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Les ribosomes assurent la traduction des ARNm en protéines dans le cytoplasme.

Les protéines destinées au noyau traversent l'enveloppe nucléaire via les pores nucléaires. Ces structures complexes et sélectives permettent le passage bidirectionnel des ARNm matures et des protéines nécessaires au noyau.

Les protéines destinées aux mitochondries sont d'abord entièrement traduites dans le cytoplasme, puis elles entrent dans les mitochondries via un pore de translocation. Ce processus est appelé insertion post-traductionnelle.

Le RE rugueux est le site de synthèse des protéines destinées à être sécrétées, insérées dans les membranes ou livrées à d'autres organelles, tandis que le RE lisse est principalement impliqué dans la synthèse des lipides (notamment les phospholipides) et la détoxification.

Le SRP (Signal Recognition Particle) reconnaît la séquence signal hydrophobe au début de la protéine naissante, interrompt la traduction, puis se lie à un récepteur sur la membrane du RE. Le complexe ribosome-ARNm est alors transféré à un pore de translocation, qui s'ouvre et permet à la protéine de pénétrer dans le RE au fur et à mesure de sa synthèse.

Les trois compartiments successifs de la voie de sécrétion des protéines sont : le réticulum endoplasmique (RE), l'appareil de Golgi et les granules de sécrétion (ou vésicules de sécrétion pour la sécrétion constitutive).

Deux modifications post-traductionnelles essentielles ayant lieu dans le RE sont :

• La formation de ponts disulfures.
• La glycosylation.

La séquence signal, située à l'extrémité N' des protéines destinées au RE, est une séquence d'acides aminés (méthionine suivie de 8 à 12 AA hydrophobes) qui est reconnue par la protéine SRP (particule de reconnaissance du signal). Cette reconnaissance permet l'adressage du complexe ribosome-ARNm-protéine naissante au RE, où la protéine est ensuite transloquée dans la lumière du RE.

Les ponts disulfures stabilisent le repliement des protéines sécrétées dans le RE, rendant leur configuration plus solide, y compris lorsqu'elles quittent la cellule. Ils se forment entre deux résidus de cystéine sous forme oxydée.

L'insertion co-traductionnelle dans le réticulum endoplasmique (RE) est le processus par lequel les protéines destinées au RE sont directement injectées dans sa lumière pendant leur traduction. Cela se produit grâce à une séquence signal sur la protéine naissante, reconnue par une particule de reconnaissance du signal (SRP). La SRP lie le ribosome et l'ARNm au RE via un récepteur, et la protéine est transloquée à travers un pore de translocation au fur et à mesure de sa synthèse.

La sécrétion régulée est spécifique à certains types cellulaires (ex: cellules productrices d'insuline), implique des granules de sécrétion (> 500 nm) et est déclenchée par un signal. Les protéines y sont triées via des signaux spécifiques. La sécrétion constitutive est présente dans toutes les cellules, utilise des vésicules de sécrétion (50 nm) et est continue, sans signal de triage spécifique pour les protéines.

La maturation protéolytique active la pro-insuline en clivant une séquence d'acides aminés spécifique, transformant ainsi la pro-insuline inactive en insuline mature et fonctionnelle, composée de deux segments reliés par des ponts disulfures.