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Ce document décrit les structures secondaires des protéines, incluant les boucles et les coudes, ainsi qu'un exemple de pathologie liée à la structure, la maladie de Creutzfeldt-Jakob, due au mauvais repliement de la protéine prion.

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Question

Combien d'acides aminés composent généralement une boucle dans une structure secondaire protéique ?

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Réponse

10 à 20 acides aminés.

Question

Quels acides aminés sont fréquemment retrouvés dans les coudes ?

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Réponse

La proline et la glycine.

Question

Quel est le rôle principal des coudes (tours) dans la structure protéique ?

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Réponse

Changer la direction de la chaîne protéique et connecter deux brins β\beta antiparallèles.

Question

Quel changement structural des hélices α se produit dans la protéine prion en cas de maladie de Creutzfeldt-Jakob ?

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Réponse

Les régions d'hélices α\alpha sont remplacées par des feuillets β\beta.

Question

Qu'est-ce qui confère le caractère infectieux à la protéine prion pathologique dans la maladie de Creutzfeldt-Jakob ?

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Réponse

L'association des feuillets β\beta en agrégats.

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Teste ta compréhension

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La protéine prion pathologique devient infectieuse suite à la formation d'agrégats de feuillets β\beta qui s'associent entre eux.

Texte à trous

  • Les boucles protéiques sont essentiellement composées de résidus polaires.
  • Un coude protéique est une structure qui permet le changement de direction de la chaîne protéique.

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