle de badminton".
3. Maltose: Contient deux résidus de glucose, liaison $\alpha$-1,4-glycosidique. Disaccharide réducteur. Forme des osazones en forme de pétale.
4. Isomaltose: Deux unités de glucose en liaison $\alpha$-1,6. Disaccharide réducteur.

Polysaccharides

Produits polymérisés de nombreuses unités monosaccharidiques.

• Homoglycanes: un seul type de monosaccharide (ex: amidon, glycogène, cellulose).
• Hétéroglycanes: deux types ou plus de monosaccharides (ex: acide hyaluronique).

Homoglycanes Principaux

1. Amidon: Réserve glucidique du règne végétal. Composé d'amylose (chaîne longue, non ramifiée, liaisons $\alpha$-1,4-glycosidiques) et d'amylopectine (hautement ramifiée, liaisons $\alpha$-1,6 aux points de ramification).
   • Complexe bleu avec l'iode. Non réducteur.
   • L'hydrolyse produit des dextrines (amylodextrine, érythrodextrine, achrodextrine) puis du maltose.
   • Les amylases (salivaire, pancréatique) hydrolysent les liaisons $\alpha$-1,4. Les bêta-amylases végétales libèrent des unités de maltose.
2. Glycogène: Réserve glucidique chez les animaux (foie et muscles). Unités de glucose en liaisons $\alpha$-1,4 et points de ramification $\alpha$-1,6 (plus ramifié et compact que l'amylopectine).
3. Cellulose: Tissu de soutien des plantes. Unités de glucose liées par $\beta$-1,4-glycosidiques. Structure linéaire, non ramifiée. Non digestible par l'homme (absence d'enzyme cellobiase).
4. Inuline: Homoglycane de D-fructose avec liaisons $\beta$-1,2. Utilisée pour évaluer la clairance rénale et le DFG.
5. Dextranes: Homopolymères de glucose hautement ramifiés. Produits par des microorganismes. Utilisés comme expanseurs de volume plasmatique (choc hypovolémique).
6. Chitine: Dans les exosquelettes de crustacés et insectes. Composée d'unités de N-acétylglucosamine avec liaisons $\beta$-1,4.

Hétéroglycanes Principaux

1. Agar: Issu des algues. Contient du galactose, glucose. Utilisé comme milieu de culture bactérienne (non digéré par les bactéries) et pour l'immunodiffusion/électrophorèse.
2. Mucopolysaccharides (glycosaminoglycanes - GAG): Hétéropolysaccharides contenant des acides uroniques et des amino-sucres. Attirent l'eau, formant des solutions visqueuses. Forme des mucoprotéines avec des protéines.
   • Acide Hyaluronique: Tissus conjonctifs, fluide synovial (lubrifiant).
   • Héparine: Anticoagulant (active l'antithrombine III). Présente dans le foie, les poumons.