Acides aminés : structure et propriétés

H₂N-CH(R)-COOH, où R est la chaîne latérale.

Un acide aminé qui ne peut pas être synthétisé par l'organisme et doit être obtenu par l'alimentation.

Primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Le pH auquel une molécule ne porte aucune charge électrique nette.

Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Phénylalanine, Tryptophane, Proline.

Sérine, Thréonine, Cystéine, Tyrosine, Asparagine, Glutamine, Lysine, Arginine, Histidine, Acide aspartique, Acide glutamique.

Liaison covalente qui lie deux acides aminés.

Elles contribuent à la stabilisation des structures secondaires (hélices alpha et feuillets bêta) et tertiaires.

Un codon est une séquence de trois nucléotides dans l'ARN messager (ARNm) qui spécifie un acide aminé particulier ou un signal de terminaison pendant la traduction.

Une hélice alpha est une structure secondaire de protéine stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes de liaison peptidique. Elle a généralement 3,6 acides aminés par tour.

Un domaine protéique est une partie de la protéine qui peut se replier et fonctionner de manière indépendante. Les domaines sont importants car ils confèrent différentes fonctions aux protéines.

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques dans les cellules en diminuant l'énergie d'activation.

La liaison coopérative fait référence à la capacité de l'hémoglobine à lier l'oxygène plus efficacement lorsque les premières molécules d'oxygène sont liées, en raison de changements conformationnels.

Une protéine allostérique est une protéine dont la forme est modifiée lorsqu'elle se lie à une molécule. Cela peut affecter sa fonction.

Les protéines sont dégradées par des protéases ou par le protéasome, un complexe multiprotéique qui dégrade les protéines ubiquitinées.

Le repliement des protéines est le processus par lequel une protéine acquiert sa structure tridimensionnelle. C'est essentiel pour sa fonction biologique.

Les protéines fibreuses sont longues et filiformes, insolubles et ont un rôle structural. Les protéines globulaires sont compactes, sphériques et solubles.

Un feuillet bêta est une structure secondaire de protéine formée de brins de polypeptides adjacents reliés par des liaisons hydrogène.

Lysine, Arginine, Histidine

Acide glutamique, Acide aspartique

La capacité d'un acide aminé à exister sous deux formes énantiomères (L et D), sauf la glycine

Leur chaîne latérale ou groupe R

Tryptophane

Histidine

Les liaisons peptidiques

Une protéine qui manque d'une structure tertiaire fixe

Cystéine et méthionine

Cystéine

Glycine

Proline

Aider au repliement correct des protéines et prévenir l'agrégation.

Modification chimique d'une protéine après sa synthèse, exemple : phosphorylation, glycosylation.

Elle interrompt les hélices alpha et introduit des coudes en raison de sa structure cyclique.

Perte de la structure tridimensionnelle d'une protéine, entraînant souvent une perte de fonction.

Ils stabilisent la structure tertiaire ou quaternaire en formant des liaisons covalentes entre les résidus de cystéine.

Une unité structurelle et fonctionnelle conservée dans une protéine.

Une protéine monomère est constituée d'une seule chaîne polypeptidique, tandis qu'une protéine multimère est formée de plusieurs chaînes.

Un acide aminé à son point isoélectrique, portant à la fois une charge positive et négative, mais une charge nette nulle.

Un cofacteur est une substance non protéique qui est essentielle à l'activité biologique d'une enzyme. Exemples : ions métalliques (Mg2+, Zn2+), coenzymes (NAD+, FAD).

L'ubiquitination est une modification post-traductionnelle où l'ubiquitine est attachée à une protéine, signalant souvent sa dégradation par le protéasome ou modifiant son activité.

Une protéine membranaire intégrale est une protéine qui est incorporée dans la bicouche lipidique de la membrane. Elle possède des régions hydrophobes qui interagissent avec les lipides.

Les protéines sont ciblées grâce à des séquences signal spécifiques qui sont reconnues par des récepteurs et des mécanismes de transport vers l'organite approprié.

La glycosylation est l'ajout de glucides à une protéine. Elle peut se produire sur l'asparagine (N-glycosylation) ou la sérine/thréonine (O-glycosylation) et affecte le repliement, la stabilité et la fonction de la protéine.

