Acides Aminés 

L' Histidine (His, H), la Lysine (Lys, K) et l' Arginine (Arg, R). Leur radical aura une charge positive en fonction du pH.

Les acides aminés sont les unités de base des protéines.

Ils s'assemblent en chaînes par des liaisons peptidiques (covalentes).

Il en existe 20 différents.

L'ADN est le support moléculaire de l'information génétique et code la séquence des protéines.

Un nucléotide est une base liée à un cycle désoxyribose 5' phosphate, un sucre sur lequel est fixé un phosphate en position 5'.

Elles participent au cycle de l'urée pour l'élimination de l'azote (détoxification).

La glutamine, essentielle pour le transport et l'élimination de l'azote des organes périphériques vers le foie.

L'alanine, qui transporte l'azote à partir des muscles et permet la néoglucogenèse.

Tryptophane, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, valine, leucine, isoleucine.

L'organisme n'est pas capable de les synthétiser et doit les obtenir par l'alimentation.

Ils deviennent essentiels si le précurseur n'est pas disponible (par exemple, en cas de phénylcétonurie pour la tyrosine).

Un squelette carboné , une fonction amine primaire (NH2 basique) et une fonction acide carboxylique (COOH).

Par leur chaîne latérale (groupement R), qui influence la structure, la taille, la charge électrique, la capacité à former des liaisons hydrophobes et la réactivité chimique.

Il existe 20 acides aminés (AA) naturels.

En 3 classes : les acides aminés apolaires, les acides aminés polaires non chargés et les acides aminés polaires ionisables.

Ils n'ont aucune charge au niveau du radical, sont hydrophobes et sont importants pour le repliement des protéines et la formation des membranes phospholipidiques.

C'est le plus simple des AA, le seul à ne pas éméléaéral (carbone non chiral) et il apporte une flexibilité à la protéine.

C'est un AA avec un hétérocycle (le N est relié à deux carbones), ce qui confère une rigidité à la structure tertiaire de la protéine.

Contient un groupement thioéther (soufre S) et est utilisée dans l'étude du métabolisme.

Elles sont caractérisées par un cycle benzène ou un noyau indole (Phénylalanine et Tryptophane).

Ils sont importants pour la solubilité de la protéine et l'établissement des liaisons ioniques.

La Tyrosine (hétérocycle hydroxylé), la Sérine (alcool primaire) et la Thréonine (alcool secondaire). Leurs fonctions -OH peuvent être cibles de modifications post-traductionnelles .

Elle possède un groupement thiol très réactif et peut former des ponts disulfures (liaisons S-S) essentiels pour la stabilité de la protéine .

Elle a 2 rôles importants : le transport d'azote et la détoxification de l'organisme. C'est l'AA le plus abondant dans le plasma.

L' Acide glutamique (Glu, E) et l' Acide aspartique (Asp, D). Leur radical aura une charge négative en fonction du pH.

Les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp) absorbent dans l'UV à 280nm. Cela permet de les détecter et de doser les protéines.

La loi de Beer-Lambert (DO = Ε x C x L).

Le carbone alpha de presque tous les acides aminés est asymétrique (carbone chiral), ce qui implique deux isomères optiques (D et L).

La glycine est le seul acide aminé sans carbone asymétrique (achiral).

Tous les acides aminés naturels trouvés dans les molécules du vivant sont de la série L. Cela signifie que le groupe -NH3+ est à gauche dans la représentation de Fischer.

La synthèse est réalisée par des enzymes spécifiques.

La Thréonine et l'Isoleucine.

En solution aqueuse, les acides aminés sont ionisés (perte ou gain de H+), et leur charge globale est variable selon le pH de l'environnement.

Le pH pour lequel l'acide aminé en solution tamponnée a une charge nette nulle . La forme zwitterionique est quasi exclusive.

Le pHi est la moyenne des deux pKa encadrant la forme zwitterionique : pHi = (pKa + pKa')/2 .

Le pH où la charge nette de l'AA est nulle , calculé comme la moyenne des deux pKa environnants.

Il faut identifier les pKa qui encadrent la forme avec une charge nulle, puis faire la moyenne des deux pKa correspondants. Pour l'aspartate, la forme neutre est située entre pK1 et pK _R .

Un peptide est un polymère d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques .

On identifie les fonctions ionisables du N-terminal, C-terminal et des chaînes latérales, on évalue la charge totale à différents pH, puis on calcule la moyenne des deux pKa qui encadrent la charge nette nulle .

Le groupe COO- et le groupe NH ₃₊ sont impliqués dans une liaison peptidique , donc ils ne sont pas ionisables dans cette position.

La Sérine et la Thréonine possèdent un groupement OH polaire non-ionisable et n'ont donc pas de pK3, tandis que la Tyrosine a un OH ionisable (pK3).

Elle permet de séparer les acides aminés (ou d'autres molécules ionisées) à l'aide d'un champ électrique.

1. Dépôt sur le support (gel ou acétate de cellulose). 2. Migration sous l'influence d'un champ électrique. 3. Révélation par coloration des AA.

Ils migrent vers la cathode, qui est chargée négativement.

Ils migrent vers l'anode, qui est chargée positivement.

Si pH < pHi : l'acide aminé est chargé + et migre vers la cathode. Si pH = pHi : l'acide aminé est neutre et ne migre pas. Si pH > pHi : l'acide aminé est chargé - et migre vers l'anode.

La transamination est le transfert d'un groupement aminé d'un acide aminé inutile vers un acide cétonique pour former un acide aminé nécessaire.

L'ASAT (aspartate aminotransférase) et l'ALAT (alanine aminotransférase). Elles interviennent sur le glutamate principalement.

Les désaminations sont importantes pour la détoxification de l'organisme en éliminant l'ammoniac (toxique). Elles impliquent la dégradation du squelette carboné.

Le foie.

La décarboxylation est la perte d'un carbone sous forme de CO2, catalysée par une décarboxylase associée au PALP.

Elles peuvent conduire à la formation d'amines biogènes, qui sont des neurotransmetteurs (sérotonine, histamine) ou des hormones (catécholamines).

L'histamine est impliquée dans la sécrétion de sucs gastriques, joue un rôle important dans les processus inflammatoires et intervient dans les allergies.

La sérotonine est synthétisée à partir du tryptophane. C'est un neuromédiateur qui a de nombreuses fonctions (humeur, appétit, sommeil, mémoire) et est un précurseur de la mélatonine.

Les catécholamines (dopamine, noradrénaline, adrénaline) dérivent de la tyrosine, via la DOPA. La dopamine est un neurotransmetteur impliqué dans les processus émotionnels et cognitifs.

La phénylcétonurie est une maladie génétique du métabolisme des acides aminés, caractérisée par une déficience de l'enzyme phénylalanine hydroxylase .

L'accumulation de phénylalanine (toxique pour le cerveau) peut entraîner la mort des neurones et un déficit psychomoteur, surtout au stade néonatal.

Elle est dépistée grâce au test de Guthrie et doit être traitée par un régime très pauvre en phénylalanine.