Structure et classification des acides aminés

ACIDES AMINÉS : LA FICHE DE RÉVISION QUI DÉCHIRE !

Petits t'acides aminés, grands destins ! Découvre l'essentiel pour cartonner.

I. INTRODUCTION

A. La Cellule : un festival d'interactions !

• Intégration spatiale: Un monde compacté où tout interagit (protéines, glucides, lipides). Le cytoplasme est une piste de danse moléculaire !

• Intégration structurale: Les membranes, c'est comme des Legos géants ! Lipopolysaccharides, Lipoprotéines, Peptidoglycanes... des chimères qui enrichissent nos biomolécules.

• Intégration métabolique: Tout est relié ! Du glucose tu peux faire des acides aminés, acides gras, précurseurs d'ADN/ARN... Le cycle de Krebs est le chef d'orchestre.

B. Les Protéines : les stars de la cellule !

• Agencement dans l'espace: L'ordre des acides aminés (la séquence peptidique) donne à la protéine sa forme unique. Des affinités dictent le repliement qui est CRUCIAL !

• L'insuline: L'exemple parfait ! Diminue le sucre, agit sur des récepteurs spécifiques. Deux chaînes (A et B) liées par des liaisons covalentes = une hormone 3D hyperactive !

• Rôles multiples: Ce sont les couteaux suisses de la cellule !

  • Liaison: Facteurs transcriptionnels pour l'expression des gènes.

  • Métabolisme: Insuline, hormone de croissance.

  • Structure: Actine dans les muscles.

  • Catalyseur: Les enzymes ! Sans elles, nada !

  • Transport: Albumine (60g/L de sang) pour les hormones.

  • Signalisation: Protéine RAS change de forme pour transmettre un signal.

II. GÉNÉRALITÉS SUR LES ACIDES AMINÉS

A. Structure générale : le squelette commun !

• Carbone α: Le cœur de l'AA ! Un carbone tétraédrique avec 4 groupes différents :

  • Un groupe carboxyle (COOH)

  • Une fonction amine (NH2)

  • Un atome d'hydrogène (H)

  • Un groupe R (chaîne latérale)

• Rappels de Chimie:

  • Fonction Acide (COOH): Cède des protons → devient COO- (chargée négativement) à pH physiologique.

  • Fonction Amine (NH2): Capte des protons → devient NH3+ (chargée positivement) à pH physiologique.

• Acide aminé isolé vs inclus:

  • Isolé: Propriétés dépendent du carboxyle, de l'amine et de la chaîne latérale.

  • Inclus (dans une protéine): Propriétés dépendent UNIQUEMENT de la chaîne latérale.

B. Classification : Des familles d'AA !

• Acides Aminés constituants des protéines:

  • 21 acides aminés protéinogènes ! Dont le 21ème, la sélénocystéine (Soufre remplacé par Sélénium).

  • Attention aux modifications post-traductionnelles: hydroxyproline (de la proline), hydroxylysine (de la lysine), cystine (de la cystéine oxydée).

• Acides Aminés non constituants des protéines:

  • Plus de 300 ! Pas dans la séquence des protéines mais cruciaux pour le métabolisme (ex: citrulline).

• Les 9 Acides Aminés indispensables (essentiels) pour l’Homme:

  • L'Homme ne sait PAS les synthétiser, donc ils viennent de l'alimentation.

  • À CONNAÎTRE PAR CŒUR:

    • Histidine (HIS)

    • Leucine (LEU)

    • Thréonine (THR)

    • Lysine (LYS)

    • Tryptophane (TRP)

    • Phénylalanine (PHE)

    • Valine (VAL)

    • Méthionine (MET)

    • Isoleucine (ILE)

  • Moyen mnémotechnique: Hystérique le très lyrique Tristan fait vachement méditer Iseult

• AAs non indispensables: Viennent des interrelations métaboliques (glycolyse, pentoses phosphate, cycle de Krebs).

C. Chaîne latérale (R) : la personnalité des AA !

• Le R varie en forme et taille.

• Il détermine la réactivité chimique (acidité/basicité), la charge et la solubilité (polarité).

• Il spécialise l'AA :

  • Extérieur ou intérieur de la protéine.

  • Site actif des enzymes.

  • Sites d'interaction (antigène/anticorps, hormone/récepteur).

  • Interfaces lipidiques/aqueuses.

III. CLASSIFICATION DES ACIDES AMINÉS (par chaîne latérale)

A. Acides Aminés hydrophobes : fuient l'eau !

• Très faible affinité pour l'eau, peu solubles.

• Chaîne latérale = Carbone et Hydrogène (sauf Proline avec un Azote).

• Très peu polarisés = apolaires, comme des lipides.

• Ex: Glycine, Alanine, Valine, Phénylalanine, Leucine, Isoleucine, Proline.

B. Acides Aminés hydrophiles : aiment l'eau !

• Chaîne latérale = C, H, mais aussi O, S, N.

• Haute affinité pour l'eau, solubles !

• Polaires (liaisons polarisées), peuvent être basiques ou acides.

• Ex: Arginine, Histidine (*noyau Imidazole), Acide aspartique, Acide glutamique, Sérine (*fonction alcool), Cystéine (*fonction thiol SH), Asparagine (*fonction amide), Glutamine (*fonction amide).

C. Acides Aminés amphipathiques : les caméléons !

• Ont des propriétés hydrophobes ET hydrophiles.

• Idéaux pour former des interfaces.

• Ex:

  • Thréonine: 2 carbones asymétriques, proche des glucides.

