PROTEINES 1

Plus de 50 acides aminés. En deçà, on parle de peptide ($2$ à $9$ AA) ou de polypeptide ($10$ à $50$ AA).

La glissière à leucine dans la région C‑terminale en hélice $\alpha$ permet de dimériser les deux chaînes du facteur de transcription (les maintenir ensemble).

Interactions électrostatiques, liaisons hydrophobes, liaisons hydrogène et, rarement, des ponts disulfures (liaisons covalentes).

Le motif coiled coil : répétitions heptad de résidus hydrophobes (Val, Ala, Met) qui interagissent entre hélices par liaisons hydrophobes.

Les ponts hydrogène intra-chaîne sont parallèles à l'axe de l'hélice, ce qui lui confère une certaine flexibilité et capacité d'extension sous contrainte.

Environ 20 000 gènes codants ; le protéome contient de 80 000 à 400 000 protéines différentes (par épissage alternatif, modifications post‑traductionnelles).

Une structure thermodynamiquement favorable est stable, suffisamment repliée sur elle-même pour avoir un niveau énergétique faible. La structure primaire (linéaire) ne l'est pas ; la secondaire l'est déjà, car elle se replie pour abaisser son énergie.

Coiled coil (superhélice) : deux hée) : deux hélices $\alpha$ s'enroulent l'une autour de l'autre, stabilisées par interactions hydrophobes grâce à une répétition heptad de résidus hydrophobes.", "confidence": "high"}, {"answer": "Pont H entre l'hydrogène du groupement $\ce{NH}$ d'un AA et l'oxygène du carbonyle ($\ce{C=O}$) d'un AA situé 4 résidus plus loin ($n$ et $n+4$), parallèle à l'axe de l'hélice.", "confidence": "high"}, {"answer": "Valine (Val) et Leucine (Leu). La répétition heptad du motif coiled coil inclut aussi Ala, Met, Ile et Phe.", "confidence": "high"}, {"answer": "Son angle fixe (groupement amine secondaire) est géométriquement incompatible avec la spirale de l'hélice $\alpha$, et elle insère un coude dans la chaîne peptidique en position cis.", "confidence": "high"}]

Rigide. Les $6$ atomes — C, N, les $2$ C$\alpha$, O et H — sont dans un même plan. La rotation est impossible autour de la liaison C‑N.

Thréonine et asparagine (polaires non chargés), aspartate et glutamate (polaires chargés). Le $\text{Ca}^{2+}$ est lié par l'oxygène de ces résidus et une molécule d'eau.

La proline : son angle fixe et son amine secondaire perturbent la configuration du feuillet $\beta$ et y sont donc peu probables.

Les deux chaînes (A : $21$ AA, B : $30$ AA) prises séparément n'ont aucune fonction. Rassemblées par $2$ ponts disulfure inter‑chaînes, elles forment l'insuline active.

AA N terminale --> rotation possible entre C asymétrique et groupement amine
AA C terminale --> rotation possible sur C asymétrique et groupement carboxyle
la liaison N-C est bloquée

1 double liaison partielle
2 rigidité de la liaison
3 non chargé mais polaires

dipeptide
l’Aspartate +Phénylalanine => édulcorant artificiel

tripeptide
glutamate + cystéine + glycine => est un anti oxydant

Régulation de la pression artérielle chez l’Homme
Octapeptide

Polypeptide
hormone formée de 2 chaînes unies par 2 ponts disulfure inter chaîne.
Chaîne A = 21 AA; Chaîne B = 30 AA.
L’Insuline est la seule hormone hypoglycémiante de l’organisme et joue un rôle majeur dans la régulation du métabolisme.

Béta-alanine + Histidine => provient de la digestion du muscle

ensemble des protéines (codées par les gènes + celles qui en dérivent) qui permettent l’organisation et le fonctionnement de la cellule

le protéome!!! de l’Homme se compose de plus de 30 000 protéines, sachant que l’Homme a environ 20 000 gènes codants.

structure, transport, enzymes, stockage oxygene, signalisation, anticoprs

chaine AA
linéaire, organisée
predit partiellement!!! la structure tridimensionnelle
pas fonctionelle ni thermodynamiquement favorable (car pas stable)

presente dans la strcuture locale tridimensionnelle, stabilise les AA par des liaisons H intra chaines
Le O du groupement carbonyle se lie avec le H du groupe amine de l'AA en aval de 4 AA
helice extansible et elastique

carboxyle = COOH (avant liaison peptidique)
corbonyle = C=O (apres liaison peptidique)

non extansible contrairement alpha
en zigzag avec liasions hydrogène entre le H du N et le O du carbonyle de la chaine adjacente
le groupe R est en dessous ou au dessus (dans alpha il est a l'exterieur)

60%

pas dans les helices alpha ni feuillet beta a cause de son angle fixe !!!!
elle est dans les coudes en 2 eme position et permet la rigidité et le CHANGEMENT DE DIRECTION

permet le changement de direction (grace a la proline en position 2)
4 AA en cercle dont glycine (3) et proline (2) avec une liaison H entre carboxyle (1) et amine (4)

60 70 %

6 AA ou plus donc plus grand qu'un coude

a la surfacde des proteines et participent aux interactions entre proteines

replié ++ donc energie faible et stable et thermodynamiquement favorable
non linéaire donc avec AA non adjacents dans la sequence primaire (du au repliement)
acquisition de la fonctionalité
liaisons covalentes
2 types : fibreuses ou globulaires

150-200

primaire : lineaire, chaine AA avec liasons peptidiques (amide) sur N et C
secondaire : repliement local, thermo favo, helice alpha feuillet beta (repetitifs) avec liaisons H ainsi que domaines en boucles et coudes (non repetitifs)
tertiaire : tridimension globale, repli donc E faible +++, liaisons covalentes
quartenaire : homomere ou heteromere

assemblage de meme chaines polypetides (2/3)

les chaines polypeptides composant la proteine sont differents
1/3

assemblage de plusieurs chaines de poplypetides (hetero ou homo) par liaisons
soit globulaire soit fibrillaires

spherique et compacte
synthese, transport, metabolisme
ex la myoglobine

longues, insolubles car AA apolaires a la surface