ACIDE AMINE

20 acides aminés classiques.

Protéines jouant un rôle de défense contre les infections en reconnaissant et neutralisant les agents pathogènes.

Ensemble des réactions de dégradation des aliments pour produire de l'énergie.

Seul acide aminé protéinogène sans carbone asymétrique ($\alpha$) car sa chaîne latérale est un simple hydrogène (H), ce qui lui confère une grande flexibilité conformationnelle.

$\sim 50\%$ de la masse sèche du corps humain.

Ensemble des réactions de biosynthèse de composés nécessaires au fonctionnement de l'organisme.

Rôle de structure : présent dans les tendons, les os et la peau, il assure la résistance mécanique des tissus conjonctifs.

Organisation multimérique résultant de l'assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (structure tertiaire) en un complexe fonctionnel.

21 extsuperscript{e} acide aminé, analogue structural de la cystéine (soufre → sélénium). Incorporé directement lors de la synthèse protéique par reprogrammation du codon stop UGA. Dérive métaboliquement de la sérine.

pH auquel l'acide aminé porte une charge nette nulle (forme zwittérionique). Il se calcule par la moyenne des $pK_a$ encadrant la forme neutre : $pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2}$ pour un AA sans chaîne latérale ionisable.

Basée sur la structure et la polarité de la chaîne latérale R : apolaires (non polaires, hydrophobes) et polaires (hydrophiles), ces derniers étant subdivisés en non chargés et chargés ($+$ ou $-$).

Série L (lévogyre). Les acides aminés des protéines de mammifères sont exclusivement de configuration L.

$\approx 110\ \text{Da}$ (dalton).

Un groupement carboxyle ($\text{COOH}$), un groupement amine ($\text{NH}_2$ primaire, sauf proline : amine secondaire), un atome d'hydrogène et le carbone $\alpha$ qui les lie.

Neurotransmetteurs : le glutamate et l'aspartate agissent comme neurotransmetteurs excitateurs dans le système nerveux.

Carbone asymétrique ($C_{\alpha}$) relié à quatre groupements différents : $\text{COOH}$, $\text{NH}_2$, $\text{H}$ et un groupement $\text{R}$ (chaîne latérale).

UGA

en chaine
il y en a 7 (apolaires)

en cercle
phenylalanine et tryptophane

structure

La structure et polarité

Donneur de protons

Récepteur de protons

Serine, tyrosine, thréonine

Cystéine (forme pont disulfure ou intra/inter chaine donc liaisons covalentes et stabilisation de la structure tridimensionnelle)

Asparagine et Glutamine

Ajout OH sur proline ou lysine
Important pour collagène

Ajout COOH sur glutamate
Fixe le calcium

dérivent de la L-arginine