Les protéines kinases sont des enzymes qui catalysent la phosphorylation de protéines, modifiant ainsi leur activité, leur localisation ou leurs interactions avec d'autres molécules.

Une protéine motrice est une protéine qui se déplace le long des filaments du cytosquelette (microtubules, actine) en utilisant l'énergie de l'ATP pour transporter des cargos ou générer des forces.

Un cofacteur est une substance non protéique qui est essentielle à l'activité biologique d'une enzyme. Exemples : ions métalliques (Mg2+, Zn2+), coenzymes (NAD+, FAD).

L'ubiquitination est une modification post-traductionnelle où l'ubiquitine est attachée à une protéine, signalant souvent sa dégradation par le protéasome ou modifiant son activité.

Une protéine membranaire intégrale est une protéine qui est incorporée dans la bicouche lipidique de la membrane. Elle possède des régions hydrophobes qui interagissent avec les lipides.

Les protéines sont ciblées grâce à des séquences signal spécifiques qui sont reconnues par des récepteurs et des mécanismes de transport vers l'organite approprié.

La glycosylation est l'ajout de glucides à une protéine. Elle peut se produire sur l'asparagine (N-glycosylation) ou la sérine/thréonine (O-glycosylation) et affecte le repliement, la stabilité et la fonction de la protéine.

Les protéines kinases sont des enzymes qui catalysent la phosphorylation de protéines, modifiant ainsi leur activité, leur localisation ou leurs interactions avec d'autres molécules.

Une protéine motrice est une protéine qui se déplace le long des filaments du cytosquelette (microtubules, actine) en utilisant l'énergie de l'ATP pour transporter des cargos ou générer des forces.

Un cofacteur est une substance non protéique qui est essentielle à l'activité biologique d'une enzyme. Exemples : ions métalliques (Mg2+, Zn2+), coenzymes (NAD+, FAD).

L'ubiquitination est une modification post-traductionnelle où l'ubiquitine est attachée à une protéine, signalant souvent sa dégradation par le protéasome ou modifiant son activité.

Une protéine membranaire intégrale est une protéine qui est incorporée dans la bicouche lipidique de la membrane. Elle possède des régions hydrophobes qui interagissent avec les lipides.

Les protéines sont ciblées grâce à des séquences signal spécifiques qui sont reconnues par des récepteurs et des mécanismes de transport vers l'organite approprié.

La glycosylation est l'ajout de glucides à une protéine. Elle peut se produire sur l'asparagine (N-glycosylation) ou la sérine/thréonine (O-glycosylation) et affecte le repliement, la stabilité et la fonction de la protéine.

Les protéines kinases sont des enzymes qui catalysent la phosphorylation de protéines, modifiant ainsi leur activité, leur localisation ou leurs interactions avec d'autres molécules.

Une protéine motrice est une protéine qui se déplace le long des filaments du cytosquelette (microtubules, actine) en utilisant l'énergie de l'ATP pour transporter des cargos ou générer des forces.

Une métalloprotéine est une protéine contenant un ou plusieurs ions métalliques essentiels à sa fonction biologique.

Les protéines G sont des transducteurs de signaux intracellulaires qui activent ou désactivent d'autres protéines, influençant ainsi divers processus cellulaires.

Les protéines de choc thermique sont des protéines qui aident à stabiliser d'autres protéines et à prévenir leur agrégation en réponse à des stress tels que la chaleur.

Un motif leucine zipper est une structure protéique dans laquelle des leucines répétées à intervalles réguliers forment une 'fermeture éclair' qui favorise la dimérisation de protéines.

Un peptide signal est une courte séquence d'acides aminés à l'extrémité N-terminale d'une protéine qui la dirige vers un emplacement cellulaire spécifique.

Une métalloprotéine est une protéine contenant un ou plusieurs ions métalliques essentiels à sa fonction biologique.

Les protéines G sont des transducteurs de signaux intracellulaires qui activent ou désactivent d'autres protéines, influençant ainsi divers processus cellulaires.

Les protéines de choc thermique sont des protéines qui aident à stabiliser d'autres protéines et à prévenir leur agrégation en réponse à des stress tels que la chaleur.

Un peptide signal est une courte séquence d'acides aminés à l'extrémité N-terminale d'une protéine qui la dirige vers un emplacement cellulaire spécifique.