Réticulum endoplasmique et synthèse protéique

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Étude complète du réticulum endoplasmique lisse et granuleux, des ribosomes, et des mécanismes de synthèse et de translocation des protéines dans les cellules eucaryotes.

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Question

Où la synthèse protéique débute-t-elle dans le cas du REG (réticulum endoplasmique granuleux) ?

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Réponse

Dans le cytosol, où les sous-unités s'assemblent ; elle se poursuit dans la lumière du REG après liaison du ribosome à sa face externe.

Question

Qu'est-ce qu'un ribosome d'un point de vue structural ?

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Réponse

Particule ribonucléoprotéique formée d'ARNr et de protéines, dotée d'une activité ribozyme.

Question

Quel est le trajet suivi par les protéines sécrétées après leur synthèse dans le REG ?

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Réponse

Réticulum endoplasmique → appareil de Golgi → vésicules sécrétoires → espace périplasmique.

Question

Quelles protéines sont synthétisées dans le REG (réticulum endoplasmique granuleux) ?

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Réponse

Protéines sécrétées dans le milieu extracellulaire, de la membrane plasmique et des lysosomes.

Question

Quels sont les trois types d'ARNr présents dans la grande sous-unité (60 S) du ribosome eucaryote ?

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Réponse

ARNr 28 S, 5,8 S et 5 S

Question

Le ribosome est-il un organite cellulaire ?

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Réponse

Non, c'est une particule ribonucléoprotéique, pas un organite.

Question

Combien de protéines contient la petite sous-unité (40 S) du ribosome eucaryote ?

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Réponse

33 protéines

Question

Quelle est la taille de la petite sous-unité du ribosome procaryote ?

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Réponse

30 S

Question

Comment se forme un polysome ?

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Réponse

Plusieurs ribosomes démarrent successivement sur le même ARNm, formant une figure en spirale.

Question

Quelle est la principale différence de taille entre les ribosomes eucaryotes et procaryotes ?

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Réponse

Les ribosomes eucaryotes sont de plus grande taille (80 S) que les procaryotes (70 S).

Question

Quels sont les deux ARNr de la grande sous-unité (50 S) du ribosome procaryote ?

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Réponse

ARNr 23S et ARNr 5S

Question

Quel est l'ARNr présent dans la petite sous-unité (30 S) du ribosome procaryote ?

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Réponse

ARNr 16S

Question

Combien de protéines contient la grande sous-unité (50 S) du ribosome procaryote ?

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Réponse

34 protéines

Question

Quelle est la taille caractéristique (en Svedberg) de la petite sous-unité du ribosome eucaryote ?

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Réponse

40 S

Question

Où la synthèse protéique des protéines du noyau, des mitochondries et du peroxysome a-t-elle lieu ?

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Réponse

Dans le cytosol, par les ribosomes libres

Question

Quel ARNr se trouve dans la petite sous-unité (40 S) du ribosome eucaryote ?

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Réponse

ARNr 18 S

Question

Quel est le rôle du REL dans la détoxification ?

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Réponse

Modification et élimination de substances chimiques (pesticides, médicaments, carcinogènes) via des enzymes à cytochromes P450.

Question

Qu'est-ce que le réticulum endoplasmique lisse (REL) ?

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Réponse

Réseau de membranes sans ribosomes, assurant la détoxification, la synthèse des lipides et le stockage du Ca2+Ca^{2+}.

Question

Comment appelle-t-on la figure formée par des ribosomes liés ou libres sur un même ARNm ?

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Réponse

Un polysome (ou polyribosome).

Question

Quel est le pourcentage de membranes cellulaires totales représenté par le REG dans les cellules exocrines acineuses du pancréas ?

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Réponse

60 % des membranes cellulaires totales.

Question

Quel est le rôle du traitement par phénobarbital sur le REL ?

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Réponse

Prolifération du REL pour détoxifier la cellule en éliminant le phénobarbital.

Question

Quelles enzymes du REL sont responsables de la modification/détoxification des substances chimiques ?

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Réponse

Les enzymes à cytochromes P450 résidentes du REL.

Question

Quels types de substances chimiques sont détoxifiées par le REL ?

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Réponse

Pesticides, médicaments, carcinogènes, entre autres.

Question

Qu'est-ce qui rend le REG « granuleux » en microscopie électronique ?

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Réponse

Les ribosomes fixés sur sa face externe (cytosolique), visibles comme des granulations denses en microscopie électronique.

Question

Qu'est-ce que le réticulum endoplasmique granuleux (REG) ?

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Réponse

Un réseau de membranes et de ribosomes liés à sa face externe, assurant la synthèse et la maturation des protéines destinées aux membranes, aux organites ou à la sécrétion.

Question

Qu'est-ce que le REL synthétise avant l'export vers le Golgi ?

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Réponse

Des céramides, avant leur export vers le Golgi.

Question

Quelles classes de lipides membranaires le REL synthétise-t-il ?

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Réponse

Acides gras, cholestérol et phospholipides.

Question

Quels sont les trois principaux types de molécules lipidiques synthétisés par le REL du côté cytosolique ?

