Récepteurs membranaires et signalisation cellulaire
18 cartesCours complet sur la communication cellulaire couvrant les mécanismes de signalisation par récepteurs membranaires (tyrosine-kinase, protéines G, sérine/thréonine-kinase), les cascades de phosphorylation, l'intégration des signaux et leurs applications médicales.
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Lors de la liaison ligand-récepteur, le récepteur subit une transconformation et se dimère. Cette dimérisation du récepteur est-elle une étape essentielle avant l'activation catalytique chez les récepteurs tyrosine-kinase ?
La protéine Grb2 se fixe sur une phosphotyrosine via son domaine SH2, puis SOS se fixe sur Grb2 via son domaine SH3. Quel est le rôle de SOS dans cette cascade ?
Chez les récepteurs couplés aux protéines G hétérotrimériques, les sous-unités β-γ restent toujours associées au dimère de la protéine G au cours du cycle d'activation/inactivation.
Les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) constituent une super-famille homogène composée de récepteurs possédant combien de domaines transmembranaires ?
La transphosphorylation hétérodimérique entre HER2 et HER3 favorise la signalisation par l'EGF parce que :
La régulation négative de la signalisation peut opérer à plusieurs niveaux. Lequel des mécanismes suivants N'est PAS un mode de régulation négative du signal ?
Les seconds messagers comme l'AMPc, le DAG et l'IP3 sont produits en grand nombre et sont diffusibles dans le cytoplasme. Ces caractéristiques permettent :
Chez l'homme, plus de 1000 récepteurs appartiennent à la super-famille des RCPG, malgré une très grande homologie structurale entre eux. Cette diversité est principalement due à :
Les domaines spécifiques SH2 et SH3 jouent un rôle crucial dans le recrutement des protéines de signalisation. Le domaine SH2 reconnaît les résidus ___-phosphorylés, tandis que le domaine SH3 reconnaît les motifs riches en ___.
Texte à trous
- Dans la voie de signalisation des MAP kinases, le facteur d'échange guanylique (GEF) catalyse le passage du GDP au GTP pour activer RAS.
- La communication indirecte par molécules hydrophiles (comme les cytokines et les facteurs de croissance) nécessite un récepteur membranaire.
- Dans la signalisation par protéines G, l'activation de la protéine Gs couplée à l'adénylate cyclase produit AMPc comme second messager.
- La liaison du TGF-β se fait initialement sur le récepteur de type 2, permettant le rapprochement et la phosphorylation du récepteur de type 1 (RI). Cette activation du RI déclenche ensuite le recrutement et la phosphorylation des protéines Smad2 ou Smad3.
- L'acétylcholine produit des réponses différentes selon le type de cellule cible : diminution de la contraction cardiaque, contraction du muscle squelettique, ou sécrétion par les glandes salivaires. Cette diversité de réponses illustre le principe de spécificité de la liaison ligand-récepteur.
- La liaison ligand-récepteur est une interaction réversible et saturable de nature non covalente. Ces caractéristiques expliquent pourquoi la liaison est dite spécifique.
- Dans la toxine du choléra, la protéine ADP-ribosylante inhibe l'activité GTPasique de la sous-unité alpha des protéines G, entraînant une augmentation persistante du taux d'AMPc. Cet effet explique le mécanisme de la diarrhée cholérique.
- L'internalisation du complexe récepteur/ligand dans des puits à clathrine est une étape de régulation négative du signal dans la signalisation par l'EGF. Cette internalisation entraîne ultimement la dégradation du récepteur.
- La kinase RAS possède une activité GTPasique intrinsèque qui limite sa durée d'activation. Les protéines GAP (GTPase-Activating Proteins) stimulent cette activité. Dans certains cancers, une mutation de RAS abolit son activité GTPasique, ce qui représente un gain de fonction oncogénique.
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