Les acides aminés en biochimie

Mutation du gène de la phénylalanine hydroxylase (PAH) → accumulation de Phe toxique pour le cerveau → mort neuronale et déficit psychomoteur.

Ils sont les unités de base (monomères) qui s'assemblent en chaînes par des liaisons peptidiques pour former les protéines.

Moyenne arithmétique des deux $pK_a$ qui encadrent la forme zwitterion : $pHi = \frac{pK_1 + pK_2}{2}$.

Transfert réversible d'un groupement amine d'un acide aminé dit inutile vers un acide cétonique pour former un acide aminé nécessaire, adaptant ainsi les apports aux besoins physiologiques.

Séparation basée sur la charge nette des acides aminés sous l'effet d'un champ électrique. Chaque acide aminé migre vers l'anode ($-$) ou la cathode ($+$) selon son $pHi$ et le pH du tampon.

Leucine, Trptophane, Lysine, Thréonine, Phenylalanine, Valine, Methionine, Ileoleucine.

Les essentiels ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme et doivent être apportés par l'alimentation, contrairement aux autres.

Chaque codon (triplet de nucléotides) code pour un acide aminé spécifique. Le code est dégénéré (plusieurs codons pour un même AA).

pH pour lequel l'acide aminé a une charge nette nulle, correspondant à la forme zwitterion quasiment exclusive.

Selon le pH, l'acide aminé peut exister sous forme cationique ($A^+$), zwitterion ($A^{\pm}$) ou anionique ($A^-$). À pH faible, la charge est positive ; au pHi, elle est nulle ; à pH élevé, elle est négative.

Un triplet de nucléotides (trinucléotide) qui code un acide aminé ; 3 nucléotides.

Les protéinogènes (20) sont codés par le code génétique et incorporés dans les protéines. Les non-protéinogènes (ex. ~500 autres) ne le sont pas.

Stabilise la structure tridimensionnelle des protéines en liant deux résidus de cystéine par oxydation ($-S-S-$).

Phénylalanine (Phe) et Tryptophane (Trp).

Dégradation du groupement amine ; seul le foie assure cette dégradation via le cycle de l'urée.

La tyrosine (dérivée de la phénylalanine) et la cystéine (dérivée de la méthionine).

AUG (codant la méthionine).

Transport de l'azote des organes périphériques vers le foie pour l'élimination de l'ammoniac via le cycle de l'urée.

ALANINE
aa apolaire à chaîne aliphatique

GLYCINE
aa apolaire à chaîne aliphatique

VALINE
aa apolaire à chaîne aliphatique
essentiel

LEUCINE
aa apolaire à chaîne aliphatique
essentiel

ISOLEUCINE
aa à chaîne aliphatique
essentiel

Méthionine
aa à chaîne aliphatiques (un souffre)

PROLINE
aa à chaîne aliphatique

PHENYLALANINE
aa apolaire à chaîne aromatique

TRYPTOPHANE
aa à chaîne aromatique (2 cycles)

SERINE
aa polaire neutre à fonction alcool

THREONINE
aa polaire neutre à fonction alcool