Les acides aminés en biochimie

Sa chaîne latérale $R = H$, ce qui en fait le seul acide aminé non chiral (pas das de carbone $\alpha$ asymétrique), lui conférant un faible encombrement stérique.", "confidence": "high"}, {"answer": "Elle possède un hétérocycle reliant sa fonction amine au carbone $\alpha$, transformant l'amine primaire en fonction imine (amine secondaire), ce qui rigidifie la chaîne polypeptidique.", "confidence": "high"}, {"answer": "Ils permettent le repliement dans des espaces dépourvus d'eau et sont des résidus présents dans les membranes phospholipidiques, favorisant les interactions hydrophobes.", "confidence": "high"}, {"answer": "Les apolaires (Phe, Trp) ont un noyau aromatique non polaire ; la Tyr est aussi aromatique mais polaire grâce à son noyau phénol ($-OH$).", "confidence": "high"}, {"answer": "Son groupement thiol ($-SH$), très réactif, permet après oxydation la formation de ponts disulfure ($-S$-$S$-) qui stabilisent la structure tridimensionnelle des protéines.", "confidence": "high"}]

Issue du tryptophane (via 5-OH-tryptophane). Rôles : neurotransmetteur (émotions, humeur, sommeil, mémoire), vasoconstricteur, précurseur de la mélatonine.

Ils sont les unités de base (monomères) qui s'assemblent en chaînes par des liaisons peptidiques pour former les protéines.

Chaque codon (triplet de nucléotides) code pour un acide aminé spécifique. Le code est dégénéré (plusieurs codons pour un même AA).

Les essentiels ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme et doivent être apportés par l'alimentation, contrairement aux autres.

Leucine, Trptophane, Lysine, Thréonine, Phenylalanine, Valine, Methionine, Ileoleucine.

Selon le pH, l'acide aminé peut exister sous forme cationique ($A^+$), zwitterion ($A^{\pm}$) ou anionique ($A^-$). À pH faible, la charge est positive ; au pHi, elle est nulle ; à pH élevé, elle est négative.

pH pour lequel l'acide aminé a une charge nette nulle, correspondant à la forme zwitterion quasiment exclusive.

Moyenne arithmétique des deux $pK_a$ qui encadrent la forme zwitterion : $pHi = \frac{pK_1 + pK_2}{2}$.

Séparation basée sur la charge nette des acides aminés sous l'effet d'un champ électrique. Chaque acide aminé migre vers l'anode ($-$) ou la cathode ($+$) selon son $pHi$ et le pH du tampon.

Transfert réversible d'un groupement amine d'un acide aminé dit inutile vers un acide cétonique pour former un acide aminé nécessaire, adaptant ainsi les apports aux besoins physiologiques.

Les protéinogènes (20) sont codés par le code génétique et incorporés dans les protéines. Les non-protéinogènes (ex. ~500 autres) ne le sont pas.

Un triplet de nucléotides (trinucléotide) qui code un acide aminé ; 3 nucléotides.

Stabilise la structure tridimensionnelle des protéines en liant deux résidus de cystéine par oxydation ($-S-S-$).

Phénylalanine (Phe) et Tryptophane (Trp).

Dégradation du groupement amine ; seul le foie assure cette dégradation via le cycle de l'urée.

AUG (codant la méthionine).

Transport de l'azote des organes périphériques vers le foie pour l'élimination de l'ammoniac via le cycle de l'urée.

La tyrosine (dérivée de la phénylalanine) et la cystéine (dérivée de la méthionine).

ALANINE
aa apolaire à chaîne aliphatique

GLYCINE
aa apolaire à chaîne aliphatique

VALINE
aa apolaire à chaîne aliphatique
essentiel

LEUCINE
aa apolaire à chaîne aliphatique
essentiel

ISOLEUCINE
aa à chaîne aliphatique
essentiel

Méthionine
aa à chaîne aliphatiques (un souffre)

PROLINE
aa à chaîne aliphatique

PHENYLALANINE
aa apolaire à chaîne aromatique

TRYPTOPHANE
aa à chaîne aromatique (2 cycles)

SERINE
aa polaire neutre à fonction alcool