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Réponse

Acides gras, cholestérol et phospholipides.

Question

Quel est le pourcentage de membranes cellulaires totales représenté par le REL dans les hépatocytes du foie ?

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Réponse

16% des membranes cellulaires totales.

Question

Quel est le pourcentage de membranes cellulaires totales représenté par le REL dans les cellules exocrines ?

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Réponse

Moins de 1%.

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Qu'est-ce que le pool commun de ribosomes ?

Réserve de sous-unités ribosomales (40S et 60S) libres dans le cytosol, disponibles pour l'assemblage lors d'une nouvelle synthèse protéique.

Comment s'effectue le stockage du calcium dans le réticulum sarcoplasmique ?

Par l'activation de pompes à calcium ATP-dépendantes, accumulant le Ca2+Ca^{2+} dans sa lumière.

Quelle est la fonction principale du réticulum sarcoplasmique ?

Stockage du calcium Ca2+Ca^{2+} via des pompes ATPases.

Qu'est-ce que le réticulum sarcoplasmique et dans quelles cellules se trouve-t-il ?

Variété spécialisée de RE lisse, présente uniquement dans les cellules musculaires.

D'où le REL fournit-il les lipides pour la membrane externe des mitochondries ?

Du côté cytosolique du REL.

Quel processus est responsable de l'accumulation du calcium dans le réticulum sarcoplasmique ?

L'activation des pompes à calcium ATP-dépendantes.

Qu'est-ce qui provoque la libération du calcium du réticulum sarcoplasmique dans le cytosol ?

L'ouverture des canaux calciques.

Quel est le rôle du calcium libéré du réticulum sarcoplasmique dans les cellules musculaires ?

Déclencher la contraction musculaire.

Quelle est la taille caractéristique (en Svedberg) de la grande sous-unité du ribosome eucaryote ?

60 S

Qu'est-ce qu'un microsome et comment est-il formé ?

Vésicules issues de la fragmentation de composants membranaires intracellulaires (RE, Golgi…), isolées par centrifugation différentielle après lyse cellulaire.

Où est situé le pool commun de ribosomes dans la cellule ?

En solution dans le cytosol, là où les sous-unités s'assemblent.

Quel est le résultat physiologique de l'accumulation du calcium dans le réticulum sarcoplasmique ?

La relaxation musculaire.

Quel est le processus qui permet aux ribosomes de rejoindre le pool commun après la synthèse protéique ?

Le désassemblage des ribosomes en fin de synthèse, permettant aux sous-unités de rejoindre le pool.

Les microsomes existent-ils dans les cellules vivantes ?

Non, ce sont des artefacts de laboratoire.

Combien de protéines contient la grande sous-unité (60 S) du ribosome eucaryote ?

49 protéines.

Pourquoi les microsomes sont-ils des outils utiles pour l'investigation du métabolisme cellulaire ?

Car ils contiennent les enzymes spécifiques du réticulum endoplasmique.

Comment les microsomes sont-ils isolés en laboratoire ?

Par centrifugation différentielle, après lyse cellulaire et fragmentation du réticulum endoplasmique.

À partir de quels composants membranaires les microsomes peuvent-ils être formés ?

Réticulum endoplasmique et appareil de Golgi.

Quel est le terme décrivant la nature des microsomes ?

Une définition technologique.

Quels enzymes spécifiques les microsomes contiennent-ils ?

Les enzymes spécifiques du réticulum endoplasmique.

Quel pourcentage de membranes cellulaires représente le réticulum endoplasmique chez la plupart des cellules eucaryotes ?

Au moins 50% des membranes.

Quel pourcentage du volume cellulaire occupe le réticulum endoplasmique ?

10% du volume cellulaire.

À quel microscope peut-on observer les microsomes ?

Microscope électronique.

Qu'est-ce qu'un peptide signal ?

Séquence signal d'environ 15–30 acides aminés hydrophobes, située à l'extrémité N-terminale, qui dirige la protéine vers le réticulum endoplasmique.

Qu'est-ce que le réticulum endoplasmique d'un point de vue structurel ?

Réseau de membranes internes interconnectées formant des tubules et des sacs (citernes) en continuité avec les membranes nucléaires.

Quelles sont les trois régions constituant le peptide signal ?

Une région N-terminale positive, une région centrale hydrophobe et une région C-terminale possédant le site de clivage par la peptidase.

Dans quelles cellules le réticulum endoplasmique est-il présent ?

Dans toutes les cellules eucaryotes.

Quel est le rôle de la région N-terminale positive du peptide signal ?

Elle permet la reconnaissance et la direction de la protéine vers le pore aqueux du réticulum endoplasmique.

Combien d'acides aminés un peptide signal contient-il typiquement ?

15 à 30 acides aminés.

Quelle région de la cellule remplit le réticulum endoplasmique ?

Tout l'espace cytoplasmique entre le noyau et la membrane plasmique.

Pourquoi la composition du réticulum endoplasmique varie-t-elle d'un type cellulaire à l'autre ?