  • Méthionine

  • Lysine: Basique, région hydrophile (NH3) et hydrophobe (4 CH2).

  • Tyrosine: Parahydroxyphénylalanine. Région polaire (OH), apolaire (noyau aromatique). Non indispensable.

  • Tryptophane: Le plus rare (-1%), fragile, noyau indole (hydrophobe).

IV. PROPRIÉTÉS PHYSIQUES

A. Asymétrie : la chiralité !

• La plupart des AA sont asymétriques (le carbone α a 4 groupements différents).

• Sauf la Glycine (symétrique).

• Cette asymétrie rend la molécule chirale (non superposable à son image miroir).

• Une enzyme de reconnaît l'un mais pas l'autre (spécificité).

• Série L: Fonction amine à gauche. Retrouvée dans les protéines, végétaux, animaux.

• Série D: Fonction amine à droite. Retrouvée dans les bactéries, peptides antibiotiques.

B. Propriétés optiques : la danse de la lumière !

• Pouvoir rotatoire: Les molécules asymétriques dévient la lumière polarisée.

  • Tous les AA ont cette propriété SAUF la glycine.

  • Dextrogyre (+): dévie à droite. Lévogyre (-): dévie à gauche.

  • Attention: Série L n'est pas forcément lévogyre ! Et D pas forcément dextrogyre.

  • Dépend de la taille des substituants.

• Loi de BIOT: Permet de calculer cela !

  • = rotation observée (degrés).

  • = pouvoir rotatoire spécifique (unité bizarre mais à retenir : )

  • = trajet optique (en dm).

  • = concentration (en g/ml).

• Les pouvoirs rotatoires s'additionnent. Ex: Dextrogyre + Lévogyre → diminution du pouvoir rotatoire.

• Pouvoir rotatoire de la glycine = (cause : symétrique).

C. Absorption moléculaire : les UV, mes amis !

• Mesure par spectrophotométrie UV (spectre d'absorption).

• Seuls 3 AA aromatiques absorbent dans l'UV proche (260-290nm) grâce à leurs noyaux aromatiques:

  • Phénylalanine (Phe): Max à 260 nm.

  • Tyrosine (Tyr): Max à 275 nm.

  • Tryptophane (Trp): Max à 280 nm. (Son absorbance est souvent prépondérante).

• Très utile pour quantifier les AA ou protéines contenant ces AA aromatiques, via la loi de Beer-Lambert.

• Tryptophane (Trp / W): Plus grande chaîne latérale, noyau indole. Amphipathique, très fragile (détruit par acides minéraux), plus rare (-1%). Absorbe à 280 nm.

• Tyrosine (Tyr / Y): Noyau parahydroxyphénylalanine. Fonction phénol faiblement acide. Impliqué dans réactions d'oxydo-réduction. Fréquent dans les sites catalytiques. Non indispensable. Absorbe à 275 nm. Amphipathique (OH polaire et noyau benzénique apolaire).

D. Polarité des acides aminés : le jeu des charges !

• Polarisation via la différence d'électronégativité (EN) des atomes.

  • EN égales → pas polarisée.

  • EN différentes → moment dipolaire ().

• Les atomes O, N, S sont plus EN que H. Les fonctions acides, amine, hydroxyle, thiol sont polarisées.

• Deux types d'AA polaires:

  1. <

mark>AA polaires chargés:

• Ont une fonction acide carboxylique OU basique dans leur chaîne latérale.

• AAs acides: Asp, Glu ( COO-).

• AAs basiques: Arg, Lys, His ( NH3+).

• Possèdent une charge entière à pH physiologique.

• Impliqués dans les interactions électrostatiques et ion-dipôle.

• AA polaires non chargés: (Non détaillé ici mais existent !)

• Interactions électrostatiques:

  • Dépendent de la distance et de l'environnement (eau masque l'interaction).

  • Fortes dans une région non polaire (ex: intérieur protéine).

• Interactions ion-dipôle:

  • Les AA chargés interagissent avec les dipôles (comme les molécules d'eau).

  • Les molécules d'eau sont des dipôles ( sur H, sur O).

• Conséquences de la polarité:

  • Hydrophilie: Forte affinité pour l'eau.

  • Solubilité: Essentielle pour la fonction biologique (ex: insuline circule dans le sang grâce à ses charges qui la rendent hydrosoluble).

• Nomenclature: Trois lettres à connaître, pas celles à une lettre !

• Les acides aminés acides:

  • Fonction carboxylique (COO-, charge négative à pH 7).

  • Aspartique plus acide que Glutamique.

  • Son pK (plus il est faible, plus l'acide est fort).

  • Permettent des interactions électrostatiques avec des chaines positives, cruciales pour la structure tridimensionnelle des protéines et les sites de liaison.

• Les acides aminés basiques: ("bases hexaniques", 6 atomes de carbone)

  • Lysine: Fonction amine (grande affinité pour H+, pK ~11). Amphipathique (4 CH2 apolaires + NH3 polaire).

  • Arginine: Noyau guanidinium (affinité +++ pour H+ car stable une fois protonée). Grande stabilité de la forme protonée = fort pouvoir basique (chargée positivement à pH physiologique). Ne présente PAS de caractère amphipathique (guanidinium masque tout). Très importante pour les interactions inter-protéiques.

  • Histidine: 2 atomes d'azote, dont un capte un proton. pK de 6.0 = base faible. Capte et libère H+ facilement → excellant échangeur de protons → participe aux réactions d'oxydo-réduction (sites catalytiques des enzymes).