Leur quantité diffère selon la fonction de la cellule.

Les deux types de réticulum endoplasmique (lisse et granuleux) sont-ils séparés physiquement ?

Non, ils sont en continuité l'un avec l'autre.

Quel est le rôle de la région centrale hydrophobe du peptide signal ?

Ancrer le peptide dans le complexe du pore aqueux (Sec61) du RE.

Quels sont les deux types de réticulum endoplasmique ?

Le RE lisse (REL) et le RE granuleux (REG).

Qu'est-ce que la région C-terminale du peptide signal contient ?

Le site de clivage par la peptidase du signal.

Qu'est-ce que la particule de reconnaissance SRP ?

Ribonucléoprotéine qui reconnaît le peptide signal émergeant du ribosome pour guider la chaîne vers le RE.

Vers où la SRP dirige-t-elle la chaîne protéique en synthèse ?

Vers la lumière du réticulum endoplasmique à travers le pore aqueux (complexe Sec61).

Quel est le rôle de la SRP dans la translocation des protéines ?

Reconnaître le peptide signal et diriger le ribosome vers le pore aqueux du RE pour la translocation co-traductionnelle.

Qu'est-ce qu'une activité ribozyme chez le ribosome ?

Capacité à catalyser une réaction chimique.

Quel est le diamètre approximatif d'un ribosome en Angstrom ?

200200 Angström.

Où les ribosomes sont-ils localisés dans la cellule ?

Dans le cytosol, soit sous forme libre, soit liés au réticulum endoplasmique.

Pendant quand la protéine traverse-t-elle la lumière du réticulum lors d'une translocation co-traductionnelle ?

Pendant sa synthèse (simultanément).

Quelle est la condition nécessaire pour que les ribosomes soient fonctionnels dans la synthèse protéique ?

Que leurs deux sous-unités soient liées.

Qu'est-ce qu'un polysome ?

Figure en spirale formée par plusieurs ribosomes démarrant successivement sur le même ARNm.

Quand la protéine traverse-t-elle le réticulum lors d'une translocation post-traductionnelle ?

Après sa synthèse terminée dans le cytosol.

Où le ribosome est-il assemblé au début de la translocation co-traductionnelle ?

Dans le cytosol.

Qu'est-ce que la translocation post-traductionnelle ?

Passage de la protéine dans la lumière du RE après sa synthèse entière dans le cytosol, prise en charge par des protéines chaperonnes (BIP) via le pore Sec61.

Comment la protéine traverse-t-elle le réticulum endoplasmique lors d'une translocation co-traductionnelle ?

Par un pore aqueux (complexe Sec61), guidée par le peptide signal reconnu par la particule SRP.

Par où la chaîne peptidique sort-elle du ribosome lors de la translocation co-traductionnelle ?

Par le pore aqueux (complexe Sec61) de la membrane du REG.

Quel est le rôle de la protéine chaperonne dans la translocation post-traductionnelle ?

Prendre en charge la protéine après la synthèse et la tirer à travers le pore Sec61 (avec BIP).

Qu'est-ce que la protéine BIP ?

Protéine chaperonne de la lumière du REG qui assure le repliement des protéines importées et participe à la translocation post-traductionnelle.

Qu'est-ce qu'une protéine chaperonne dans le contexte de la translocation post-traductionnelle ?

Protéine qui prend en charge la protéine néosynthétisée pour la guider vers le pore de translocation.

Dans quel type d'organisme la translocation post-traductionnelle est-elle particulièrement présente ?

Chez les levures.

Où la synthèse protéique s'effectue-t-elle entièrement lors d'une translocation post-traductionnelle ?

Entièrement dans le cytosol.

Quand le peptide signal est-il clivé lors de la translocation co-traductionnelle ?

Une fois que la protéine est engagée dans la lumière du réticulum, après son passage à travers le pore aqueux.

Qu'est-ce que le peptidase signal ?

Séquence de 15 à 30 acides aminés hydrophobes à l'extrémité N-terminale de la protéine, reconnue par la particule SRP pour diriger la synthèse vers le REG.

Comment BIP tire-t-elle la protéine à travers le pore Sec61 ?

BIP tire la chaîne protéique en se fixant sur elle du côté luminal, grâce à l'hydrolyse de l'ATP, empêchant tout reflux vers le cytosol.

Qu'est-ce que le complexe Sec61 ?

Complexe protéique formant un pore aqueux traversant la membrane du REG, permettant le passage des protéines en cours de synthèse.

Quel est le rôle de BIP lors de la translocation post-traductionnelle ?

Tirer la protéine synthétisée dans le cytosol à travers le pore Sec61 vers la lumière du REG.

Quel est le rôle du complexe Sec61 dans la synthèse protéique du REG ?

Il constitue le pore de translocation à travers lequel le polypeptide en croissance est transféré dans la lumière du REG lors de la synthèse.

Qu'est-ce que la translocation co-traductionnelle ?

Passage de la protéine dans la lumière du REG simultanément à sa synthèse, via le pore Sec61 guidé par le peptide signal et la particule SRP.

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